PDB-5z0a: ST0452(Y97N)-GlcNAc binding form

IDまたはキーワード:

登録情報

データベース: PDB / ID: 5z0a

タイトル

ST0452(Y97N)-GlcNAc binding form

要素

Dual sugar-1-phosphate nucleotidylyltransferase

キーワード

SUGAR BINDING PROTEIN / ST0452 / GlcNAc binding form

機能・相同性

機能・相同性情報

galactosamine-1-phosphate N-acetyltransferase / UDP-N-acetylgalactosamine diphosphorylase / UDP-N-acetylgalactosamine diphosphorylase activity / UTP-glucose-1-phosphate uridylyltransferase / UTP:glucose-1-phosphate uridylyltransferase activity / glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase / glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase activity / glucose-1-phosphate thymidylyltransferase / glucose-1-phosphate thymidylyltransferase activity / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase ...
類似検索 - 分子機能

生物種

Sulfolobus tokodaii (古細菌)

手法

X線回折 /

シンクロトロン /

分子置換 / 解像度: 2.09 Å

データ登録者

Honda, Y. / Nakano, S. / Ito, S. / Dadashipour, M. / Zhang, Z. / Kawarabayasi, Y.

引用

ジャーナル: Appl. Environ. Microbiol. / 年: 2018
タイトル: Improvement of ST0452N-Acetylglucosamine-1-Phosphate Uridyltransferase Activity by the Cooperative Effect of Two Single Mutations Identified through Structure-Based Protein Engineering
著者: Honda, Y. / Nakano, S. / Ito, S. / Dadashipour, M. / Zhang, Z. / Kawarabayasi, Y.

履歴

登録	2017年12月19日	登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.0	2018年10月31日	Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.1	2018年12月19日	Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.title
改定 1.2	2020年7月29日	Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_site / struct_site_gen Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name 解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.3	2023年11月22日	Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.4	2024年10月30日	Group: Structure summary カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

構造ビューア	分子: MolmilJmol/JSmol

-
ダウンロード

PDBx/mmCIF形式	5z0a.cif.gz	479.8 KB	表示	PDBx/mmCIF形式
PDB形式	pdb5z0a.ent.gz	391.8 KB	表示	PDB形式
PDBx/mmJSON形式	5z0a.json.gz		ツリー表示	PDBx/mmJSON形式
その他	その他のダウンロード

-
検証レポート

アーカイブディレクトリ	https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/z0/5z0a ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/z0/5z0a	HTTPS FTP

-
関連構造データ

関連構造データ	5z09C 2ggoS S: 精密化の開始モデル C: 同じ文献を引用 (文献)
類似構造データ	2ggq-2 5z09-2 2ggo-2 5z09-1 3o65-6 6spa-d 6sph-d 3gtt-d Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索類似検索 - 機能F&H 検索類似検索 - 相同性F&H 検索

-
リンク

PDBのページ	PDBj / wwPDB / NCBI
「今月の分子」の関連する項目	#254 - 2021年2月セルロース合成酵素 (Cellulose Synthase) 類似性 (2) #165 - 2013年9月人工設計されたタンパク質製の籠 (Designed Protein Cages) 類似性 (3) #39 - 2003年3月 lac転写抑制因子 (lac Repressor) 類似性 (3) #49 - 2004年1月炭酸脱水酵素 (Carbonic Anhydrase) 類似性 (3) #156 - 2012年12月 ABO式血液型糖転移酵素 (ABO Blood Type Glycosyltransferases) 類似性 (1)

PDBのページ

PDBj /

wwPDB /

NCBI

「今月の分子」の関連する項目

#254 - 2021年2月
セルロース合成酵素 (Cellulose Synthase)
類似性 (2)
#165 - 2013年9月
人工設計されたタンパク質製の籠 (Designed Protein Cages)
類似性 (3)
#39 - 2003年3月
lac転写抑制因子 (lac Repressor)
類似性 (3)
#49 - 2004年1月
炭酸脱水酵素 (Carbonic Anhydrase)
類似性 (3)
#156 - 2012年12月
ABO式血液型糖転移酵素 (ABO Blood Type Glycosyltransferases)
類似性 (1)

