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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7ahf | ||||||
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タイトル | Dimeric structure of the catalytic domain of the human ubiquitin-conjugating enzyme UBE2S L114E varaiant | ||||||
要素 | Ubiquitin-conjugating enzyme E2 S | ||||||
キーワード | TRANSFERASE / E2 / UBE2S / dimer / cell cycle | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 protein K29-linked ubiquitination / protein K27-linked ubiquitination / free ubiquitin chain polymerization / Conversion from APC/C:Cdc20 to APC/C:Cdh1 in late anaphase / Inactivation of APC/C via direct inhibition of the APC/C complex / APC/C:Cdc20 mediated degradation of mitotic proteins / anaphase-promoting complex / Aberrant regulation of mitotic exit in cancer due to RB1 defects / anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / anaphase-promoting complex binding ...protein K29-linked ubiquitination / protein K27-linked ubiquitination / free ubiquitin chain polymerization / Conversion from APC/C:Cdc20 to APC/C:Cdh1 in late anaphase / Inactivation of APC/C via direct inhibition of the APC/C complex / APC/C:Cdc20 mediated degradation of mitotic proteins / anaphase-promoting complex / Aberrant regulation of mitotic exit in cancer due to RB1 defects / anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / anaphase-promoting complex binding / Phosphorylation of the APC/C / protein K6-linked ubiquitination / positive regulation of ubiquitin protein ligase activity / protein K11-linked ubiquitination / exit from mitosis / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / ubiquitin conjugating enzyme activity / Regulation of APC/C activators between G1/S and early anaphase / protein K63-linked ubiquitination / Transcriptional Regulation by VENTX / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Assembly of the pre-replicative complex / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / protein modification process / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / protein polyubiquitination / Separation of Sister Chromatids / ubiquitin-protein transferase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / ubiquitin-dependent protein catabolic process / cell division / endoplasmic reticulum / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.15 Å | ||||||
データ登録者 | Liess, A.K.L. / Feiler, C.G. / Lorenz, S. | ||||||
資金援助 | ドイツ, 1件
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引用 | ジャーナル: To Be Published タイトル: Structural analyses of the ubiquitin-conjugating enzyme UBE2S in different crystal forms 著者: Liess, A.K.L. / Feiler, C.G. / Lorenz, S. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 7ahf.cif.gz | 180.9 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb7ahf.ent.gz | 146.9 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 7ahf.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 7ahf_validation.pdf.gz | 460.2 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 7ahf_full_validation.pdf.gz | 465.5 KB | 表示 | |
XML形式データ | 7ahf_validation.xml.gz | 14.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 7ahf_validation.cif.gz | 18.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ah/7ahf ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ah/7ahf | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 1zdnS S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 17404.914 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBE2S, E2EPF, OK/SW-cl.73 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q16763, E2 ubiquitin-conjugating enzyme #2: 化合物 | ChemComp-EDO / #3: 化合物 | ChemComp-GOL / | #4: 水 | ChemComp-HOH / | 研究の焦点であるリガンドがあるか | N | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.77 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 1.33 M magnesium formate dihydrate, 15% PEG 3350 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.9184 Å |
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年7月4日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9184 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.148→43.322 Å / Num. obs: 15974 / % possible obs: 99.96 % / 冗長度: 2 % / Biso Wilson estimate: 32.23 Å2 / CC1/2: 0.998 / CC star: 1 / Rmerge(I) obs: 0.0447 / Rpim(I) all: 0.0447 / Rrim(I) all: 0.06321 / Net I/σ(I): 11.83 |
反射 シェル | 解像度: 2.148→2.2828 Å / Rmerge(I) obs: 0.3028 / Mean I/σ(I) obs: 2.47 / Num. unique obs: 1561 / CC1/2: 0.841 / CC star: 0.956 / Rpim(I) all: 0.3028 / Rrim(I) all: 0.4282 / % possible all: 99.49 |
-位相決定
位相決定 | 手法: 分子置換 |
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-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 1zdn 解像度: 2.15→43.32 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 25.89 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 134.85 Å2 / Biso mean: 50.1927 Å2 / Biso min: 20.27 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: final / 解像度: 2.15→43.32 Å
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LS精密化 シェル | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 6
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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