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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7ard | ||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of Polytomella Complex-I (complete composition) | ||||||
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![]() | ELECTRON TRANSPORT / Complex-I | ||||||
機能・相同性 | ![]() | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.11 Å | ||||||
![]() | Klusch, N. / Kuehlbrandt, W. / Yildiz, O. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: A ferredoxin bridge connects the two arms of plant mitochondrial complex I. 著者: Niklas Klusch / Jennifer Senkler / Özkan Yildiz / Werner Kühlbrandt / Hans-Peter Braun / ![]() 要旨: Mitochondrial complex I is the main site for electron transfer to the respiratory chain and generates much of the proton gradient across the inner mitochondrial membrane. Complex I is composed of two ...Mitochondrial complex I is the main site for electron transfer to the respiratory chain and generates much of the proton gradient across the inner mitochondrial membrane. Complex I is composed of two arms, which form a conserved L-shape. We report the structures of the intact, 47-subunit mitochondrial complex I from Arabidopsis thaliana and the 51-subunit complex I from the green alga Polytomella sp., both at around 2.9 Å resolution. In both complexes, a heterotrimeric γ-carbonic anhydrase domain is attached to the membrane arm on the matrix side. Two states are resolved in A. thaliana complex I, with different angles between the two arms and different conformations of the ND1 (NADH dehydrogenase subunit 1) loop near the quinol binding site. The angle appears to depend on a bridge domain, which links the peripheral arm to the membrane arm and includes an unusual ferredoxin. We propose that the bridge domain participates in regulating the activity of plant complex I. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 1.5 MB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 1.3 MB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 11880MC ![]() 7aqqC ![]() 7aqrC ![]() 7aqwC ![]() 7ar7C ![]() 7ar8C ![]() 7ar9C ![]() 7arbC ![]() 7arcC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
+タンパク質 , 49種, 49分子 ABCDEFGHIJKLMNOPQRSTUVWXYZabcd...
-タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 uw
#47: タンパク質・ペプチド | 分子量: 4273.259 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
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#48: タンパク質・ペプチド | 分子量: 3507.314 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
-非ポリマー , 10種, 814分子 ![](data/chem/img/PC7.gif)
![](data/chem/img/SF4.gif)
![](data/chem/img/FES.gif)
![](data/chem/img/FMN.gif)
![](data/chem/img/PTY.gif)
![](data/chem/img/CDL.gif)
![](data/chem/img/NDP.gif)
![](data/chem/img/ZN.gif)
![](data/chem/img/8Q1.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/SF4.gif)
![](data/chem/img/FES.gif)
![](data/chem/img/FMN.gif)
![](data/chem/img/PTY.gif)
![](data/chem/img/CDL.gif)
![](data/chem/img/NDP.gif)
![](data/chem/img/ZN.gif)
![](data/chem/img/8Q1.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#52: 化合物 | ChemComp-PC7 / ( #53: 化合物 | ChemComp-SF4 / #54: 化合物 | #55: 化合物 | ChemComp-FMN / | #56: 化合物 | ChemComp-PTY / #57: 化合物 | ChemComp-CDL / #58: 化合物 | ChemComp-NDP / | #59: 化合物 | ChemComp-ZN / | #60: 化合物 | #61: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Cryo-EM structure of Polytomella Complex-I (complete composition) タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#51 / 由来: NATURAL |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
緩衝液 | pH: 7.4 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 64 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.19.2_4158: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.11 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 42350 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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