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- PDB-7alb: human GCH-GFRP stimulatory complex 7-deaza-GTP bound -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7alb
タイトルhuman GCH-GFRP stimulatory complex 7-deaza-GTP bound
要素(GTP cyclohydrolase ...) x 2
キーワードHYDROLASE / GTP cyclohydrolase 1 / GTPCH1 / GTP cyclohydrolase I regulatory protein / GFRP / allosteric regulation / complex / allosteric regulator
機能・相同性
機能・相同性情報


GTP cyclohydrolase binding / pteridine-containing compound biosynthetic process / dihydrobiopterin metabolic process / negative regulation of biosynthetic process / intracellular protein-containing complex / regulation of lung blood pressure / GTP cyclohydrolase I / GTP cyclohydrolase I activity / neuromuscular process controlling posture / regulation of removal of superoxide radicals ...GTP cyclohydrolase binding / pteridine-containing compound biosynthetic process / dihydrobiopterin metabolic process / negative regulation of biosynthetic process / intracellular protein-containing complex / regulation of lung blood pressure / GTP cyclohydrolase I / GTP cyclohydrolase I activity / neuromuscular process controlling posture / regulation of removal of superoxide radicals / GTP-dependent protein binding / tetrahydrobiopterin biosynthetic process / neuron projection terminus / regulation of nitric oxide biosynthetic process / mitogen-activated protein kinase binding / negative regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / dopamine biosynthetic process / response to pain / negative regulation of cellular senescence / response to tumor necrosis factor / response to type II interferon / positive regulation of heart rate / tetrahydrofolate biosynthetic process / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / negative regulation of blood pressure / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / nitric oxide biosynthetic process / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / regulation of blood pressure / vasodilation / positive regulation of neuron apoptotic process / melanosome / protein-containing complex assembly / cytoplasmic vesicle / nuclear membrane / response to lipopolysaccharide / GTPase activity / dendrite / calcium ion binding / protein-containing complex binding / GTP binding / protein homodimerization activity / protein-containing complex / mitochondrion / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
GTP cyclohydrolase I, feedback regulatory protein / GFRP superfamily / GTP cyclohydrolase I feedback regulatory protein (GFRP) / GTP cyclohydrolase I signature 2. / GTP cyclohydrolase I / GTP cyclohydrolase I, conserved site / GTP cyclohydrolase I domain / GTP cyclohydrolase I, N-terminal domain / GTP cyclohydrolase I / GTP cyclohydrolase I signature 1. / GTP cyclohydrolase I, C-terminal/NADPH-dependent 7-cyano-7-deazaguanine reductase
類似検索 - ドメイン・相同性
PHENYLALANINE / 7-deaza-GTP / GTP cyclohydrolase 1 feedback regulatory protein / GTP cyclohydrolase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.979 Å
データ登録者Ebenhoch, R. / Nar, H.
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2020
タイトル: A hybrid approach reveals the allosteric regulation of GTP cyclohydrolase I.
著者: Rebecca Ebenhoch / Simone Prinz / Susann Kaltwasser / Deryck J Mills / Robert Meinecke / Martin Rübbelke / Dirk Reinert / Margit Bauer / Lisa Weixler / Markus Zeeb / Janet Vonck / Herbert Nar /
要旨: Guanosine triphosphate (GTP) cyclohydrolase I (GCH1) catalyzes the conversion of GTP to dihydroneopterin triphosphate (H2NTP), the initiating step in the biosynthesis of tetrahydrobiopterin (BH4). ...Guanosine triphosphate (GTP) cyclohydrolase I (GCH1) catalyzes the conversion of GTP to dihydroneopterin triphosphate (H2NTP), the initiating step in the biosynthesis of tetrahydrobiopterin (BH4). Besides other roles, BH4 functions as cofactor in neurotransmitter biosynthesis. The BH4 biosynthetic pathway and GCH1 have been identified as promising targets to treat pain disorders in patients. The function of mammalian GCH1s is regulated by a metabolic sensing mechanism involving a regulator protein, GCH1 feedback regulatory protein (GFRP). GFRP binds to GCH1 to form inhibited or activated complexes dependent on availability of cofactor ligands, BH4 and phenylalanine, respectively. We determined high-resolution structures of human GCH1-GFRP complexes by cryoelectron microscopy (cryo-EM). Cryo-EM revealed structural flexibility of specific and relevant surface lining loops, which previously was not detected by X-ray crystallography due to crystal packing effects. Further, we studied allosteric regulation of isolated GCH1 by X-ray crystallography. Using the combined structural information, we are able to obtain a comprehensive picture of the mechanism of allosteric regulation. Local rearrangements in the allosteric pocket upon BH4 binding result in drastic changes in the quaternary structure of the enzyme, leading to a more compact, tense form of the inhibited protein, and translocate to the active site, leading to an open, more flexible structure of its surroundings. Inhibition of the enzymatic activity is not a result of hindrance of substrate binding, but rather a consequence of accelerated substrate binding kinetics as shown by saturation transfer difference NMR (STD-NMR) and site-directed mutagenesis. We propose a dissociation rate controlled mechanism of allosteric, noncompetitive inhibition.
