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- PDB-7azx: Crystal structure of the MIZ1-BTB-domain in complex with a HUWE1-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7azx
タイトルCrystal structure of the MIZ1-BTB-domain in complex with a HUWE1-derived peptide
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase HUWE1
  • Zinc finger and BTB domain-containing protein 17 isoform X1
キーワードTRANSCRIPTION / BTB-domain / HUWE1 / transcription factor / dimer
機能・相同性
機能・相同性情報


ectoderm development / XBP1(S) activates chaperone genes / HECT-type E3 ubiquitin transferase / gastrulation with mouth forming second / regulation of immune system process / G1 to G0 transition / negative regulation of cell cycle / core promoter sequence-specific DNA binding / regulation of cytokine production / transcription coactivator binding ...ectoderm development / XBP1(S) activates chaperone genes / HECT-type E3 ubiquitin transferase / gastrulation with mouth forming second / regulation of immune system process / G1 to G0 transition / negative regulation of cell cycle / core promoter sequence-specific DNA binding / regulation of cytokine production / transcription coactivator binding / protein-DNA complex / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / ubiquitin-protein transferase activity / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / DNA-binding transcription factor binding / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of cell population proliferation / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / zinc ion binding / nucleoplasm
類似検索 - 分子機能
C2H2-type zinc finger / : / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / BTB/POZ domain / BTB domain profile. / Zinc finger, C2H2 type ...C2H2-type zinc finger / : / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / BTB/POZ domain / BTB domain profile. / Zinc finger, C2H2 type / Broad-Complex, Tramtrack and Bric a brac / BTB/POZ domain / zinc finger / Zinc finger C2H2 type domain profile. / Zinc finger C2H2 superfamily / Zinc finger C2H2 type domain signature. / SKP1/BTB/POZ domain superfamily / Zinc finger C2H2-type
類似検索 - ドメイン・相同性
HECT-type E3 ubiquitin transferase / Zinc finger and BTB domain-containing protein 17
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Orth, B. / Sander, B. / Diederichs, K. / Lorenz, S.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG) ドイツ
引用ジャーナル: Structure / 年: 2021
タイトル: Identification of an atypical interaction site in the BTB domain of the MYC-interacting zinc-finger protein 1.
著者: Orth, B. / Sander, B. / Moglich, A. / Diederichs, K. / Eilers, M. / Lorenz, S.
履歴
登録2020年11月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年6月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年7月14日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22021年11月17日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / database_2 / pdbx_database_proc
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32022年12月21日Group: Database references / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: citation / entity ...citation / entity / entity_name_com / entity_src_gen / pdbx_entity_src_syn / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif
Item: _citation.page_last / _entity.pdbx_description ..._citation.page_last / _entity.pdbx_description / _entity_src_gen.gene_src_common_name / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene / _pdbx_entity_src_syn.organism_common_name / _struct_ref.db_code / _struct_ref.db_name / _struct_ref.pdbx_db_accession / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg / _struct_ref_seq.pdbx_db_accession / _struct_ref_seq.seq_align_beg
改定 1.42024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Zinc finger and BTB domain-containing protein 17 isoform X1
B: Zinc finger and BTB domain-containing protein 17 isoform X1
C: E3 ubiquitin-protein ligase HUWE1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,7273
ポリマ－29,7273
非ポリマー00
水28816
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5710 Å2
ΔGint-42 kcal/mol
Surface area12210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.110, 69.110, 97.150
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Zinc finger and BTB domain-containing protein 17 isoform X1 / Myc-interacting zinc finger protein 1 / Miz-1 / Zinc finger protein 151 / Zinc finger protein 60


分子量: 13281.279 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ZBTB17, MIZ1, ZNF151, ZNF60 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q13105
#2: タンパク質・ペプチド E3 ubiquitin-protein ligase HUWE1


分子量: 3164.546 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: H0Y659
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.4 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: PEG 4000, sodium acetate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: MASSIF-3 / 波長: 0.9677 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 4M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年11月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9677 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.25→37.72 Å / Num. obs: 9023 / % possible obs: 68 % / 冗長度: 34.2 % / CC1/2: 0.999 / Rpim(I) all: 0.066 / Net I/σ(I): 13.8
反射 シェル解像度: 2.25→2.4 Å / 冗長度: 27 % / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / Num. unique obs: 450 / CC1/2: 0.622 / Rpim(I) all: 0.684 / % possible all: 18.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XSCALEデータスケーリング
PHENIX1.14_3260精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3M52

3m52


解像度: 2.25→34.56 Å / SU ML: 0.29 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 34.92 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: Collected data were analyzed by the staraniso server and very weak reflections were removed. Therefore the completeness is only 68% during refinement.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2785 450 4.99 %
Rwork0.2284 8569 -
obs0.231 9011 68.07 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 123.08 Å2 / Biso mean: 52.3112 Å2 / Biso min: 16.71 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.25→34.56 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1935 0 0 16 1951
Biso mean---35.5 -
残基数----253
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.248-2.3280.3574120.2943218
2.5706-3.23840.35811720.2672320877
3.2384-37.7160.24882300.21034326100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.9932-0.2697-1.00371.3842-0.03522.59940.04540.1486-0.11330.0035-0.13690.39570.0031-0.260.02550.2172-0.0217-0.00640.12140.01890.0416-31.859418.9075-11.4634
23.82010.1226-0.49621.10170.46573.2518-0.0477-0.2686-0.30960.048-0.0873-0.20580.25670.76740.11790.28450.09480.05010.26210.08510.1465-10.793515.2867-15.5875
39.1254-2.591-5.51482.25471.00393.6748-0.3912-1.9482-0.36210.26880.3812-0.01750.03650.86580.01410.4668-0.04140.02870.45330.03110.1566-23.767717.09911.8069
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and resid -3 through 115)A-3 - 115
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'B' and resid -3 through 111)B-3 - 111
3X-RAY DIFFRACTION3(chain 'C' and resid 3874 through 3893)C3874 - 3893

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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