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万見
- PDB-7ajh: bovine ATP synthase dimer state3:state1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ajh
タイトルbovine ATP synthase dimer state3:state1
要素
  • (ATP synthase ...) x 16
  • ATP synthase-coupling factor 6, mitochondrial
  • ATPase inhibitor, mitochondrial
キーワードHYDROLASE / ATP synthase / mitochondria / mammalian / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of mitochondrial ATP synthesis coupled proton transport / angiostatin binding / negative regulation of hydrolase activity / Formation of ATP by chemiosmotic coupling / Cristae formation / ATPase inhibitor activity / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex assembly / mitochondrial envelope / proton channel activity / heme biosynthetic process ...negative regulation of mitochondrial ATP synthesis coupled proton transport / angiostatin binding / negative regulation of hydrolase activity / Formation of ATP by chemiosmotic coupling / Cristae formation / ATPase inhibitor activity / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex assembly / mitochondrial envelope / proton channel activity / heme biosynthetic process / Mitochondrial protein degradation / proton-transporting ATP synthase complex / negative regulation of endothelial cell proliferation / proton transmembrane transporter activity / proton motive force-driven ATP synthesis / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / : / : / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / proton transmembrane transport / aerobic respiration / erythrocyte differentiation / mitochondrial membrane / ADP binding / ATPase binding / protein homotetramerization / mitochondrial inner membrane / calmodulin binding / lipid binding / structural molecule activity / cell surface / protein homodimerization activity / protein-containing complex / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
ATP synthase membrane subunit K / ATP synthase regulation / ATP synthase subunit ATP5MJ, mitochondrial / Mitochondrial proteolipid / ATP synthase, F0 complex, subunit G, mitochondrial / ATP synthase, F0 complex, subunit E, mitochondrial / Mitochondrial ATP synthase subunit g, animal / Mitochondrial ATP synthase g subunit / ATP synthase E chain / ATP synthase protein 8, metazoa ...ATP synthase membrane subunit K / ATP synthase regulation / ATP synthase subunit ATP5MJ, mitochondrial / Mitochondrial proteolipid / ATP synthase, F0 complex, subunit G, mitochondrial / ATP synthase, F0 complex, subunit E, mitochondrial / Mitochondrial ATP synthase subunit g, animal / Mitochondrial ATP synthase g subunit / ATP synthase E chain / ATP synthase protein 8, metazoa / Mitochondrial ATPase inhibitor / Mitochondrial F1-F0 ATP synthase subunit F, predicted / ATP synthase protein 8, mammals / ATP synthase protein 8 / Mitochondrial ATPase inhibitor, IATP / Mitochondrial F1F0-ATP synthase, subunit f / ATP synthase-coupling factor 6, mitochondrial / ATP synthase-coupling factor 6 superfamily, mitochondrial / Mitochondrial ATP synthase coupling factor 6 / : / Metazoan delta subunit of F1F0-ATP synthase, C-terminal domain / ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit B/MI25 / ATP synthase, F0 complex, subunit B / Mitochondrial ATP synthase B chain precursor (ATP-synt_B) / ATP synthase, F0 complex, subunit D, mitochondrial / ATP synthase D chain, mitochondrial (ATP5H) / ATP synthase, F0 complex, subunit D superfamily, mitochondrial / ATP synthase, F0 complex, subunit A, bacterial/mitochondria / ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit, mitochondrial / ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit superfamily, mitochondrial / Mitochondrial ATP synthase epsilon chain / ATPase, OSCP/delta subunit, conserved site / ATP synthase delta (OSCP) subunit signature. / F1F0 ATP synthase OSCP/delta subunit, N-terminal domain superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit A / ATP synthase, F0 complex, subunit A, active site / ATP synthase, F0 complex, subunit A superfamily / ATP synthase A chain / ATP synthase a subunit signature. / ATPase, OSCP/delta subunit / ATP synthase delta (OSCP) subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit, N-terminal / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, beta-sandwich domain / ATP synthase, F0 complex, subunit C / F1F0 ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit C, DCCD-binding site / ATP synthase c subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site / ATP synthase gamma subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, beta subunit / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / : / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit superfamily / ATP synthase / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit nucleotide-binding domain / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit / ATP synthase alpha/beta chain, C terminal domain / V-ATPase proteolipid subunit C-like domain / F/V-ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase subunit C / : / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / C-terminal domain of V and A type ATP synthase / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
CARDIOLIPIN / 1,2-DIPALMITOYL-PHOSPHATIDYL-GLYCEROLE / ATP synthase F(1) complex catalytic subunit beta, mitochondrial / ATP synthase F(0) complex subunit a / ATPase inhibitor, mitochondrial / ATP synthase peripheral stalk subunit F6, mitochondrial / ATP synthase F(0) complex subunit 8 / ATP synthase F(1) complex subunit delta, mitochondrial / ATP synthase F(1) complex subunit gamma, mitochondrial / ATP synthase F(1) complex subunit epsilon, mitochondrial ...CARDIOLIPIN / 1,2-DIPALMITOYL-PHOSPHATIDYL-GLYCEROLE / ATP synthase F(1) complex catalytic subunit beta, mitochondrial / ATP synthase F(0) complex subunit a / ATPase inhibitor, mitochondrial / ATP synthase peripheral stalk subunit F6, mitochondrial / ATP synthase F(0) complex subunit 8 / ATP synthase F(1) complex subunit delta, mitochondrial / ATP synthase F(1) complex subunit gamma, mitochondrial / ATP synthase F(1) complex subunit epsilon, mitochondrial / ATP synthase F(0) complex subunit C2, mitochondrial / ATP synthase peripheral stalk subunit b, mitochondrial / ATP synthase peripheral stalk subunit d, mitochondrial / ATP synthase peripheral stalk subunit OSCP, mitochondrial / ATP synthase F(0) complex subunit j, mitochondrial / ATP synthase F(1) complex subunit alpha, mitochondrial / ATP synthase F(0) complex subunit e, mitochondrial / ATP synthase F(0) complex subunit f, mitochondrial / ATP synthase F(0) complex subunit g, mitochondrial / ATP synthase F(0) complex subunit k, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9.7 Å
データ登録者Spikes, T.E. / Montgomery, M.G. / Walker, J.E.
資金援助 英国, 2件
組織認可番号国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MR/M009858/1 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MC_U105663150 英国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2021
タイトル: Interface mobility between monomers in dimeric bovine ATP synthase participates in the ultrastructure of inner mitochondrial membranes.
著者: Tobias E Spikes / Martin G Montgomery / John E Walker /
要旨: The ATP synthase complexes in mitochondria make the ATP required to sustain life by a rotary mechanism. Their membrane domains are embedded in the inner membranes of the organelle, and they dimerize ...The ATP synthase complexes in mitochondria make the ATP required to sustain life by a rotary mechanism. Their membrane domains are embedded in the inner membranes of the organelle, and they dimerize via interactions between their membrane domains. The dimers form extensive chains along the tips of the cristae with the two rows of monomeric catalytic domains extending into the mitochondrial matrix at an angle to each other. Disruption of the interface between dimers by mutation affects the morphology of the cristae severely. By analysis of particles of purified dimeric bovine ATP synthase by cryo-electron microscopy, we have shown that the angle between the central rotatory axes of the monomeric complexes varies between ca. 76 and 95°. These particles represent active dimeric ATP synthase. Some angular variations arise directly from the catalytic mechanism of the enzyme, and others are independent of catalysis. The monomer-monomer interaction is mediated mainly by