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- PDB-7b7h: The glucuronoyl esterase OtCE15A R268A variant from Opitutus terr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7b7h
タイトルThe glucuronoyl esterase OtCE15A R268A variant from Opitutus terrae in complex with, and covalently linked to, D-glucuronate
要素Putative acetyl xylan esterase
キーワードHYDROLASE / CE15 / glucuronoyl esterase / glucuronate / glucuronic acid / biomass
機能・相同性Alpha/Beta hydrolase fold / metal ion binding / alpha-D-glucopyranuronic acid / GLYCINE / Putative acetyl xylan esterase
機能・相同性情報
生物種Opitutus terrae (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Mazurkewich, S. / Larsbrink, J. / Lo Leggio, L.
資金援助 デンマーク, スウェーデン, 2件
組織認可番号国
Novo Nordisk FoundationNNF17OC0027698 デンマーク
Knut and Alice Wallenberg Foundation スウェーデン
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Mechanism and biomass association of glucuronoyl esterase: an alpha / beta hydrolase with potential in biomass conversion.
著者: Zong, Z. / Mazurkewich, S. / Pereira, C.S. / Fu, H. / Cai, W. / Shao, X. / Skaf, M.S. / Larsbrink, J. / Lo Leggio, L.
履歴
登録2020年12月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年1月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年4月6日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative acetyl xylan esterase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,20731
ポリマ－46,0621
非ポリマー2,14530
水2,000111
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5470 Å2
ΔGint34 kcal/mol
Surface area14180 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.333, 47.298, 51.112
Angle α, β, γ (deg.)61.947, 67.920, 88.272
Int Tables number1
Space group name H-MP1
Space group name HallP1
Symmetry operation#1: x,y,z

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要素

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タンパク質 / 糖 , 2種, 2分子 A

#1: タンパク質 Putative acetyl xylan esterase


分子量: 46062.434 Da / 分子数: 1 / 変異: R268A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Opitutus terrae (strain DSM 11246 / JCM 15787 / PB90-1) (バクテリア)
株: DSM 11246 / JCM 15787 / PB90-1 / 遺伝子: Oter_0116 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: B1ZMF4
#2: 糖 ChemComp-GCU / alpha-D-glucopyranuronic acid / alpha-D-glucuronic acid / D-glucuronic acid / glucuronic acid / α-D-グルコピラヌロン酸


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 194.139 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H10O7 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
識別子タイププログラム
DGlcpAaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
a-D-glucopyranuronic acidCOMMON NAMEGMML 1.0
a-D-GlcpAIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcASNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 5種, 140分子

#3: 化合物
ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 化合物
ChemComp-GLY / GLYCINE / グリシン


タイプ: peptide linking / 分子量: 75.067 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H5NO2
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 111 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.46 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: Morpheus screen consisting of 0.1 M buffer system 1 (imidazole and MES), 30% precipitant mix 2 (ethylene glycol and PEG 8000) and amino acid additives (L-Glutamate, Alanine (racemic); Glycine; ...詳細: Morpheus screen consisting of 0.1 M buffer system 1 (imidazole and MES), 30% precipitant mix 2 (ethylene glycol and PEG 8000) and amino acid additives (L-Glutamate, Alanine (racemic); Glycine; Lysine HCl (racemic); Serine (racemic)). Soaking was carried out in a saturated solution of Bnz-GlcA in 10% DMSO and 90% mother liquor for 30 seconds before being flash frozen.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX IV / ビームライン: BioMAX / 波長: 1.008 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年2月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.008 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.796→43.15 Å / Num. obs: 32171 / % possible obs: 96.62 % / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 25.74 Å2 / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.1202 / Net I/σ(I): 6.84
反射 シェル解像度: 1.796→1.861 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 1.256 / Mean I/σ(I) obs: 0.95 / Num. unique obs: 3093 / CC1/2: 0.461 / % possible all: 92.99

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
XDSデータ削減
PHASER位相決定
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6GS0

6gs0


解像度: 1.8→43.15 Å / SU ML: 0.2462 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.97 / 位相誤差: 26.5936
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2224 1988 6.18 %
Rwork0.1826 30164 -
obs0.1851 32152 96.62 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 32.54 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→43.15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2868 0 126 111 3105
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00693068
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8974146
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.054431
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008545
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.37751079
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8-1.840.38381350.37062071X-RAY DIFFRACTION91.92
1.84-1.890.33581430.32312127X-RAY DIFFRACTION95.38
1.89-1.950.29941350.27652125X-RAY DIFFRACTION96.05
1.95-2.010.25941480.25862159X-RAY DIFFRACTION96.65
2.01-2.080.26691380.21932132X-RAY DIFFRACTION96.19
2.08-2.160.23881460.19882161X-RAY DIFFRACTION96.65
2.16-2.260.24611390.18622184X-RAY DIFFRACTION96.99
2.26-2.380.21751420.16282147X-RAY DIFFRACTION96.83
2.38-2.530.23521370.17132167X-RAY DIFFRACTION97.17
2.53-2.730.23891460.16952168X-RAY DIFFRACTION97.88
2.73-30.20591530.15862194X-RAY DIFFRACTION97.87
3-3.440.19951390.15332176X-RAY DIFFRACTION98.05
3.44-4.330.20171420.15522177X-RAY DIFFRACTION97.19
4.33-43.150.19091450.17642176X-RAY DIFFRACTION97.97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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