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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7auw | ||||||
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Title | Inhibitory complex of human meprin beta with mouse fetuin-B. | ||||||
![]() |
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![]() | HYDROLASE INHIBITOR / protease inhibitor complex / zinc metallopeptidase / cystatin-type modules / HYDROLASE | ||||||
Function / homology | ![]() meprin B / meprin A complex / metalloendopeptidase inhibitor activity / negative regulation of endopeptidase activity / binding of sperm to zona pellucida / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity / single fertilization / metalloendopeptidase activity / inflammatory response / proteolysis ...meprin B / meprin A complex / metalloendopeptidase inhibitor activity / negative regulation of endopeptidase activity / binding of sperm to zona pellucida / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity / single fertilization / metalloendopeptidase activity / inflammatory response / proteolysis / extracellular space / zinc ion binding / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Eckhard, U. / Gomis-Ruth, F.X. | ||||||
![]() | ![]() Title: The crystal structure of a 250-kDa heterotetrameric particle explains inhibition of sheddase meprin beta by endogenous fetuin-B. Authors: Eckhard, U. / Korschgen, H. / von Wiegen, N. / Stocker, W. / Gomis-Ruth, F.X. #1: ![]() Title: The C-terminal region of human plasma fetuin-B is dispensable for the raised-elephant-trunk mechanism of inhibition of astacin metallopeptidases. Authors: Guevara, T. / Koerschgen, H. / Cuppari, A. / Schmitz, C. / Kuske, M. / Yiallouros, I. / Floehr, J. / Jahnen-Dechent, W. / Stoecker, W. / Gomis-Ruth, F.X. #2: ![]() Title: Structural basis for the sheddase function of human meprin beta metalloproteinase at the plasma membrane. Authors: Arolas, J.L. / Broder, C. / Jefferson, T. / Guevara, T. / Sterchi, E.E. / Bode, W. / Stoecker, W. / Becker-Pauly, C. / Gomis-Ruth, F.X. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Others | ![]() |
-Validation report
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Full document | ![]() | 5.6 MB | Display | |
Data in XML | ![]() | 64 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 88.4 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 4gwmS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
-Protein , 2 types, 4 molecules ACBD
#1: Protein | Mass: 62468.352 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() #2: Protein | Mass: 43590.547 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() |
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-Sugars , 9 types, 18 molecules 
#3: Polysaccharide | alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-3)][alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source #4: Polysaccharide | Source method: isolated from a genetically manipulated source #5: Polysaccharide | Source method: isolated from a genetically manipulated source #6: Polysaccharide | Source method: isolated from a genetically manipulated source #7: Polysaccharide | Source method: isolated from a genetically manipulated source #8: Polysaccharide | Source method: isolated from a genetically manipulated source #9: Polysaccharide | beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-3)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose | Source method: isolated from a genetically manipulated source #10: Polysaccharide | alpha-L-fucopyranose-(1-3)-[2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)]2-acetamido-2-deoxy-beta- ...alpha-L-fucopyranose-(1-3)-[2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose | Source method: isolated from a genetically manipulated source #14: Sugar | ChemComp-NAG / | |
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-Non-polymers , 4 types, 180 molecules 






#11: Chemical | #12: Chemical | #13: Chemical | #15: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Has ligand of interest | N |
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Has protein modification | Y |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.51 Å3/Da / Density % sol: 64.96 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 9.3 Details: 20.0% PEG smear medium, 0.1M ammonium sulfate, 0.05M magnesium sulfate heptahydrate, 0.1M bicine pH 9.3, 10% ethylene glycol. |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS EIGER2 XE 16M / Detector: PIXEL / Date: Aug 11, 2020 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9763 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.8→76.3 Å / Num. obs: 73323 / % possible obs: 93.6 % / Redundancy: 6.9 % / Biso Wilson estimate: 76.1 Å2 / CC1/2: 0.998 / Net I/σ(I): 9.2 |
Reflection shell | Resolution: 2.8→2.97 Å / Num. measured obs: 509432 / Num. unique obs: 73323 / CC1/2: 0.573 / % possible all: 94.9 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 4GWM Resolution: 2.8→76.26 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.892 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.903 / SU R Cruickshank DPI: 0.598 / Cross valid method: FREE R-VALUE / SU R Blow DPI: 0.559 / SU Rfree Blow DPI: 0.314 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.324
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Displacement parameters | Biso mean: 122.07 Å2
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Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.55 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.8→76.26 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.8→2.83 Å
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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