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- PDB-7b2g: Crystal structure of R120Q GDAP1 mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7b2g
タイトルCrystal structure of R120Q GDAP1 mutant
要素Ganglioside-induced differentiation-associated protein 1
キーワードSIGNALING PROTEIN / Homodimer / mutant / mitochondria
機能・相同性
機能・相同性情報


Class I peroxisomal membrane protein import / cellular response to vitamin D / mitochondrial fission / peroxisomal membrane / mitochondrial fusion / protein targeting to mitochondrion / response to retinoic acid / mitochondrial outer membrane / mitochondrion / nucleus ...Class I peroxisomal membrane protein import / cellular response to vitamin D / mitochondrial fission / peroxisomal membrane / mitochondrial fusion / protein targeting to mitochondrion / response to retinoic acid / mitochondrial outer membrane / mitochondrion / nucleus / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ganglioside-induced differentiation-associated protein 1 / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Thioredoxin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Ganglioside-induced differentiation-associated protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Nguyen, G.T.T. / Sutinen, A. / Kursula, P.
資金援助 フィンランド, 1件
組織認可番号国
Academy of Finland フィンランド
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2023
タイトル: Conserved intramolecular networks in GDAP1 are closely connected to CMT-linked mutations and protein stability.
著者: Sutinen, A. / Paffenholz, D. / Nguyen, G.T.T. / Ruskamo, S. / Torda, A.E. / Kursula, P.
履歴
登録2020年11月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年12月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年4月26日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年2月7日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.32024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ganglioside-induced differentiation-associated protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,2502
ポリマ－35,1581
非ポリマー921
水00
1
A: Ganglioside-induced differentiation-associated protein 1
ヘテロ分子

A: Ganglioside-induced differentiation-associated protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,5004
ポリマ－70,3162
非ポリマー1842
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_555x-y,-y,-z1
Buried area1370 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area26230 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)148.111, 148.111, 114.538
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number182
Space group name H-MP6322
Space group name HallP6c2c
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x-y,x,z+1/2
#3: y,-x+y,z+1/2
#4: -y,x-y,z
#5: -x+y,-x,z
#6: x-y,-y,-z
#7: -x,-x+y,-z
#8: -x,-y,z+1/2
#9: y,x,-z
#10: -y,-x,-z+1/2
#11: -x+y,y,-z+1/2
#12: x,x-y,-z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Ganglioside-induced differentiation-associated protein 1 / GDAP1


分子量: 35158.000 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: synthetic construct / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GDAP1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8TB36
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 6.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 80.23 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.1M Succinic acid; 15% w/v PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, DESY / ビームライン: P11 / 波長: 0.9762 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年3月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9762 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→85.43 Å / Num. obs: 15366 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 38.5 % / Biso Wilson estimate: 91.85 Å2 / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 18.31
反射 シェル解像度: 3→3.107 Å / Num. unique obs: 1410 / CC1/2: 0.48

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18_3861精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7AIA

7aia


解像度: 3→85.43 Å / SU ML: 0.5719 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 30.0697
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2642 1535 10 %
Rwork0.2298 13813 -
obs0.2329 15348 99.87 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 101.64 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→85.43 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2049 0 6 0 2055
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0022114
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.47962866
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0356317
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002366
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.6865800
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3-3.10.55721360.44321224X-RAY DIFFRACTION99.93
3.1-3.210.37331360.39171226X-RAY DIFFRACTION99.93
3.21-3.340.32761360.31871222X-RAY DIFFRACTION100
3.34-3.490.30461370.2931230X-RAY DIFFRACTION99.64
3.49-3.670.2861370.26551237X-RAY DIFFRACTION99.78
3.67-3.90.27991380.25911246X-RAY DIFFRACTION100
3.9-4.20.21491380.20481241X-RAY DIFFRACTION100
4.2-4.630.18981400.1941252X-RAY DIFFRACTION99.93
4.63-5.290.23711400.19721265X-RAY DIFFRACTION99.79
5.3-6.670.2861430.2231283X-RAY DIFFRACTION99.93
6.67-85.430.24731540.19171387X-RAY DIFFRACTION99.74
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 64.5370048195 Å / Origin y: -16.8249563556 Å / Origin z: 9.90204819568 Å
111213212223313233
T0.935973104543 Å20.17867134432 Å2-0.0317857165307 Å2-0.621648271139 Å20.000891157680746 Å2--0.721674998842 Å2
L2.50157469911 °20.737460641076 °2-0.164093431449 °2-3.91763224831 °2-0.498285476524 °2--4.31870601901 °2
S-0.0643744641543 Å °-0.125587998969 Å °-0.0204913756528 Å °-0.189390818595 Å °0.0314432690739 Å °0.232874717415 Å °-0.684228887233 Å °-0.374158943828 Å °0.0248662019802 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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