履歴
登録2020年10月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年10月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年4月26日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年2月7日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GTP cyclohydrolase 1
B: GTP cyclohydrolase 1
C: GTP cyclohydrolase 1
D: GTP cyclohydrolase 1
E: GTP cyclohydrolase 1
F: GTP cyclohydrolase 1
G: GTP cyclohydrolase 1
H: GTP cyclohydrolase 1
I: GTP cyclohydrolase 1
J: GTP cyclohydrolase 1
K: GTP cyclohydrolase 1
L: GTP cyclohydrolase 1
M: GTP cyclohydrolase 1
N: GTP cyclohydrolase 1
O: GTP cyclohydrolase 1
P: GTP cyclohydrolase 1
Q: GTP cyclohydrolase 1
R: GTP cyclohydrolase 1
S: GTP cyclohydrolase 1
T: GTP cyclohydrolase 1
a: GTP cyclohydrolase 1 feedback regulatory protein
b: GTP cyclohydrolase 1 feedback regulatory protein
c: GTP cyclohydrolase 1 feedback regulatory protein
d: GTP cyclohydrolase 1 feedback regulatory protein
e: GTP cyclohydrolase 1 feedback regulatory protein
f: GTP cyclohydrolase 1 feedback regulatory protein
g: GTP cyclohydrolase 1 feedback regulatory protein
h: GTP cyclohydrolase 1 feedback regulatory protein
i: GTP cyclohydrolase 1 feedback regulatory protein
j: GTP cyclohydrolase 1 feedback regulatory protein
k: GTP cyclohydrolase 1 feedback regulatory protein
l: GTP cyclohydrolase 1 feedback regulatory protein
m: GTP cyclohydrolase 1 feedback regulatory protein
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o: GTP cyclohydrolase 1 feedback regulatory protein
p: GTP cyclohydrolase 1 feedback regulatory protein
q: GTP cyclohydrolase 1 feedback regulatory protein
r: GTP cyclohydrolase 1 feedback regulatory protein
s: GTP cyclohydrolase 1 feedback regulatory protein
t: GTP cyclohydrolase 1 feedback regulatory protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)684,385100
ポリマ－669,32940
非ポリマー15,05660
水16,754930
1
A: GTP cyclohydrolase 1
B: GTP cyclohydrolase 1
C: GTP cyclohydrolase 1
D: GTP cyclohydrolase 1
E: GTP cyclohydrolase 1
F: GTP cyclohydrolase 1
G: GTP cyclohydrolase 1
H: GTP cyclohydrolase 1
I: GTP cyclohydrolase 1
J: GTP cyclohydrolase 1
a: GTP cyclohydrolase 1 feedback regulatory protein
b: GTP cyclohydrolase 1 feedback regulatory protein
c: GTP cyclohydrolase 1 feedback regulatory protein
d: GTP cyclohydrolase 1 feedback regulatory protein
e: GTP cyclohydrolase 1 feedback regulatory protein
f: GTP cyclohydrolase 1 feedback regulatory protein
g: GTP cyclohydrolase 1 feedback regulatory protein
h: GTP cyclohydrolase 1 feedback regulatory protein
i: GTP cyclohydrolase 1 feedback regulatory protein
j: GTP cyclohydrolase 1 feedback regulatory protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)342,19350
ポリマ－334,66520
非ポリマー7,52830
水36020
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area79330 Å2
ΔGint-800 kcal/mol
Surface area87800 Å2
手法PISA
2
K: GTP cyclohydrolase 1
L: GTP cyclohydrolase 1
M: GTP cyclohydrolase 1
N: GTP cyclohydrolase 1
O: GTP cyclohydrolase 1
P: GTP cyclohydrolase 1
Q: GTP cyclohydrolase 1
R: GTP cyclohydrolase 1
S: GTP cyclohydrolase 1
T: GTP cyclohydrolase 1
k: GTP cyclohydrolase 1 feedback regulatory protein
l: GTP cyclohydrolase 1 feedback regulatory protein
m: GTP cyclohydrolase 1 feedback regulatory protein
n: GTP cyclohydrolase 1 feedback regulatory protein
o: GTP cyclohydrolase 1 feedback regulatory protein
p: GTP cyclohydrolase 1 feedback regulatory protein
q: GTP cyclohydrolase 1 feedback regulatory protein
r: GTP cyclohydrolase 1 feedback regulatory protein
s: GTP cyclohydrolase 1 feedback regulatory protein
t: GTP cyclohydrolase 1 feedback regulatory protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)342,19350
ポリマ－334,66520
非ポリマー7,52830
水36020
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area79300 Å2
ΔGint-792 kcal/mol
Surface area88150 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)160.656, 116.137, 177.316
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 94.940, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

-
GTP cyclohydrolase ... , 2種, 40分子 ABCDEFGHIJKLMNOPQRSTabcdefghij...

