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万見
- PDB-7al7: The Crystal Structure of Human IL-18 in Complex With Human IL-18 ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7al7
タイトルThe Crystal Structure of Human IL-18 in Complex With Human IL-18 Binding Protein
要素
  • Glutathione S-transferase class-mu 26 kDa isozyme,Interleukin-18
  • Interleukin-18-binding protein
キーワードCYTOKINE (サイトカイン) / decoy receptor / antagonist (受容体拮抗薬) / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


interleukin-18 binding / interleukin-18 receptor binding / Interleukin-18 signaling / positive regulation of tissue remodeling / receptor antagonist activity / positive regulation of T-helper 2 cell differentiation / positive regulation of T-helper 1 cell cytokine production / positive regulation of macrophage derived foam cell differentiation / 好中球 / positive regulation of neuroinflammatory response ...interleukin-18 binding / interleukin-18 receptor binding / Interleukin-18 signaling / positive regulation of tissue remodeling / receptor antagonist activity / positive regulation of T-helper 2 cell differentiation / positive regulation of T-helper 1 cell cytokine production / positive regulation of macrophage derived foam cell differentiation / 好中球 / positive regulation of neuroinflammatory response / interleukin-18-mediated signaling pathway / natural killer cell mediated cytotoxicity / negative regulation of myoblast differentiation / type 2 immune response / 睡眠 / natural killer cell activation / Interleukin-1 processing / positive regulation of NK T cell proliferation / Interleukin-37 signaling / triglyceride homeostasis / positive regulation of granulocyte macrophage colony-stimulating factor production / T-helper 1 type immune response / positive regulation of interleukin-13 production / positive regulation of activated T cell proliferation / positive regulation of interleukin-17 production / Interleukin-10 signaling / positive regulation of natural killer cell proliferation / グルタチオン-S-トランスフェラーゼ / glutathione transferase activity / establishment of skin barrier / Pyroptosis / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / regulation of cell adhesion / positive regulation of chemokine production / positive regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / cholesterol homeostasis / cytokine activity / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / cellular response to hydrogen peroxide / positive regulation of inflammatory response / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of type II interferon production / cell-cell signaling / positive regulation of cold-induced thermogenesis / cellular response to tumor necrosis factor / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / 血管新生 / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / cell population proliferation / response to lipopolysaccharide / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / defense response to Gram-positive bacterium / 炎症 / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Interleukin-18-binding protein / インターロイキン-18 / インターロイキン-1 / Interleukin-1 / 18 / Cytokine IL1/FGF / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase, C-terminal / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. ...Interleukin-18-binding protein / インターロイキン-18 / インターロイキン-1 / Interleukin-1 / 18 / Cytokine IL1/FGF / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase, C-terminal / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Thioredoxin-like superfamily / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Interleukin-18-binding protein / Glutathione S-transferase class-mu 26 kDa isozyme / インターロイキン-18
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Schistosoma japonicum (にほんじゅうけつきゅうちゅう)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.801 Å
データ登録者Detry, S. / Andries, J. / Bloch, Y. / Clancy, D. / Savvides, S.N.
資金援助European Union, 1件
組織認可番号国
European Union (EU)779295European Union
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2022
タイトル: Structural basis of human IL-18 sequestration by the decoy receptor IL-18 binding protein in inflammation and tumor immunity.
著者: Detry, S. / Andries, J. / Bloch, Y. / Gabay, C. / Clancy, D.M. / Savvides, S.N.
履歴
登録2020年10月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年4月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年4月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22022年5月25日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.title
改定 1.32024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Interleukin-18-binding protein
B: Glutathione S-transferase class-mu 26 kDa isozyme,Interleukin-18
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,1095
ポリマ－64,4452
非ポリマー6643
水2,342130
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: light scattering
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2520 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area13650 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)109.815, 44.520, 60.276
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 99.860, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Interleukin-18-binding protein / IL-18BP / Tadekinig-alfa


分子量: 18749.832 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The final protein sequence used for crystallization starts at T30 and ends at D170. The N-terminal RTPmu signal sequence is cleaved during expression. The C-terminal AVI-HIS tag was cleaved ...詳細: The final protein sequence used for crystallization starts at T30 and ends at D170. The N-terminal RTPmu signal sequence is cleaved during expression. The C-terminal AVI-HIS tag was cleaved by caspase-3 after the DEVD site. In reference to the native sequence, the final protein sequence starts at Q63 and ends at G194, as it lacks an N-terminal region from T31 to K62.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IL18BP / プラスミド: pHLSec / 細胞株 (発現宿主): HEK293S MGAT -/- / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O95998
#2: タンパク質 Glutathione S-transferase class-mu 26 kDa isozyme,Interleukin-18 / GST 26 / Sj26 antigen / SjGST / IL-18 / Iboctadekin / Interferon gamma-inducing factor / IFN-gamma- ...GST 26 / Sj26 antigen / SjGST / IL-18 / Iboctadekin / Interferon gamma-inducing factor / IFN-gamma-inducing factor / Interleukin-1 gamma / IL-1 gamma


