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万見
- PDB-7anz: Structure of the Candida albicans gamma-Tubulin Small Complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7anz
タイトルStructure of the Candida albicans gamma-Tubulin Small Complex
要素
  • (Spindle pole body component) x 2
  • Tubulin gamma chain
キーワードCYTOSOLIC PROTEIN / gamma-Tubulin Small Complex / Cytoskeleton / Microtubule nucleation
機能・相同性
機能・相同性情報


inner plaque of spindle pole body / microtubule nucleation by spindle pole body / outer plaque of spindle pole body / gamma-tubulin small complex / gamma-tubulin complex / microtubule nucleation / gamma-tubulin binding / positive regulation of cytoplasmic translation / spindle pole body / spindle assembly ...inner plaque of spindle pole body / microtubule nucleation by spindle pole body / outer plaque of spindle pole body / gamma-tubulin small complex / gamma-tubulin complex / microtubule nucleation / gamma-tubulin binding / positive regulation of cytoplasmic translation / spindle pole body / spindle assembly / cytoplasmic microtubule organization / mitotic spindle organization / meiotic cell cycle / structural constituent of cytoskeleton / spindle pole / mitotic cell cycle / microtubule / GTP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Gamma tubulin / Gamma tubulin complex component, C-terminal / Gamma-tubulin complex component, C-terminal domain superfamily / Gamma tubulin complex component C-terminal / Gamma-tubulin complex component protein / Gamma tubulin complex component protein, N-terminal / Gamma tubulin complex component N-terminal / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain ...Gamma tubulin / Gamma tubulin complex component, C-terminal / Gamma-tubulin complex component, C-terminal domain superfamily / Gamma tubulin complex component C-terminal / Gamma-tubulin complex component protein / Gamma tubulin complex component protein, N-terminal / Gamma tubulin complex component N-terminal / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Spindle pole body component / Tubulin gamma chain / Spindle pole body component
類似検索 - 構成要素
生物種Candida albicans (酵母)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Zupa, E. / Pfeffer, S.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)Schi 295/4-4 ドイツ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020
タイトル: The cryo-EM structure of a γ-TuSC elucidates architecture and regulation of minimal microtubule nucleation systems.
著者: Erik Zupa / Anjun Zheng / Annett Neuner / Martin Würtz / Peng Liu / Anna Böhler / Elmar Schiebel / Stefan Pfeffer /
要旨: The nucleation of microtubules from αβ-tubulin subunits is mediated by γ-tubulin complexes, which vary in composition across organisms. Aiming to understand how de novo microtubule formation is ...The nucleation of microtubules from αβ-tubulin subunits is mediated by γ-tubulin complexes, which vary in composition across organisms. Aiming to understand how de novo microtubule formation is achieved and regulated by a minimal microtubule nucleation system, we here determined the cryo-electron microscopy structure of the heterotetrameric γ-tubulin small complex (γ-TuSC) from C. albicans at near-atomic resolution. Compared to the vertebrate γ-tubulin ring complex (γ-TuRC), we observed a vastly remodeled interface between the SPC/GCP-γ-tubulin spokes, which stabilizes the complex and defines the γ-tubulin arrangement. The relative positioning of γ-tubulin subunits indicates that a conformational rearrangement of the complex is required for microtubule nucleation activity, which follows opposing directionality as predicted for the vertebrate γ-TuRC. Collectively, our data suggest that the assembly and regulation mechanisms of γ-tubulin complexes fundamentally differ between the microtubule nucleation systems in lower and higher eukaryotes.
履歴
登録2020年10月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年11月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年11月18日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22020年11月25日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.32024年5月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-11835
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Tubulin gamma chain
A: Tubulin gamma chain
C: Spindle pole body component
D: Spindle pole body component


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)307,0224
ポリマ－307,0224
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area14610 Å2
ΔGint-61 kcal/mol
Surface area90970 Å2
手法PISA

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要素

#1: タンパク質 Tubulin gamma chain / Gamma-tubulin


分子量: 56532.543 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Candida albicans (酵母) / 遺伝子: TUB4
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: O93807
#2: タンパク質 Spindle pole body component


分子量: 101660.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Candida albicans (酵母) / 遺伝子: CAALFM_CR06740WA, orf19.708
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q59PZ2
#3: タンパク質 Spindle pole body component


分子量: 92296.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Candida albicans (酵母) / 遺伝子: SPC98, CAALFM_CR01990CA, orf19.2600
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: A0A1D8PS42

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: gamma-Tubulin Small Complex / タイプ: COMPLEX
詳細: Candida albicans gamma-Tubulin Small Complex expressed and purified from SF21 cells
Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.3067 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Candida albicans (酵母)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
緩衝液pH: 7.4
緩衝液成分
ID濃度単位名称式Buffer-ID
150 mMTrisC4H11NO31
2mMSodium ChlorideNaCl1
30.5 mMEGTAC14H24N2O101
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: Gatan Solarus 950 plasma cleaner / グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 75 % / 凍結前の試料温度: 298 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / Cs: 2.7 mm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 2.1 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 1399
電子光学装置エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV
画像スキャン横: 3710 / 縦: 3838 / 動画フレーム数/画像: 20

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: dev_3699: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1RELION3粒子像選択Beta version
2SerialEM3.7画像取得
4Gctf1.06CTF補正
7UCSF Chimera1.13.1モデルフィッティング
8Coot0.9モデルフィッティング
10RELION3初期オイラー角割当Beta version
11RELION3最終オイラー角割当Beta version
12RELION3分類Beta version
13RELION3３次元再構成Beta version
14PHENIX1.14モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 1860000
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 274326 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ
13RIP

3rip

13RIP1PDBexperimental model
21Z5W

1z5w

11Z5W2PDBexperimental model
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00317112
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.7523108
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d16.7972199
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0462603
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0052931

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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