+
Open data
-
Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 7auw | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | Inhibitory complex of human meprin beta with mouse fetuin-B. | ||||||
Components |
| ||||||
Keywords | HYDROLASE INHIBITOR / protease inhibitor complex / zinc metallopeptidase / cystatin-type modules / HYDROLASE | ||||||
| Function / homology | Function and homology informationmeprin B / meprin A complex / metalloendopeptidase inhibitor activity / negative regulation of endopeptidase activity / binding of sperm to zona pellucida / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity / single fertilization / metalloendopeptidase activity / inflammatory response / proteolysis ...meprin B / meprin A complex / metalloendopeptidase inhibitor activity / negative regulation of endopeptidase activity / binding of sperm to zona pellucida / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity / single fertilization / metalloendopeptidase activity / inflammatory response / proteolysis / extracellular space / extracellular region / zinc ion binding / identical protein binding / plasma membrane Similarity search - Function | ||||||
| Biological species | Homo sapiens (human)![]() | ||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.8 Å | ||||||
Authors | Eckhard, U. / Gomis-Ruth, F.X. | ||||||
Citation | Journal: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / Year: 2021Title: The crystal structure of a 250-kDa heterotetrameric particle explains inhibition of sheddase meprin beta by endogenous fetuin-B. Authors: Eckhard, U. / Korschgen, H. / von Wiegen, N. / Stocker, W. / Gomis-Ruth, F.X. #1: Journal: Sci Rep / Year: 2019Title: The C-terminal region of human plasma fetuin-B is dispensable for the raised-elephant-trunk mechanism of inhibition of astacin metallopeptidases. Authors: Guevara, T. / Koerschgen, H. / Cuppari, A. / Schmitz, C. / Kuske, M. / Yiallouros, I. / Floehr, J. / Jahnen-Dechent, W. / Stoecker, W. / Gomis-Ruth, F.X. #2: Journal: Proc Natl Acad Sci U S A / Year: 2012Title: Structural basis for the sheddase function of human meprin beta metalloproteinase at the plasma membrane. Authors: Arolas, J.L. / Broder, C. / Jefferson, T. / Guevara, T. / Sterchi, E.E. / Bode, W. / Stoecker, W. / Becker-Pauly, C. / Gomis-Ruth, F.X. | ||||||
| History |
|
-
Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
|---|
-
Downloads & links
-
Download
| PDBx/mmCIF format | 7auw.cif.gz | 722.3 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb7auw.ent.gz | 603.7 KB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 7auw.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 7auw_validation.pdf.gz | 5.6 MB | Display | wwPDB validaton report |
|---|---|---|---|---|
| Full document | 7auw_full_validation.pdf.gz | 5.6 MB | Display | |
| Data in XML | 7auw_validation.xml.gz | 64 KB | Display | |
| Data in CIF | 7auw_validation.cif.gz | 88.4 KB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/au/7auw ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/au/7auw | HTTPS FTP |
-Related structure data
| Related structure data | ![]() 4gwmS S: Starting model for refinement |
|---|---|
| Similar structure data |
-
Links
-
Assembly
| Deposited unit | ![]()
| ||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 1 |
| ||||||||
| Unit cell |
|
-
Components
-Protein , 2 types, 4 molecules ACBD
| #1: Protein | Mass: 62468.352 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: MEP1B / Production host: Trichoplusia ni (cabbage looper) / References: UniProt: Q16820, meprin B#2: Protein | Mass: 43590.547 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() Trichoplusia ni (cabbage looper) / References: UniProt: Q9QXC1 |
|---|
-Sugars , 9 types, 18 molecules 
| #3: Polysaccharide | alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-3)][alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source #4: Polysaccharide | Source method: isolated from a genetically manipulated source #5: Polysaccharide | Source method: isolated from a genetically manipulated source #6: Polysaccharide | Source method: isolated from a genetically manipulated source #7: Polysaccharide | Source method: isolated from a genetically manipulated source #8: Polysaccharide | Source method: isolated from a genetically manipulated source #9: Polysaccharide | beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-3)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose | Source method: isolated from a genetically manipulated source #10: Polysaccharide | alpha-L-fucopyranose-(1-3)-[2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)]2-acetamido-2-deoxy-beta- ...alpha-L-fucopyranose-(1-3)-[2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose | Source method: isolated from a genetically manipulated source #14: Sugar | ChemComp-NAG / | |
|---|
-Non-polymers , 4 types, 180 molecules 






| #11: Chemical | | #12: Chemical | #13: Chemical | #15: Water | ChemComp-HOH / | |
|---|
-Details
| Has ligand of interest | N |
|---|---|
| Has protein modification | Y |
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
|---|
-
Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 3.51 Å3/Da / Density % sol: 64.96 % |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 9.3 Details: 20.0% PEG smear medium, 0.1M ammonium sulfate, 0.05M magnesium sulfate heptahydrate, 0.1M bicine pH 9.3, 10% ethylene glycol. |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
|---|---|
| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Diamond / Beamline: I03 / Wavelength: 0.9763 Å |
| Detector | Type: DECTRIS EIGER2 XE 16M / Detector: PIXEL / Date: Aug 11, 2020 |
| Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
| Radiation wavelength | Wavelength: 0.9763 Å / Relative weight: 1 |
| Reflection | Resolution: 2.8→76.3 Å / Num. obs: 73323 / % possible obs: 93.6 % / Redundancy: 6.9 % / Biso Wilson estimate: 76.1 Å2 / CC1/2: 0.998 / Net I/σ(I): 9.2 |
| Reflection shell | Resolution: 2.8→2.97 Å / Num. measured obs: 509432 / Num. unique obs: 73323 / CC1/2: 0.573 / % possible all: 94.9 |
-
Processing
| Software |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENTStarting model: 4GWM Resolution: 2.8→76.26 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.892 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.903 / SU R Cruickshank DPI: 0.598 / Cross valid method: FREE R-VALUE / SU R Blow DPI: 0.559 / SU Rfree Blow DPI: 0.314 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.324
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Displacement parameters | Biso mean: 122.07 Å2
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.55 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.8→76.26 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refine LS restraints |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| LS refinement shell | Resolution: 2.8→2.83 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement TLS group |
|
Movie
Controller
About Yorodumi




Homo sapiens (human)
X-RAY DIFFRACTION
Citation








PDBj




Trichoplusia ni (cabbage looper)
