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万見
- PDB-7aqo: yeast THO-Sub2 complex dimer -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7aqo
タイトルyeast THO-Sub2 complex dimer
要素
  • (THO complex subunit ...) x 3
  • BJ4_G0025130.mRNA.1.CDS.1
  • EM14S01-3B_G0007820.mRNA.1.CDS.1
  • TEX1 isoform 1
キーワードRNA BINDING PROTEIN / yeast THO complex S. cerevisiae THO-Sub2 the transcription-export (TREX) complex
機能・相同性
機能・相同性情報


THO complex / nucleoplasmic THO complex / THO complex part of transcription export complex / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase I / transcription export complex / Cdc73/Paf1 complex / mRNA 3'-end processing / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / subtelomeric heterochromatin formation / transcription-coupled nucleotide-excision repair ...THO complex / nucleoplasmic THO complex / THO complex part of transcription export complex / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase I / transcription export complex / Cdc73/Paf1 complex / mRNA 3'-end processing / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / subtelomeric heterochromatin formation / transcription-coupled nucleotide-excision repair / mRNA export from nucleus / stress granule assembly / helicase activity / transcription elongation by RNA polymerase II / spliceosomal complex / mRNA processing / mRNA splicing, via spliceosome / DNA recombination / nucleic acid binding / chromosome, telomeric region / molecular adaptor activity / RNA helicase activity / RNA helicase / mRNA binding / ATP hydrolysis activity / RNA binding / ATP binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
THO complex subunit Thp2 / Tho complex subunit THP2 / TREX component Tex1/THOC3 / THO complex subunit 7/Mft1 / THO complex, subunitTHOC2, C-terminal / THO complex, subunitTHOC2, N-terminal / THO complex subunit 2, N-terminal domain / THO complex subunit 2 / Tho complex subunit 7 / Transcription factor/nuclear export subunit protein 2 ...THO complex subunit Thp2 / Tho complex subunit THP2 / TREX component Tex1/THOC3 / THO complex subunit 7/Mft1 / THO complex, subunitTHOC2, C-terminal / THO complex, subunitTHOC2, N-terminal / THO complex subunit 2, N-terminal domain / THO complex subunit 2 / Tho complex subunit 7 / Transcription factor/nuclear export subunit protein 2 / Transcription- and export-related complex subunit / THO complex subunit 2 N-terminus / THO complex, subunit THOC1 / THO complex subunit 1 transcription elongation factor / : / RNA helicase, DEAD-box type, Q motif / DEAD-box RNA helicase Q motif profile. / DEAD/DEAH box helicase / DEAD/DEAH box helicase domain / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
BJ4_G0002130.mRNA.1.CDS.1 / EM14S01-3B_G0007820.mRNA.1.CDS.1 / TEX1 isoform 1 / THO complex subunit 2 / THO complex subunit THP2 / THO complex subunit HPR1 / THO complex subunit MFT1 / THO complex subunit 2 / Protein TEX1 / ATP-dependent RNA helicase SUB2
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.5 Å
データ登録者Schuller, S.K. / Schuller, J.M. / Prabu, R.J. / Baumgartner, M. / Bonneau, F. / basquin, J. / Conti, E.
資金援助 ドイツ, 2件
組織認可番号国
European Research Council (ERC)ERC Advanced Investigator Grant EXORICO ドイツ
German Research Foundation (DFG)GRK1721, SFB/TRR 237 ドイツ
引用ジャーナル: Elife / 年: 2020
タイトル: Structural insights into the nucleic acid remodeling mechanisms of the yeast THO-Sub2 complex.
著者: Sandra K Schuller / Jan M Schuller / J Rajan Prabu / Marc Baumgärtner / Fabien Bonneau / Jérôme Basquin / Elena Conti /
要旨: The yeast THO complex is recruited to active genes and interacts with the RNA-dependent ATPase Sub2 to facilitate the formation of mature export-competent messenger ribonucleoprotein particles and to ...The yeast THO complex is recruited to active genes and interacts with the RNA-dependent ATPase Sub2 to facilitate the formation of mature export-competent messenger ribonucleoprotein particles and to prevent the co-transcriptional formation of RNA:DNA-hybrid-containing structures. How THO-containing complexes function at the mechanistic level is unclear. Here, we elucidated a 3.4 Å resolution structure of THO-Sub2 by cryo-electron microscopy. THO subunits Tho2 and Hpr1 intertwine to form a platform that is bound by Mft1, Thp2, and Tex1. The resulting complex homodimerizes in an asymmetric fashion, with a Sub2 molecule attached to each protomer. The homodimerization interfaces serve as a fulcrum for a seesaw-like movement concomitant with conformational changes of the Sub2 ATPase. The overall structural architecture and topology suggest the molecular mechanisms of nucleic acid remodeling during mRNA biogenesis.
履歴
登録2020年10月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年12月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-11871
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-11871
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
G: THO complex subunit 2
H: THO complex subunit HPR1
K: TEX1 isoform 1
L: EM14S01-3B_G0007820.mRNA.1.CDS.1
A: THO complex subunit 2
B: THO complex subunit HPR1
E: TEX1 isoform 1
F: EM14S01-3B_G0007820.mRNA.1.CDS.1
J: BJ4_G0025130.mRNA.1.CDS.1
I: THO complex subunit MFT1
C: BJ4_G0025130.mRNA.1.CDS.1
D: THO complex subunit MFT1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)864,45112
ポリマ－864,45112
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area77460 Å2
ΔGint-594 kcal/mol
Surface area245670 Å2
手法PISA

