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- PDB-7ahp: Crystal structure of Ixodes ricinus serpin - Iripin-3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ahp
タイトルCrystal structure of Ixodes ricinus serpin - Iripin-3
要素(Putative salivary serpin) x 2
キーワードHYDROLASE INHIBITOR / Serpin / Inhibitor / Ixodes ricinus / HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


immune system process / serine-type endopeptidase inhibitor activity / toxin activity / extracellular space
類似検索 - 分子機能
Serpin, conserved site / Serpins signature. / Serpin superfamily, domain 2 / Serpin family / Serpin domain / Serpin superfamily / Serpin superfamily, domain 1 / Serpin (serine protease inhibitor) / SERine Proteinase INhibitors
類似検索 - ドメイン・相同性
TRIS-HYDROXYMETHYL-METHYL-AMMONIUM / Iripin-3
類似検索 - 構成要素
生物種Ixodes ricinus (ダニ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Kascakova, B. / Kuta Smatanova, I. / Prudnikova, T.
資金援助 チェコ, 1件
組織認可番号国
Grant Agency of the Czech Republic19-14704Y チェコ
引用ジャーナル: Front Immunol / 年: 2021
タイトル: Iripin-3, a New Salivary Protein Isolated From Ixodes ricinus Ticks, Displays Immunomodulatory and Anti-Hemostatic Properties In Vitro
著者: Chlastakova, A. / Kotal, J. / Berankova, Z. / Kascakova, B. / Martins, L.A. / Langhansova, H. / Prudnikova, T. / Ederova, M. / Kotsyfakis, M. / Chmelar, J.
履歴
登録2020年9月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年3月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月31日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative salivary serpin
aa: Putative salivary serpin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,2365
ポリマ－42,8702
非ポリマー3663
水4,378243
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5490 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area14860 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)132.940, 132.940, 88.890
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number180
Space group name H-MP6222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-501-

HOH

21A-595-

HOH

31A-695-

HOH

41A-698-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Putative salivary serpin


分子量: 39157.332 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Ixodes ricinus (ダニ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0K8RCY5
#2: タンパク質・ペプチド Putative salivary serpin


分子量: 3712.242 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Ixodes ricinus (ダニ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0K8RCY5
#3: 化合物 ChemComp-144 / TRIS-HYDROXYMETHYL-METHYL-AMMONIUM / メチルトリス(ヒドロキシメチル)アミニウム


分子量: 122.143 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 243 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細Two protein chains result from protease cleavage (between residues 355 and 363) that is common for ...Two protein chains result from protease cleavage (between residues 355 and 363) that is common for serpins. After binding of the serpin reactive center loop (RCL) to protease and subsequent cleavage and insertion of RCL into beta-sheet A. Chain A corresponds to the N-terminal region generated by the proteolytic event and chain lowercase aa corresponds to the C-terminal region.
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.68 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: potassium thiocyanate, sodium cacodylate, PGA

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.9184 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年6月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→48.32 Å / Num. obs: 34278 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 1.573 % / CC1/2: 0.998 / Net I/σ(I): 0.1345
反射 シェル解像度: 1.95→2.07 Å / Num. unique obs: 889221 / CC1/2: 0.826

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0258精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
MOLREP位相決定
XDSデータスケーリング
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3nda

3nda


解像度: 1.95→48.32 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.945 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.919 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.151 / ESU R Free: 0.138 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2228 1714 5 %RANDOM
Rwork0.1916 ---
obs0.1931 32559 99.86 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 89.72 Å2 / Biso mean: 24.264 Å2 / Biso min: 8.99 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.31 Å20.16 Å20 Å2
2--0.31 Å20 Å2
3----1.01 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.95→48.32 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2874 0 24 251 3149
Biso mean--59.36 33.37 -
残基数----367
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0132957
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0350.0172766
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7091.6474001
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg2.3071.5746400
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1025368
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg29.44322.438160
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.26815501
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.4071520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1220.2377
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.023322
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0060.02630
LS精密化 シェル解像度: 1.95→1.999 Å / Rfactor Rfree error: 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.248 123 -
Rwork0.236 2340 -
obs--98.64 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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