分子量: 45695.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The protein was expressed as a HIS-GST fusion which was cleaved after the DEVD site using caspasea-3. Thus, the final protein sequence used for crystallization starts at Y234 and ends at D390. ...詳細: The protein was expressed as a HIS-GST fusion which was cleaved after the DEVD site using caspasea-3. Thus, the final protein sequence used for crystallization starts at Y234 and ends at D390. In reference to the native sequence, the final protein sequence starts at Y37 and ends at D193,The protein was expressed as a HIS-GST fusion which was cleaved after the DEVD site using caspasea-3. Thus, the final protein sequence used for crystallization starts at Y234 and ends at D390. In reference to the native sequence, the final protein sequence starts at Y37 and ends at D193,The protein was expressed as a HIS-GST fusion which was cleaved after the DEVD site using caspasea-3. Thus, the final protein sequence used for crystallization starts at Y234 and ends at D390. In reference to the native sequence, the final protein sequence starts at Y37 and ends at D193,The protein was expressed as a HIS-GST fusion which was cleaved after the DEVD site using caspasea-3. Thus, the final protein sequence used for crystallization starts at Y234 and ends at D390. In reference to the native sequence, the final protein sequence starts at Y37 and ends at D193,The protein was expressed as a HIS-GST fusion which was cleaved after the DEVD site using caspasea-3. Thus, the final protein sequence used for crystallization starts at Y234 and ends at D390. In reference to the native sequence, the final protein sequence starts at Y37 and ends at D193,The protein was expressed as a HIS-GST fusion which was cleaved after the DEVD site using caspasea-3. Thus, the final protein sequence used for crystallization starts at Y234 and ends at D390. In reference to the native sequence, the final protein sequence starts at Y37 and ends at D193,The protein was expressed as a HIS-GST fusion which was cleaved after the DEVD site using caspasea-3. Thus, the final protein sequence used for crystallization starts at Y234 and ends at D390. In reference to the native sequence, the final protein sequence starts at Y37 and ends at D193,The protein was expressed as a HIS-GST fusion which was cleaved after the DEVD site using caspasea-3. Thus, the final protein sequence used for crystallization starts at Y234 and ends at D390. In reference to the native sequence, the final protein sequence starts at Y37 and ends at D193
由来: (組換発現) Schistosoma japonicum (にほんじゅうけつきゅうちゅう), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
プラスミド: pET-42 / 遺伝子: IL18, IGIF, IL1F4 / 詳細 (発現宿主): HIS-GST tag added N-terminally / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P08515, UniProt: Q14116, グルタチオン-S-トランスフェラーゼ
#3: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン / N-アセチルグルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 130 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.5
詳細: 0.2 M Calcium acetate hydrate, 0.1 M Sodium cacodylate trihydrate pH 6.5, 18% w/v Polyethylene glycol 8000
Temp details: Room temperature

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P14 (MX2) / 波長: 0.9762 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年5月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9762 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→59.39 Å / Num. obs: 26507 / % possible obs: 98.27 % / 冗長度: 6.9 % / CC1/2: 0.999 / CC star: 1 / Rmerge(I) obs: 0.048 / Rpim(I) all: 0.02 / Rrim(I) all: 0.053 / Net I/σ(I): 15.67
反射 シェル
解像度 (Å)Mean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rrim(I) allDiffraction-ID% possible all
1.8-1.911.7541790.9481.063197.6
1.91-2.043.4639990.9780.526198.3
2.04-2.25.737340.9910.3199
2.2-2.418.8634480.9960.18199.4
2.41-2.712.8134480.9970.12199.2
2.7-3.1222.1527640.9990.063199
3.12-3.8137.6823510.9990.09199.7
3.81-5.3851.0718510.9990.031199
5.38-59.3955.6210500.9993.2199

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14_3260精密化
PDB_EXTRACTv3.25データ抽出
XDSvMar 15, 2019データ削減
XSCALEvMar 15, 2019データスケーリング
PHASERv2.8位相決定
STARANISOv1.0.4データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3F62

3f62


解像度: 1.801→59.386 Å / SU ML: 0.29 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 39.86 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2315 2640 10.01 %random
Rwork0.2088 23728 --
obs0.2111 26368 98.27 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 184.21 Å2 / Biso mean: 38.4789 Å2 / Biso min: 5.01 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.801→59.386 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2113 0 84 130 2327
Biso mean--72.95 35.18 -
残基数----265
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.801-1.83330.58711350.5534118395
1.8333-1.86860.59281250.5089123097
1.8686-1.90680.46811460.4576121297
1.9068-1.94820.46291370.371124098
1.9482-1.99350.40141330.3382121997
1.9935-2.04340.37781310.3248125598
2.0434-2.09860.37531360.3143122798
2.0986-2.16040.32451460.3006124398
2.1604-2.23010.33411460.2821123198
2.2301-2.30980.28891330.276123799
2.3098-2.40230.34241270.2536128999
2.4023-2.51170.31231560.2509123899
2.5117-2.64410.28471360.2298125699
2.6441-2.80970.22771340.2159125899
2.8097-3.02670.21531420.2166126499
3.0267-3.33120.19871510.1881255100
3.3312-3.81320.20461340.17641285100
3.8132-4.80390.16221430.1321129199
4.8039-59.3860.17791490.1809131599

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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