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- PDB-7b6f: GSK3-beta in complex with compound (S)-5c -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7b6f
タイトルGSK3-beta in complex with compound (S)-5c
要素Glycogen synthase kinase-3 beta
キーワードTRANSFERASE / kinase inhibitors / structure-based drug design / GSK3-beta inhibitor / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


neuron projection organization / regulation of microtubule anchoring at centrosome / negative regulation of type B pancreatic cell development / negative regulation of glycogen (starch) synthase activity / negative regulation of mesenchymal stem cell differentiation / superior temporal gyrus development / positive regulation of protein localization to cilium / negative regulation of glycogen biosynthetic process / negative regulation of TORC2 signaling / negative regulation of dopaminergic neuron differentiation ...neuron projection organization / regulation of microtubule anchoring at centrosome / negative regulation of type B pancreatic cell development / negative regulation of glycogen (starch) synthase activity / negative regulation of mesenchymal stem cell differentiation / superior temporal gyrus development / positive regulation of protein localization to cilium / negative regulation of glycogen biosynthetic process / negative regulation of TORC2 signaling / negative regulation of dopaminergic neuron differentiation / maintenance of cell polarity / positive regulation of protein localization to centrosome / positive regulation of mitochondrial outer membrane permeabilization involved in apoptotic signaling pathway / positive regulation of cilium assembly / beta-catenin destruction complex / APC truncation mutants have impaired AXIN binding / AXIN missense mutants destabilize the destruction complex / Truncations of AMER1 destabilize the destruction complex / CRMPs in Sema3A signaling / heart valve development / tau-protein kinase / regulation of microtubule-based process / regulation of protein export from nucleus / Beta-catenin phosphorylation cascade / Signaling by GSK3beta mutants / CTNNB1 S33 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S37 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S45 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 T41 mutants aren't phosphorylated / Maturation of nucleoprotein / cellular response to interleukin-3 / regulation of long-term synaptic potentiation / Wnt signalosome / negative regulation of TOR signaling / negative regulation of protein localization to nucleus / Disassembly of the destruction complex and recruitment of AXIN to the membrane / AKT phosphorylates targets in the cytosol / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / regulation of axon extension / Maturation of nucleoprotein / G protein-coupled dopamine receptor signaling pathway / negative regulation of epithelial to mesenchymal transition / tau-protein kinase activity / positive regulation of cell-matrix adhesion / regulation of axonogenesis / regulation of dendrite morphogenesis / ER overload response / glycogen metabolic process / regulation of neuron projection development / establishment of cell polarity / protein kinase A catalytic subunit binding / Constitutive Signaling by AKT1 E17K in Cancer / dynactin binding / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / negative regulation of osteoblast differentiation / epithelial to mesenchymal transition / canonical Wnt signaling pathway / NF-kappaB binding / negative regulation of protein-containing complex assembly / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / regulation of cellular response to heat / extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / cellular response to retinoic acid / extrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of autophagy / presynaptic modulation of chemical synaptic transmission / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / regulation of microtubule cytoskeleton organization / response to endoplasmic reticulum stress / negative regulation of cell migration / hippocampus development / positive regulation of protein export from nucleus / positive regulation of protein ubiquitination / excitatory postsynaptic potential / mitochondrion organization / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / positive regulation of cell differentiation / positive regulation of protein-containing complex assembly / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / Degradation of GLI2 by the proteasome / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / regulation of circadian rhythm / beta-catenin binding / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / tau protein binding / Wnt signaling pathway / circadian rhythm / cellular response to amyloid-beta / positive regulation of protein catabolic process / neuron projection development / Regulation of RUNX2 expression and activity / kinase activity / positive regulation of protein binding / p53 binding / positive regulation of neuron apoptotic process / insulin receptor signaling pathway / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / presynapse
類似検索 - 分子機能
Glycogen synthase kinase 3, catalytic domain / : / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-SZW / Glycogen synthase kinase-3 beta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Tesch, R. / Andreev, S. / Koch, P. / Knapp, S. / Structural Genomics Consortium (SGC)
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)397659447 ドイツ
引用ジャーナル: To be published
タイトル: GSK3-beta in complex with compound (S)-5c
著者: Tesch, R. / Andreev, S. / Koch, P. / Knapp, S. / Structural Genomics Consortium (SGC)
履歴
登録2020年12月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年12月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月31日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glycogen synthase kinase-3 beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,3756
ポリマ－41,6901
非ポリマー6855
水3,333185
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area750 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area15870 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)57.692, 63.191, 132.180
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 97.408, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MI121
Space group name HallC2y(x,y,-x+z)
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z+1/2
#4: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Glycogen synthase kinase-3 beta / GSK-3 beta / Serine/threonine-protein kinase GSK3B