j subunits attached to the surface of wedge-shaped protein-lipid structures in the membrane domain of the complex, and the angular variation arises from rotational and translational changes in this interaction, and combinations of both. The structures also suggest how the dimeric ATP synthases might be interacting with each other to form the characteristic rows along the tips of the cristae via other interwedge contacts, molding themselves to the range of oligomeric arrangements observed by tomography of mitochondrial membranes, and at the same time allowing the ATP synthase to operate under the range of physiological conditions that influence the structure of the cristae.
履歴
登録2020年9月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年2月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年2月24日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI ..._citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22025年4月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_entry_details / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-11434
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
8: ATP synthase protein 8
A: ATP synthase subunit alpha, mitochondrial
B: ATP synthase subunit alpha, mitochondrial
C: ATP synthase subunit alpha, mitochondrial
D: ATP synthase subunit beta, mitochondrial
E: ATP synthase subunit beta, mitochondrial
F: ATP synthase subunit beta, mitochondrial
G: ATP synthase subunit gamma, mitochondrial
H: ATP synthase subunit delta, mitochondrial
I: ATP synthase subunit epsilon, mitochondrial
J: ATPase inhibitor, mitochondrial
K: ATP synthase F(0) complex subunit C2, mitochondrial
L: ATP synthase F(0) complex subunit C2, mitochondrial
M: ATP synthase F(0) complex subunit C2, mitochondrial
N: ATP synthase F(0) complex subunit C2, mitochondrial
O: ATP synthase F(0) complex subunit C2, mitochondrial
P: ATP synthase F(0) complex subunit C2, mitochondrial
Q: ATP synthase F(0) complex subunit C2, mitochondrial
R: ATP synthase F(0) complex subunit C2, mitochondrial
S: ATP synthase subunit O, mitochondrial
a: ATP synthase subunit a
b: ATP synthase F(0) complex subunit B1, mitochondrial
d: ATP synthase subunit d, mitochondrial
e: ATP synthase subunit e, mitochondrial
f: ATP synthase subunit f, mitochondrial
g: ATP synthase subunit g, mitochondrial
h: ATP synthase-coupling factor 6, mitochondrial
j: ATP synthase subunit ATP5MPL, mitochondrial
k: ATP synthase membrane subunit DAPIT, mitochondrial
A8: ATP synthase protein 8
AA: ATP synthase subunit alpha, mitochondrial
AB: ATP synthase subunit alpha, mitochondrial
AC: ATP synthase subunit alpha, mitochondrial
AD: ATP synthase subunit beta, mitochondrial
AE: ATP synthase subunit beta, mitochondrial
AF: ATP synthase subunit beta, mitochondrial
AG: ATP synthase subunit gamma, mitochondrial
AH: ATP synthase subunit delta, mitochondrial
AI: ATP synthase subunit epsilon, mitochondrial
AJ: ATPase inhibitor, mitochondrial
AK: ATP synthase F(0) complex subunit C2, mitochondrial
AL: ATP synthase F(0) complex subunit C2, mitochondrial
AM: ATP synthase F(0) complex subunit C2, mitochondrial
AN: ATP synthase F(0) complex subunit C2, mitochondrial
AO: ATP synthase F(0) complex subunit C2, mitochondrial
AP: ATP synthase F(0) complex subunit C2, mitochondrial
AQ: ATP synthase F(0) complex subunit C2, mitochondrial
AR: ATP synthase F(0) complex subunit C2, mitochondrial
AS: ATP synthase subunit O, mitochondrial
Aa: ATP synthase subunit a
Ab: ATP synthase F(0) complex subunit B1, mitochondrial
Ad: ATP synthase subunit d, mitochondrial
Ae: ATP synthase subunit e, mitochondrial
Af: ATP synthase subunit f, mitochondrial
Ag: ATP synthase subunit g, mitochondrial
Ah: ATP synthase-coupling factor 6, mitochondrial
Aj: ATP synthase subunit ATP5MPL, mitochondrial
Ak: ATP synthase membrane subunit DAPIT, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,191,11468
ポリマ－1,179,43858
非ポリマー11,67610
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, mass spectrometry, native gel electrophoresis
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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ATP synthase ... , 16種, 54分子 8A8ABCAAABACDEFADAEAFGAGHAHIAIKLMNOPQRAKAL...

