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- PDB-7azb: Structure of DDR2 DS domain in complex with VHH -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7azb
タイトルStructure of DDR2 DS domain in complex with VHH
要素
  • Discoidin domain-containing receptor 2
  • VHH
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Kinase / Extracellular domain / Receptor Tyrosine kinase Discoidin domain-containing receptor 2 / collagen / signal transduction / cell communication
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of hepatic stellate cell proliferation / protein tyrosine kinase collagen receptor activity / biomineral tissue development / chondrocyte proliferation / positive regulation of hepatic stellate cell activation / endochondral bone growth / regulation of extracellular matrix disassembly / positive regulation of extracellular matrix disassembly / negative regulation of hydrogen peroxide-mediated programmed cell death / collagen-activated tyrosine kinase receptor signaling pathway ...positive regulation of hepatic stellate cell proliferation / protein tyrosine kinase collagen receptor activity / biomineral tissue development / chondrocyte proliferation / positive regulation of hepatic stellate cell activation / endochondral bone growth / regulation of extracellular matrix disassembly / positive regulation of extracellular matrix disassembly / negative regulation of hydrogen peroxide-mediated programmed cell death / collagen-activated tyrosine kinase receptor signaling pathway / regulation of bone mineralization / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / collagen fibril organization / regulation of tissue remodeling / positive regulation of fibroblast migration / positive regulation of wound healing / positive regulation of protein kinase activity / positive regulation of collagen biosynthetic process / cellular response to angiotensin / Non-integrin membrane-ECM interactions / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / positive regulation of osteoblast differentiation / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / collagen binding / response to muscle stretch / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / ossification / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / peptidyl-tyrosine phosphorylation / receptor protein-tyrosine kinase / positive regulation of neuron projection development / positive regulation of fibroblast proliferation / actin cytoskeleton / protein autophosphorylation / cellular response to hypoxia / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / receptor complex / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cell adhesion / apical plasma membrane / focal adhesion / negative regulation of apoptotic process / signal transduction / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Discoidin domain-containing receptor 1/2, DS-like domain / Coagulation factors 5/8 type C domain (FA58C) signature 2. / Coagulation factors 5/8 type C domain (FA58C) signature 1. / Coagulation factor 5/8 C-terminal domain, discoidin domain / Coagulation factors 5/8 type C domain (FA58C) profile. / F5/8 type C domain / Coagulation factor 5/8 C-terminal domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. ...: / Discoidin domain-containing receptor 1/2, DS-like domain / Coagulation factors 5/8 type C domain (FA58C) signature 2. / Coagulation factors 5/8 type C domain (FA58C) signature 1. / Coagulation factor 5/8 C-terminal domain, discoidin domain / Coagulation factors 5/8 type C domain (FA58C) profile. / F5/8 type C domain / Coagulation factor 5/8 C-terminal domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. / : / Galactose-binding-like domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Discoidin domain-containing receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.62 Å
データ登録者Talagas, A. / Nawrotek, A. / Arrial, A. / Vuillard, L.M. / Miallau, L.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structure of DDR2 DS domain in complex with VHH
著者: Talagas, A. / Nawrotek, A. / Vuillard, L.M. / Miallau, L.
履歴
登録2020年11月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年11月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月31日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / refine_hist
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine_hist.d_res_high
改定 1.22024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Discoidin domain-containing receptor 2
B: VHH


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,5182
ポリマ－35,5182
非ポリマー00
水18010
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, light scattering
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1530 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area12900 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)63.244, 63.244, 120.854
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 120
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Discoidin domain-containing receptor 2 / Discoidin domain receptor 2 / CD167 antigen-like family member B / Discoidin domain-containing ...Discoidin domain receptor 2 / CD167 antigen-like family member B / Discoidin domain-containing receptor tyrosine kinase 2 / Neurotrophic tyrosine kinase / receptor-related 3 / Receptor protein-tyrosine kinase TKT / Tyrosine-protein kinase TYRO10


分子量: 18899.271 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DDR2, NTRKR3, TKT, TYRO10
発現宿主: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
参照: UniProt: Q16832, receptor protein-tyrosine kinase
#2: 抗体 VHH


分子量: 16618.520 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.39 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.2 M lithium sulphate monohydrate, 20 % PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 2 / 波長: 0.98009 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年9月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98009 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.62→54.77 Å / Num. obs: 8157 / % possible obs: 92.4 % / 冗長度: 10.9 % / CC1/2: 0.997 / Net I/σ(I): 10.6
反射 シェル解像度: 2.62→2.74 Å / Num. unique obs: 408 / CC1/2: 0.468

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.7精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
BUSTER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2Z4F

2z4f


解像度: 2.62→49.89 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.936 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.863 / 交差検証法: THROUGHOUT / SU Rfree Blow DPI: 0.411
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.299 399 -RANDOM
Rwork0.21 ---
obs0.214 8157 90.9 %-
原子変位パラメータBiso mean: 71.67 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.0126 Å20 Å20 Å2
2---0.0126 Å20 Å2
3---0.0253 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.35 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.62→49.89 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2141 0 0 10 2151

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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