分子量: 41689.750 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GSK3B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P49841, tau-protein kinase, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-SZW / 3-[(3~{S})-3-[(7-chloranyl-9~{H}-pyrimido[4,5-b]indol-4-yl)-methyl-amino]piperidin-1-yl]propanenitrile


分子量: 368.863 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H21ClN6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 185 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.08 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: protein solution: 10 mg/ml in buffer 25mM HEPES, pH 7.5, 200mM NaCl, 5% glycerol, 0.5mM TCEP reservoir:12% PEG 8000, 1 mM MgCl2, 0.5M NaCl and 0.1M Tris pH 8.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年9月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→42.41 Å / Num. obs: 28973 / % possible obs: 97.7 % / 冗長度: 2.7 % / Biso Wilson estimate: 35.79 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rpim(I) all: 0.036 / Net I/σ(I): 11.1
反射 シェル解像度: 2.05→2.11 Å / 冗長度: 2.5 % / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique obs: 2204 / CC1/2: 0.713 / Rpim(I) all: 0.373 / % possible all: 96.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
PHENIX1.15.2_3472精密化
XDSdata processing
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6GN1

6gn1


解像度: 2.05→42.41 Å / SU ML: 0.2561 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 22.4381
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2093 1417 4.89 %
Rwork0.1739 27546 -
obs0.1756 28963 97.44 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 43.91 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→42.41 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2675 0 44 185 2904
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082818
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8623864
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0536443
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061514
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d4.83642308
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.05-2.120.34111290.28552677X-RAY DIFFRACTION95.83
2.12-2.210.28871490.22782736X-RAY DIFFRACTION97.37
2.21-2.310.23941390.19852761X-RAY DIFFRACTION98.47
2.31-2.430.23191400.18652791X-RAY DIFFRACTION98.65
2.43-2.580.21751530.18272746X-RAY DIFFRACTION98.5
2.58-2.780.24621400.1882791X-RAY DIFFRACTION98.45
2.78-3.060.21761390.19262684X-RAY DIFFRACTION95.53
3.06-3.510.19361550.18242781X-RAY DIFFRACTION98.56
3.51-4.420.19891390.14372791X-RAY DIFFRACTION97.8
4.42-42.410.17171340.1532788X-RAY DIFFRACTION95.27
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.657415533640.49480513072-1.314525793942.231715645631.295847466424.09754677012-0.011576824064-0.3139833257560.06325458358890.1974366976550.0650008139135-0.006673354156180.02345186029260.311328044686-0.04691748837240.2866344791050.0370925233841-0.003625095096260.244815346892-0.02392404503020.239986234215-7.5913053345811.984110336238.6480742029
22.54630315239-0.273519399112-0.5473721995181.776764528720.3525566199962.367273678590.0704119704358-0.1707848737930.150282045805-0.036535022789-0.0300963182764-0.0920880861270.04643999822850.342014570145-0.03263302784060.2004640851090.007309220561380.0008647142855560.2532355468850.008401672157550.1929590399141.999684619872.284185497115.2841365136
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 36 through 138 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 139 through 382 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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