登録構造単位

A: Dual sugar-1-phosphate nucleotidylyltransferase

B: Dual sugar-1-phosphate nucleotidylyltransferase

C: Dual sugar-1-phosphate nucleotidylyltransferase

D: Dual sugar-1-phosphate nucleotidylyltransferase

E: Dual sugar-1-phosphate nucleotidylyltransferase

F: Dual sugar-1-phosphate nucleotidylyltransferase

ヘテロ分子

274 kDa, 6 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

1

A: Dual sugar-1-phosphate nucleotidylyltransferase

E: Dual sugar-1-phosphate nucleotidylyltransferase

D: Dual sugar-1-phosphate nucleotidylyltransferase

登録者・ソフトウェアが定義した集合体
根拠: gel filtration
137 kDa, 3 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

2

F: Dual sugar-1-phosphate nucleotidylyltransferase

ヘテロ分子

C: Dual sugar-1-phosphate nucleotidylyltransferase

B: Dual sugar-1-phosphate nucleotidylyltransferase

登録者・ソフトウェアが定義した集合体
137 kDa, 3 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

単位格子

Length a, b, c (Å)	90.843, 94.951, 101.906
Angle α, β, γ (deg.)	110.62, 101.47, 113.03
Int Tables number	1
Space group name H-M	P1

非結晶学的対称性 (NCS)

NCSドメイン:
NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Beg auth comp-ID: MET / Beg label comp-ID: MET / End auth comp-ID: LYS / End label comp-ID: LYS / Refine code: _ / Auth seq-ID: 1 - 400 / Label seq-ID: 1 - 400

NCSアンサンブル:

ID
1
2
3
4
5
6
7
8
9
10
11
12
13
14
15

#1: タンパク質

Dual sugar-1-phosphate nucleotidylyltransferase

分子量: 45595.430 Da / 分子数: 6 / 変異: Y97N / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現)

Sulfolobus tokodaii (strain DSM 16993 / JCM 10545 / NBRC 100140 / 7) (古細菌)
株: DSM 16993 / JCM 10545 / NBRC 100140 / 7 / 遺伝子: ST0452, STK_04520 / 発現宿主:

Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q975F9, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの

#2: 糖

ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン

タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C₈H₁₅NO₆

識別子	タイプ	プログラム
DGlcpNAcb	CONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOL	GMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamine	COMMON NAME	GMML 1.0
b-D-GlcpNAc	IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOL	PDB-CARE 1.0
GlcNAc	SNFG CARBOHYDRATE SYMBOL	GMML 1.0

#3: 水

ChemComp-HOH / water

分子量: 18.015 Da / 分子数: 877 / 由来タイプ: 天然 / 式: H₂O

Has protein modification

Y

-
実験

実験	手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶	マシュー密度: 2.55 Å³/Da / 溶媒含有率: 51.72 %
結晶化	温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法詳細: 20% (w/v) PEG3350, 0.2M potassium citrate tribasic monohydrate

-
データ収集

回折	平均測定温度: 100 K
放射光源	由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL38B1 / 波長: 1 Å
検出器	タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2017年10月13日
放射	プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長	波長: 1 Å / 相対比: 1
反射	解像度: 2.09→87.8 Å / Num. obs: 154041 / % possible obs: 96.9 % / 冗長度: 3.6 % / R_merge(I) obs: 0.072 / Net I/σ(I): 22
反射シェル	解像度: 2.09→2.15 Å / R_merge(I) obs: 0.415 / Num. unique obs: 7531

-
解析

ソフトウェア

名称	バージョン	分類
REFMAC	5.8.0103	精密化
HKL-2000		データ削減
HKL-2000		データスケーリング
MOLREP		位相決定

精密化

構造決定の手法:

分子置換
開始モデル: 2GGO

2ggo

解像度: 2.09→87.79 Å / Cor.coef. F_o:F_c: 0.952 / Cor.coef. F_o:F_c free: 0.93 / SU B: 4.629 / SU ML: 0.123 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.223 / ESU R Free: 0.183 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS

	R_factor	反射数	%反射	Selection details
R_free	0.23154	7863	5.1 %	RANDOM
R_work	0.1929	-	-	-
obs	0.19481	146187	96.49 %	-

溶媒の処理

イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å

原子変位パラメータ

B_iso mean: 35.968 Å²

	B_aniso -1	B_aniso -2	B_aniso -3
1-	-0 Å²	0 Å²	0.01 Å²
2-	-	-0.01 Å²	0 Å²
3-	-	-	0 Å²

精密化ステップ

サイクル: 1 / 解像度: 2.09→87.79 Å

	タンパク質	核酸	リガンド	溶媒	全体
原子数	18701	0	15	877	19593

拘束条件

Refine-ID	タイプ	Dev ideal	Dev ideal target	数
X-RAY DIFFRACTION	r_bond_refined_d	0.017	0.019	19038
X-RAY DIFFRACTION	r_bond_other_d	0.009	0.02	19036
X-RAY DIFFRACTION	r_angle_refined_deg	1.859	1.975	25679
X-RAY DIFFRACTION	r_angle_other_deg	1.513	3	43942
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_1_deg	6.963	5	2384
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_2_deg	35.224	25.208	793
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_3_deg	16.485	15	3579
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_4_deg	21.608	15	82
X-RAY DIFFRACTION	r_chiral_restr	0.144	0.2	2937
X-RAY DIFFRACTION	r_gen_planes_refined	0.011	0.02	21113
X-RAY DIFFRACTION	r_gen_planes_other	0.007	0.02	3974
X-RAY DIFFRACTION	r_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTION	r_nbd_other
X-RAY DIFFRACTION	r_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTION	r_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTION	r_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTION	r_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTION	r_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTION	r_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTION	r_mcbond_it	3.248	3.2	9560
X-RAY DIFFRACTION	r_mcbond_other	3.248	3.2	9559
X-RAY DIFFRACTION	r_mcangle_it	4.629	4.782	11936
X-RAY DIFFRACTION	r_mcangle_other	4.629	4.782	11937
X-RAY DIFFRACTION	r_scbond_it	4.363	3.795	9478
X-RAY DIFFRACTION	r_scbond_other	4.363	3.796	9479
X-RAY DIFFRACTION	r_scangle_it
X-RAY DIFFRACTION	r_scangle_other	6.8	5.437	13744
X-RAY DIFFRACTION	r_long_range_B_refined	8.533	25.507	21056
X-RAY DIFFRACTION	r_long_range_B_other	8.518	25.396	20879
X-RAY DIFFRACTION	r_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTION	r_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTION	r_sphericity_bonded

Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-ID	Dom-ID	Auth asym-ID	数	Rms dev position (Å)
1	1	A	53962	0.05
1	2	B	53962	0.05
2	1	A	53770	0.05
2	2	C	53770	0.05
3	1	A	53946	0.04
3	2	D	53946	0.04
4	1	A	52814	0.05
4	2	E	52814	0.05
5	1	A	54072	0.05
5	2	F	54072	0.05
6	1	B	54086	0.04
6	2	C	54086	0.04
7	1	B	54144	0.05
7	2	D	54144	0.05
8	1	B	53058	0.05
8	2	E	53058	0.05
9	1	B	54182	0.05
9	2	F	54182	0.05
10	1	C	54268	0.04
10	2	D	54268	0.04
11	1	C	52912	0.05
11	2	E	52912	0.05
12	1	C	54208	0.04
12	2	F	54208	0.04
13	1	D	53062	0.05
13	2	E	53062	0.05
14	1	D	54366	0.04
14	2	F	54366	0.04
15	1	E	53074	0.05
15	2	F	53074	0.05

LS精密化シェル

解像度: 2.091→2.146 Å / Total num. of bins used: 20

	R_factor	反射数	%反射
R_free	0.293	549	-
R_work	0.246	9881	-
obs	-	-	88.27 %

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

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