#1: タンパク質
GTP cyclohydrolase 1 / GTP cyclohydrolase I / GTP-CH-I


分子量: 23473.984 Da / 分子数: 20 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GCH1, DYT5, GCH / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P30793, GTP cyclohydrolase I
#2: タンパク質
GTP cyclohydrolase 1 feedback regulatory protein / GFRP / GTP cyclohydrolase I feedback regulatory protein / p35


分子量: 9992.483 Da / 分子数: 20 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GCHFR, GFRP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P30047

-
非ポリマー , 4種, 990分子

#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 20 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物
ChemComp-QBQ / 7-deaza-GTP / [[(2~{R},3~{S},4~{R},5~{R})-5-(2-azanyl-4-oxidanylidene-3~{H}-pyrrolo[2,3-d]pyrimidin-7-yl)-3,4-bis(oxidanyl)oxolan-2-yl]methoxy-oxidanyl-phosphoryl] phosphono hydrogen phosphate / 7-デアザ-GTP


分子量: 522.192 Da / 分子数: 20 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H17N4O14P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物
ChemComp-PHE / PHENYLALANINE / フェニルアラニン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 165.189 Da / 分子数: 20 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H11NO2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 930 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.01 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5 / 詳細: 25% MPD 0.2 ; NH4 Acet; 0.1 M Bis-Tris pH 5.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年9月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.979→160.06 Å / Num. obs: 2125175 / % possible obs: 93.4 % / 冗長度: 5.2 % / CC1/2: 0.998 / Net I/σ(I): 7.9
反射 シェル解像度: 1.979→2.139 Å / Num. unique obs: 346319 / CC1/2: 0.26 / % possible all: 68.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.7 (18-SEP-2020)精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1IS8