#1: タンパク質 ATP synthase protein 8 / A6L / F-ATPase subunit 8


分子量: 7944.523 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P03929
#2: タンパク質
ATP synthase subunit alpha, mitochondrial / ATP synthase F1 subunit alpha


分子量: 55302.191 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P19483
#3: タンパク質
ATP synthase subunit beta, mitochondrial


分子量: 51757.836 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P00829, H+-transporting two-sector ATPase
#4: タンパク質 ATP synthase subunit gamma, mitochondrial / F-ATPase gamma subunit


分子量: 30300.760 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P05631
#5: タンパク質 ATP synthase subunit delta, mitochondrial / F-ATPase delta subunit


分子量: 15074.813 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P05630
#6: タンパク質・ペプチド ATP synthase subunit epsilon, mitochondrial / ATPase subunit epsilon


分子量: 5662.693 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P05632
#8: タンパク質
ATP synthase F(0) complex subunit C2, mitochondrial / ATP synthase lipid-binding protein / ATP synthase membrane subunit c locus 2 / ATP synthase ...ATP synthase lipid-binding protein / ATP synthase membrane subunit c locus 2 / ATP synthase proteolipid P2 / ATPase protein 9 / ATPase subunit c


分子量: 7653.034 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P07926
#9: タンパク質 ATP synthase subunit O, mitochondrial / ATP synthase peripheral stalk subunit OSCP / Oligomycin sensitivity conferral protein / OSCP


分子量: 20959.777 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P13621
#10: タンパク質 ATP synthase subunit a / F-ATPase protein 6


分子量: 24801.785 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P00847
#11: タンパク質 ATP synthase F(0) complex subunit B1, mitochondrial / ATP synthase peripheral stalk-membrane subunit b / ATP synthase subunit b / ATPase subunit b


分子量: 24702.709 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P13619
#12: タンパク質 ATP synthase subunit d, mitochondrial / ATPase subunit d / ATP synthase peripheral stalk subunit d


分子量: 18588.256 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P13620
#13: タンパク質 ATP synthase subunit e, mitochondrial / ATPase subunit e / ATP synthase membrane subunit e


分子量: 8205.492 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: Q00361
#14: タンパク質 ATP synthase subunit f, mitochondrial / ATP synthase membrane subunit f


分子量: 10184.011 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: Q28851
#15: タンパク質 ATP synthase subunit g, mitochondrial / ATPase subunit g / ATP synthase membrane subunit g


分子量: 11298.196 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: Q28852
#17: タンパク質 ATP synthase subunit ATP5MPL, mitochondrial / 6.8 kDa mitochondrial proteolipid / 6.8 kDa mitochondrial proteolipid protein / MLQ


分子量: 6846.093 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P14790
#18: タンパク質 ATP synthase membrane subunit DAPIT, mitochondrial / Diabetes-associated protein in insulin-sensitive tissues / Up-regulated during skeletal muscle ...Diabetes-associated protein in insulin-sensitive tissues / Up-regulated during skeletal muscle growth protein 5


分子量: 6312.383 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: Q3ZBI7

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タンパク質 , 2種, 4分子 JAJhAh

#7: タンパク質 ATPase inhibitor, mitochondrial / Inhibitor of F(1)F(o)-ATPase / IF1


分子量: 7462.098 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: ATPIF1, ATPI / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01096
#16: タンパク質 ATP synthase-coupling factor 6, mitochondrial / ATPase subunit F6 / ATP synthase peripheral stalk subunit F6


分子量: 8971.079 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P02721

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非ポリマー , 2種, 10分子

#19: 化合物
ChemComp-CDL / CARDIOLIPIN / DIPHOSPHATIDYL GLYCEROL / BIS-(1,2-DIACYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHO)-1',3'-SN-GLYCEROL


分子量: 1464.043 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C81H156O17P2 / コメント: リン脂質*YM
#20: 化合物
ChemComp-LHG / 1,2-DIPALMITOYL-PHOSPHATIDYL-GLYCEROLE / ジパルミトイルホスファチジルグリセロ-ル


分子量: 722.970 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C38H75O10P / コメント: リン脂質*YM

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: bovine ATP synthase dimer / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#18 / 由来: MULTIPLE SOURCES
分子量値: 1.18 MDa / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 55 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 9.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 10094 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ
16ZQN

6zqn

16ZQN1PDBexperimental model
26ZPO

6zpo

16ZPO2PDBexperimental model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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