[日本語] English
万見
- PDB-2ggq: complex of hypothetical glucose-1-phosphate thymidylyltransferase... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ggq
タイトルcomplex of hypothetical glucose-1-phosphate thymidylyltransferase from sulfolobus tokodaii
要素401aa long hypothetical glucose-1-phosphate thymidylyltransferase
キーワードTRANSFERASE / BETA BARREL
機能・相同性
機能・相同性情報


galactosamine-1-phosphate N-acetyltransferase / UDP-N-acetylgalactosamine diphosphorylase / UDP-N-acetylgalactosamine diphosphorylase activity / UTP-glucose-1-phosphate uridylyltransferase / UTP:glucose-1-phosphate uridylyltransferase activity / glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase / glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase activity / glucose-1-phosphate thymidylyltransferase / glucose-1-phosphate thymidylyltransferase activity / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase ...galactosamine-1-phosphate N-acetyltransferase / UDP-N-acetylgalactosamine diphosphorylase / UDP-N-acetylgalactosamine diphosphorylase activity / UTP-glucose-1-phosphate uridylyltransferase / UTP:glucose-1-phosphate uridylyltransferase activity / glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase / glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase activity / glucose-1-phosphate thymidylyltransferase / glucose-1-phosphate thymidylyltransferase activity / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase activity / UDP-N-acetylglucosamine biosynthetic process / nucleotide binding
類似検索 - 分子機能
UDP-GlcNAc diphosphorylase/GlcNAc-1-P N-acetyltransferase, GlmU, archaeal-type / : / : / Nucleotidyl transferase domain / Nucleotidyl transferase / Hexapeptide repeat proteins / Hexapeptide repeat / UDP N-Acetylglucosamine Acyltransferase; domain 1 / Bacterial transferase hexapeptide (six repeats) / Trimeric LpxA-like superfamily ...UDP-GlcNAc diphosphorylase/GlcNAc-1-P N-acetyltransferase, GlmU, archaeal-type / : / : / Nucleotidyl transferase domain / Nucleotidyl transferase / Hexapeptide repeat proteins / Hexapeptide repeat / UDP N-Acetylglucosamine Acyltransferase; domain 1 / Bacterial transferase hexapeptide (six repeats) / Trimeric LpxA-like superfamily / 3 Solenoid / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Nucleotide-diphospho-sugar transferases / Alpha-Beta Complex / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
IODIDE ION / THYMIDINE-5'-TRIPHOSPHATE / : / Bifunctional sugar-1-phosphate nucleotidylyltransferase/acetyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Sulfolobus tokodaii (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Rajakannan, V. / Mizushima, T. / Suzuki, A. / Masui, R. / Kuramitsu, S. / Yamane, T.
引用ジャーナル: To be published
タイトル: complex of hypothetical glucose-1-phosphate thymidylyltransferase from sulfolobus tokodaii
著者: Rajakannan, V. / Yamane, T.
履歴
登録2006年3月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02007年3月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: 401aa long hypothetical glucose-1-phosphate thymidylyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,4365
ポリマ－44,5731
非ポリマー8634
水3,549197
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: 401aa long hypothetical glucose-1-phosphate thymidylyltransferase
ヘテロ分子

A: 401aa long hypothetical glucose-1-phosphate thymidylyltransferase
ヘテロ分子

A: 401aa long hypothetical glucose-1-phosphate thymidylyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)136,30915
ポリマ－133,7203
非ポリマー2,58912
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area10100 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area45060 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)122.750, 122.750, 95.518
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-654-

HOH

21A-687-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 401aa long hypothetical glucose-1-phosphate thymidylyltransferase


分子量: 44573.363 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sulfolobus tokodaii (古細菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: GenBank: 15621447, UniProt: Q975F9*PLUS, glucose-1-phosphate thymidylyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-IOD / IODIDE ION / ヨ-ジド


分子量: 126.904 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: I
#3: 化合物 ChemComp-TTP / THYMIDINE-5'-TRIPHOSPHATE / dTTP


分子量: 482.168 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N2O14P3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 197 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.4 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 13% PEG 3350, 0.1M KI, 50mM dTTP, 20mM TRIS-HCL, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2005年11月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. all: 36018 / Num. obs: 35513 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / % possible all: 88.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
ADSCデータ収集
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2GG0

2gg0


解像度: 2→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.904 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.159 / ESU R Free: 0.163 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25162 1771 5 %RANDOM
Rwork0.19058 ---
all0.2485 35513 --
obs0.19354 33712 98.51 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 32.916 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.33 Å2-0.67 Å20 Å2
2---1.33 Å20 Å2
3---2 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3141 0 32 197 3370
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0223226
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7171.994362
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg14.2935400
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.54925.113133
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.70415601
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.9141514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.130.2495
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.022353
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2280.21552
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3130.22223
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1590.2228
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2080.253
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2470.221
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9871.51985
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.75123222
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.54831241
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.2074.51140
LS精密化 シェル解像度: 2.004→2.055 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.286 134 -
Rwork0.188 2124 -
obs--86.65 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る