1is8


解像度: 1.979→160.06 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.941 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.934 / SU R Cruickshank DPI: 0.253 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.241 / SU Rfree Blow DPI: 0.178 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.183
詳細: HYDROGENS WERE FULLY REFINED WITH ZERO OCCUPANCY AT NUCLEAR POSITION. REFINEMENT NOTES. NUMBER OF REFINEMENT NOTES : 1 NOTE 1 : IDEAL-DIST CONTACT TERM CONTACT SETUP. ALL ATOMS HAVE CCP4 ATOM TYPE FROM LIBRARY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2245 3700 1.13 %RANDOM
Rwork0.2062 ---
obs0.2064 327093 72.5 %-
原子変位パラメータBiso max: 97.51 Å2 / Biso mean: 33.85 Å2 / Biso min: 13.79 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.841 Å20 Å2-1.2188 Å2
2--1.5482 Å20 Å2
3----0.7072 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.28 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.979→160.06 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数43488 0 900 930 45318
Biso mean--29.35 31.12 -
残基数----5478
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d16448SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes7900HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it45180HARMONIC10
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion5819SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact35087SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d45520HARMONIC20.008
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg61763HARMONIC20.98
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.6
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion16.43
LS精密化 シェル解像度: 1.98→2.08 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 51
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2247 97 1.48 %
Rwork0.2198 6445 -
all0.2198 6542 -
obs--10.31 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.16820.1893-0.07110.4952-0.50530.81070.0469-0.08580.21180.112-0.05470.0376-0.13270.10330.0079-0.0228-0.0383-0.0102-0.0253-0.06870.0234-72.084882.318166.0327
20.08120.23860.25480.5213-0.33341.23650.15370.0351-0.0819-0.15120.00130.00070.3907-0.0758-0.1550.07560.0054-0.0592-0.0488-0.0213-0.0692-10.6614-21.866622.5598
30.49140.0921-0.41240.0970.21131.2960.0279-0.05510.00110.1009-0.0034-0.07180.08380.2232-0.0245-0.04960.0054-0.04330.0303-0.0057-0.041-57.478658.525563.9276
40.3058-0.14270.47080.2695-0.11140.68620.03290.1145-0.0395-0.130.0299-0.13820.12980.2149-0.0628-0.01870.06220.02560.0449-0.0287-0.043714.4405-9.197119.347
50.052-0.02220.00140.0499-0.0114-0.00010.01160.04270.0298-0.0091-0.0148-0.00530.01010.01330.0032-0.02860.0212-0.02530.045-0.0051-0.0428-63.280643.980623.2713
60.16990.20920.22570.26030.22990.85320.00750.02150.0401-0.13790.0244-0.0847-0.14360.1584-0.032-0.0011-0.02110.01980.01660.0141-0.039810.697218.60719.5439
70.22620.0130.15410.08660.10050.2073-0.01160.05940.0907-0.07730.0097-0.0396-0.03570.15160.0019-0.0604-0.044-0.01420.04640.0346-0.0069-66.871273.787119.5004
80.0992-0.0203-0.01410.26010.51680.8574-0.01370.04460.0874-0.1218-0.01450.0823-0.1815-0.11890.02820.02480.0487-0.03750.0190.0225-0.0379-16.98523.761723.0102
90.1976-0.0120.08150.15610.2220.4235-0.04120.06840.1801-0.0673-0.01460.0864-0.1868-0.07740.0558-0.02180.0152-0.0423-0.03320.03180.0606-94.27782.481422.8827
100.43510.1218-0.48380.1268-0.11371.03590.01550.0968-0.0047-0.0907-0.00110.12280.0662-0.315-0.0144-0.0563-0.0249-0.05660.0829-0.0028-0.0445-30.3144-1.330124.5121
110.35650.0334-0.28960.03940.10941.2571-0.00750.04150.0643-0.0554-0.02010.17310.047-0.23570.0276-0.09950.0029-0.02530.039-0.01030.0475-110.830260.899724.4929
120.2780.2350.41640.24330.33520.6110.0762-0.103-0.05170.1446-0.03420.05730.1785-0.2023-0.0420.0164-0.0883-0.01680.04970.029-0.0677-19.7202-13.393569.6547
130.13710.05410.13910.336-0.10140.25840.05810.0412-0.0334-0.0561-0.02490.07140.2533-0.0354-0.03320.026-0.0181-0.02530.0086-0.0187-0.0168-94.461338.76722.0769
140.2174-0.0980.48520.2027-0.0930.59890.0161-0.06930.06130.0783-0.02550.0381-0.0534-0.20750.0095-0.0460.011-0.00140.1068-0.017-0.0394-22.069815.086769.8469
150.00480.01950.06420.2213-0.27951.08050.0118-0.05680.06940.05810.0059-0.0658-0.19530.0264-0.0177-0.0081-0.01-0.0277-0.0023-0.0164-0.03153.997326.08366.766
160.23140.0646-0.29240.07880.00951.00720.0175-0.03960.01710.07190.027-0.15170.010.2364-0.0445-0.07840.0098-0.04680.0579-0.0049-0.010122.49964.769564.9191
170.1625-0.24750.24540.23050.33511.2030.1635-0.0409-0.08040.14070.0075-0.09090.39770.0668-0.1710.07280.0031-0.0895-0.0520.0256-0.04168.1514-19.82866.8874
180.13010.09180.13430.4840.76831.4230.0811-0.0319-0.08750.2079-0.04050.01020.34340.0733-0.04060.0818-0.0064-0-0.04140.014-0.0771-75.703836.395165.8515
190.48820.23520.63050.22330.13710.86640.0841-0.15790.01580.1099-0.06060.15920.1693-0.2208-0.0235-0.0223-0.08740.07750.0354-0.0496-0.0384-101.653947.401169.3498
200.4386-0.13220.49360.1999-0.38211.1628-0.0095-0.14170.21440.1559-0.05660.1675-0.1196-0.23720.0661-0.06020.0090.04820.0015-0.1310.0452-99.644275.435969.4534
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ N|* }N58 - 249
2X-RAY DIFFRACTION2{ A|* }A58 - 249
3X-RAY DIFFRACTION3{ O|* }O58 - 249
4X-RAY DIFFRACTION4{ B|* }B63 - 249
5X-RAY DIFFRACTION5{ P|* }P58 - 249
6X-RAY DIFFRACTION6{ C|* }C60 - 249
7X-RAY DIFFRACTION7{ Q|* }Q58 - 249
8X-RAY DIFFRACTION8{ D|* }D58 - 249
9X-RAY DIFFRACTION9{ R|* }R58 - 249
10X-RAY DIFFRACTION10{ E|* }E58 - 249
11X-RAY DIFFRACTION11{ S|* }S60 - 249
12X-RAY DIFFRACTION12{ F|* }F58 - 249
13X-RAY DIFFRACTION13{ T|* }T58 - 249
14X-RAY DIFFRACTION14{ G|* }G58 - 249
15X-RAY DIFFRACTION15{ H|* }H58 - 249
16X-RAY DIFFRACTION16{ I|* }I60 - 249
17X-RAY DIFFRACTION17{ J|* }J58 - 249
18X-RAY DIFFRACTION18{ K|* }K58 - 249
19X-RAY DIFFRACTION19{ L|* }L63 - 249
20X-RAY DIFFRACTION20{ M|* }M60 - 249

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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