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要素

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THO complex subunit ... , 3種, 6分子 GAHBID

#1: タンパク質 THO complex subunit 2


分子量: 184450.016 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
遺伝子: THO2, GI526_G0004933
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: A0A6A5Q535, UniProt: P53552*PLUS
#2: タンパク質 THO complex subunit HPR1 / Hyperrecombination protein 1


分子量: 84544.047 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
遺伝子: HPR1, YDR138W, YD9302.14
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P17629
#6: タンパク質 THO complex subunit MFT1 / Mitochondrial fusion target protein 1


分子量: 45055.012 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
遺伝子: MFT1, YML062C
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P33441

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タンパク質 , 3種, 6分子 KELFJC

#3: タンパク質 TEX1 isoform 1 / Y55_G0044670.mRNA.1.CDS.1


分子量: 42315.168 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
遺伝子: TEX1, GI526_G0004829, PACBIOSEQ_LOCUS5457
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: A0A6A5Q4V2, UniProt: P53851*PLUS
#4: タンパク質 EM14S01-3B_G0007820.mRNA.1.CDS.1 / HN1_G0007890.mRNA.1.CDS.1 / JXXY16.1_G0007900.mRNA.1.CDS.1 / SUB2 isoform 1 / SX2_G0007910.mRNA.1. ...HN1_G0007890.mRNA.1.CDS.1 / JXXY16.1_G0007900.mRNA.1.CDS.1 / SUB2 isoform 1 / SX2_G0007910.mRNA.1.CDS.1 / XXYS1_G0007860.mRNA.1.CDS.1


分子量: 45521.004 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
遺伝子: SUB2, GI526_G0000835, PACBIOSEQ_LOCUS934, PACBIOSEQ_LOCUS949, PACBIOSEQ_LOCUS951, PACBIOSEQ_LOCUS965
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: A0A6A5Q316, UniProt: Q07478*PLUS
#5: タンパク質 BJ4_G0025130.mRNA.1.CDS.1 / HLJ1_G0025020.mRNA.1.CDS.1 / THP2 isoform 1 / Y55_G0025210.mRNA.1.CDS.1


分子量: 30340.264 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
遺伝子: THP2, GI526_G0002950, PACBIOSEQ_LOCUS3229, PACBIOSEQ_LOCUS3284, PACBIOSEQ_LOCUS3351
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: A0A6A5PZX4, UniProt: O13539*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: yeast THO-Sub2 complex dimer / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 862 kDa/nm / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
緩衝液pH: 7.5
試料濃度: 1.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE-PROPANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 55 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1cryoSPARC粒子像選択
4GctfCTF補正
7PHENIXモデルフィッティング
11cryoSPARC分類
12cryoSPARC３次元再構成
13PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 4.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 113076 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT
原子モデル構築PDB-ID: 7APX

7apx


Accession code: 7APX / Source name: PDB / タイプ: experimental model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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