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- PDB-7atv: Structure of protein kinase ck2 catalytic subunit (csnk2a2 gene p... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7atv
タイトルStructure of protein kinase ck2 catalytic subunit (csnk2a2 gene product) in complex with the bivalent inhibitor KN2
要素Casein kinase II subunit alpha'
キーワードTRANSFERASE / protein kinase CK2 / casein kinase 2 / bivalent inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of mitophagy / regulation of chromosome separation / Condensation of Prometaphase Chromosomes / WNT mediated activation of DVL / protein kinase CK2 complex / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / Receptor Mediated Mitophagy / Synthesis of PC / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known / Maturation of hRSV A proteins ...regulation of mitophagy / regulation of chromosome separation / Condensation of Prometaphase Chromosomes / WNT mediated activation of DVL / protein kinase CK2 complex / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / Receptor Mediated Mitophagy / Synthesis of PC / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known / Maturation of hRSV A proteins / negative regulation of apoptotic signaling pathway / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / acrosomal vesicle / Signal transduction by L1 / liver regeneration / cerebral cortex development / Wnt signaling pathway / Regulation of PTEN stability and activity / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / KEAP1-NFE2L2 pathway / double-strand break repair / spermatogenesis / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / chromatin / apoptotic process / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Casein Kinase 2, subunit alpha / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-RXE / Casein kinase II subunit alpha'
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / AB INITIO PHASING / 解像度: 0.98 Å
データ登録者Lindenblatt, D. / Applegate, V. / Nickelsen, A. / Klussmann, M. / Neundorf, I. / Goetz, C. / Jose, J. / Niefind, K.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)NI 643/4-2 ドイツ
引用
ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2022
タイトル: Molecular Plasticity of Crystalline CK2 alpha ' Leads to KN2, a Bivalent Inhibitor of Protein Kinase CK2 with Extraordinary Selectivity.
著者: Lindenblatt, D. / Applegate, V. / Nickelsen, A. / Klussmann, M. / Neundorf, I. / Gotz, C. / Jose, J. / Niefind, K.
#1: ジャーナル: ACS Omega / 年: 2019
タイトル: Diacritic Binding of an Indenoindole Inhibitor by CK2alpha Paralogs Explored by a Reliable Path to Atomic Resolution CK2alpha' Structures
著者: Lindenblatt, D. / Nickelsen, A. / Applegate, V.M. / Hochscherf, J. / Witulski, B. / Bouaziz, Z. / Marminon, C. / Bretner, M. / Le Borgne, M. / Jose, J. / Niefind, K.
#2: ジャーナル: J Med Chem / 年: 2020
タイトル: Structural and Mechanistic Basis of the Inhibitory Potency of Selected 2-Aminothiazole Compounds on Protein Kinase CK2.
著者: Lindenblatt, D. / Nickelsen, A. / Applegate, V.M. / Jose, J. / Niefind, K.
履歴
登録2020年10月31日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年8月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年9月22日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / database_2 / pdbx_database_proc
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title ..._citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22022年2月9日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year
改定 1.32024年6月19日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Casein kinase II subunit alpha'
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,7544
ポリマ－42,8801
非ポリマー8743
水7,999444
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area360 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area15390 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.783, 47.560, 50.998
Angle α, β, γ (deg.)66.804, 88.959, 88.745
Int Tables number1
Space group name H-MP1
Space group name HallP1
Symmetry operation#1: x,y,z

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要素

#1: タンパク質 Casein kinase II subunit alpha' / CK II alpha'


分子量: 42879.867 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CSNK2A2, CK2A2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P19784, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 化合物 ChemComp-RXE / ~{N}'-[2-(3,4-dichlorophenyl)ethyl]-~{N}-[4-[4,5,6,7-tetrakis(bromanyl)benzimidazol-1-yl]butyl]butanediamide / KN2


分子量: 776.968 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H22Br4Cl2N4O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 444 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.73 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: Reservoir composition: 28 % (w/v) PEG6000, 0.9 M LiCl, 0.1 M, Tris/HCl, pH 8.5; drop composition prior to equilibration: 0.01 ml reservoir solution + 0.02 ml CK2alpha' (mutant Cys336Ser) ...詳細: Reservoir composition: 28 % (w/v) PEG6000, 0.9 M LiCl, 0.1 M, Tris/HCl, pH 8.5; drop composition prior to equilibration: 0.01 ml reservoir solution + 0.02 ml CK2alpha' (mutant Cys336Ser) /inhibitor MB002 mixture (0.180 ml 6 mg/ml CK2alpha'Cys336Ser, 0.5 M NaCl, 25 mM Tris/HCl, pH 8.5, mixed and pre-equilibrated with 0.02 ml 10 mM MB002 in dimethyl sulfoxide); the initial inhibitor MB002 was replaced by the bivalent inhibitor KN2 by extensive crystal soaking.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.2 / 波長: 0.9184 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年6月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 0.964→33.281 Å / Num. obs: 190713 / % possible obs: 78.3 % / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 10.21 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.051 / Rpim(I) all: 0.03 / Rrim(I) all: 0.059 / Rsym value: 0.051 / Net I/σ(I): 12.4
反射 シェル解像度: 0.964→1.02 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.907 / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / Num. unique obs: 9537 / CC1/2: 0.514 / Rpim(I) all: 0.54 / Rrim(I) all: 1.057 / Rsym value: 0.907 / % possible all: 25.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.18.2_3874精密化
PHENIX1.18.2_3874モデル構築
精密化構造決定の手法: AB INITIO PHASING / 解像度: 0.98→33.28 Å / SU ML: 0.0624 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 14.3878
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1411 1931 1.02 %
Rwork0.1268 187904 -
obs0.127 189835 81.83 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 16.36 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 0.98→33.28 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2768 0 40 444 3252
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01163198
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.17114349
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0938433
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0093576
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.99971249
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
0.98-10.2726370.24683658X-RAY DIFFRACTION22.36
1-1.030.2369960.24349759X-RAY DIFFRACTION59.51
1.03-1.060.25251540.218312961X-RAY DIFFRACTION78.92
1.06-1.10.20291170.1813537X-RAY DIFFRACTION82.69
1.1-1.140.17591620.147214757X-RAY DIFFRACTION89.79
1.14-1.180.13611430.124914782X-RAY DIFFRACTION89.99
1.18-1.230.11421550.115614717X-RAY DIFFRACTION89.8
1.23-1.30.13411490.108114500X-RAY DIFFRACTION88.45
1.3-1.380.12531400.106913490X-RAY DIFFRACTION82.13
1.38-1.490.10161550.096415153X-RAY DIFFRACTION92.38
1.49-1.640.1211690.095915340X-RAY DIFFRACTION93.44
1.64-1.870.11931520.105815237X-RAY DIFFRACTION92.83
1.87-2.360.13481460.12514325X-RAY DIFFRACTION87.45
2.36-33.280.15211560.137215688X-RAY DIFFRACTION95.68

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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