[日本語] English
万見
- PDB-7avc: DoBi scaffold based on PIH1D1 N-terminal domain -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7avc
タイトルDoBi scaffold based on PIH1D1 N-terminal domain
要素PIH1 domain-containing protein 1
キーワードPROTEIN BINDING / Protein scaffold / cytokine binding
機能・相同性
機能・相同性情報


TORC1 complex assembly / snoRNA localization / positive regulation of glucose mediated signaling pathway / pre-snoRNP complex / positive regulation of transcription of nucleolar large rRNA by RNA polymerase I / R2TP complex / RPAP3/R2TP/prefoldin-like complex / box C/D snoRNP assembly / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / epithelial cell differentiation ...TORC1 complex assembly / snoRNA localization / positive regulation of glucose mediated signaling pathway / pre-snoRNP complex / positive regulation of transcription of nucleolar large rRNA by RNA polymerase I / R2TP complex / RPAP3/R2TP/prefoldin-like complex / box C/D snoRNP assembly / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / epithelial cell differentiation / positive regulation of TORC1 signaling / histone reader activity / phosphoprotein binding / rRNA processing / ATPase binding / histone binding / protein stabilization / chromatin remodeling / ribonucleoprotein complex / protein kinase binding / nucleolus / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
PIH1D1/2/3, CS-like domain / PIH1 CS-like domain / PIH1, N-terminal / : / PIH1 N-terminal domain
類似検索 - ドメイン・相同性
PIH1 domain-containing protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.2 Å
データ登録者Kolenko, P. / Pham, N.P. / Pavlicek, J. / Mikulecky, P. / Schneider, B.
資金援助 チェコ, 3件
組織認可番号国
Ministry of Education, Youth and Sports of the Czech RepublicCZ.02.1.01/0.0/0.0/16-019/0000778 チェコ
Ministry of Education, Youth and Sports of the Czech RepublicLM2018127 チェコ
Czech Academy of SciencesRVO 86652036 チェコ
引用ジャーナル: Viruses / 年: 2021
タイトル: Protein Binder (ProBi) as a New Class of Structurally Robust Non-Antibody Protein Scaffold for Directed Evolution.
著者: Pham, P.N. / Huliciak, M. / Biedermannova, L. / Cerny, J. / Charnavets, T. / Fuertes, G. / Herynek, S. / Kolarova, L. / Kolenko, P. / Pavlicek, J. / Zahradnik, J. / Mikulecky, P. / Schneider, B.
履歴
登録2020年11月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年2月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月31日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: atom_type / chem_comp_atom ...atom_type / chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _atom_type.pdbx_N_electrons / _atom_type.pdbx_scat_Z ..._atom_type.pdbx_N_electrons / _atom_type.pdbx_scat_Z / _citation.country / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
AAA: PIH1 domain-containing protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,1243
ポリマ－17,0091
非ポリマー1152
水3,657203
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area200 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area8620 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.723, 72.723, 192.775
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11AAA-368-

HOH

21AAA-455-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 PIH1 domain-containing protein 1 / Nucleolar protein 17 homolog


分子量: 17009.355 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PIH1D1, NOP17 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9NWS0
#2: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 203 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.35 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 10% glycerol, 4M sodium formate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.91841 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年5月18日
放射モノクロメーター: Si111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91841 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.2→38.27 Å / Num. obs: 59704 / % possible obs: 97.1 % / 冗長度: 9.6 % / Biso Wilson estimate: 11.7 Å2 / CC1/2: 0.978 / Rmerge(I) obs: 0.247 / Rpim(I) all: 0.083 / Rrim(I) all: 0.261 / Net I/σ(I): 5.4
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
1.2-1.226.41.2151.322250.4980.51.3274.4
6.58-38.39.60.2079.74380.9760.0680.21899.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0258精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4PSF

4psf


解像度: 1.2→38.27 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.973 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.034 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射
Rfree0.15419 3028 5.1 %
Rwork0.13611 59703 -
all0.173 --
obs0.13984 59703 96.869 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 19.703 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.148 Å20.074 Å20 Å2
2--0.148 Å20 Å2
3----0.479 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.2→38.27 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1132 0 7 203 1342
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0131238
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0340.0171140
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9211.6421684
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg2.3351.572666
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0925161
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.65121.42970
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.3215216
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg25.0331510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1130.2154
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0150.021401
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0310.02265
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2310.2225
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_other0.210.2987
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1820.2567
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbtor_other0.0830.2564
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2090.2117
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.080.23
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.2490.217
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2430.255
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.2170.229
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined0.1460.22
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.3521.675594
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.3391.664593
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.5142.511747
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.5122.523748
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.9152.075643
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.9122.076644
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.42.971928
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other5.3972.972929
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it6.82722.0261389
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_other6.520.5131326
LS精密化 シェル解像度: 1.2→1.232 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.283 166 5 %
Rwork0.259 3249 -
obs--75.7038 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る