[日本語] English
万見
- PDB-7ago: crystal structure of the N-acetylmuramyl-L-alanine amidase, Ami1,... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ago
タイトルcrystal structure of the N-acetylmuramyl-L-alanine amidase, Ami1, from Mycobacterium abscessus bound to L-Alanine-D-isoglutamine
要素N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / amidase / peptidoglycan
機能・相同性
機能・相同性情報


N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase activity / peptidoglycan catabolic process / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Ami_3 / N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase, catalytic domain / N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase
類似検索 - ドメイン・相同性
ALANINE / D-alpha-glutamine / N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacteroides abscessus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Blaise, M.
引用ジャーナル: Cells / 年: 2020
タイトル: Functional Characterization of the N -Acetylmuramyl-l-Alanine Amidase, Ami1, from Mycobacterium abscessus .
著者: Kussau, T. / Van Wyk, N. / Johansen, M.D. / Alsarraf, H.M.A.B. / Neyret, A. / Hamela, C. / Sorensen, K.K. / Thygesen, M.B. / Beauvineau, C. / Kremer, L. / Blaise, M.
履歴
登録2020年9月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年11月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection / Database references
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.12024年1月31日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model
改定 2.22024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,2524
ポリマ－23,9521
非ポリマー3013
水4,360242
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area100 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area8630 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.740, 85.740, 75.630
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Space group name HallP4abw2nw
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y+1/2,x+1/2,z+1/4
#3: y+1/2,-x+1/2,z+3/4
#4: x+1/2,-y+1/2,-z+3/4
#5: -x+1/2,y+1/2,-z+1/4
#6: -x,-y,z+1/2
#7: y,x,-z
#8: -y,-x,-z+1/2
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-477-

HOH

21A-511-

HOH

31A-616-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase


分子量: 23951.598 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacteroides abscessus (バクテリア)
遺伝子: D2E76_07740 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A418LHZ8
#2: 化合物 ChemComp-ZGL / D-alpha-glutamine / Iso-D-glutamine / D-グルタミン酸α-アミド


タイプ: D-peptide linking / 分子量: 146.144 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H10N2O3
#3: 化合物 ChemComp-ALA / ALANINE / アラニン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 89.093 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H7NO2
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 242 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.61 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1 M Bis-Tris pH 5.5, 1.6 M ammonium sulfate, 1% (w/v) PEG 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年2月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→50 Å / Num. obs: 31543 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 26.1 % / Biso Wilson estimate: 20.97 Å2 / CC1/2: 0.99 / Rrim(I) all: 0.12 / Net I/σ(I): 3.7
反射 シェル解像度: 1.7→1.76 Å / Num. unique obs: 8799 / CC1/2: 0.93 / Rrim(I) all: 0.96

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.15rc3_3435精密化
PHENIX1.15rc3_3435精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7AGL

7agl


解像度: 1.7→47.3 Å / SU ML: 0.1864 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 18.6407
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1869 2000 6.34 %
Rwork0.1624 29538 -
obs0.1639 31538 99.79 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 22.65 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→47.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1575 0 16 242 1833
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00551659
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.76852257
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0482250
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0053308
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.773998
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7-1.740.31191400.26792081X-RAY DIFFRACTION100
1.74-1.790.2551410.23032076X-RAY DIFFRACTION99.95
1.79-1.840.24991400.2022067X-RAY DIFFRACTION100
1.84-1.90.23261410.2022080X-RAY DIFFRACTION99.82
1.9-1.970.26571400.19652062X-RAY DIFFRACTION99.59
1.97-2.050.17291420.15032096X-RAY DIFFRACTION99.96
2.05-2.140.19381410.14612081X-RAY DIFFRACTION99.96
2.14-2.250.19731400.15682083X-RAY DIFFRACTION98.93
2.25-2.40.1971420.15742083X-RAY DIFFRACTION99.11
2.4-2.580.171430.15072109X-RAY DIFFRACTION100
2.58-2.840.17121430.1542119X-RAY DIFFRACTION99.96
2.84-3.250.18421450.16692141X-RAY DIFFRACTION99.96
3.25-4.10.15211470.14962164X-RAY DIFFRACTION99.78
4.1-47.30.17751550.1542296X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.6495164912040.5611421678210.4326797002882.59586433738-1.139918613561.54146969493-0.05206884315-0.00640484488365-0.1042014227650.000970419007459-0.0317973342260.07105277535140.09120299083390.0796836842370.2144165544560.1224429329280.00616138479509-0.0255878581930.166147275459-0.01257249844670.131998506018-4.438368888422.386212649-15.436285124
20.3612246143261.157500838540.6945747384454.19449597262.505836774811.481627527780.0448299738823-0.0495425778523-0.01760534112860.162502334966-0.03979035622980.04525258924940.113246321234-0.0226610862006-0.1607657507530.212009781452-0.0023094281644-0.01293526348960.2206214436026.92607545565E-50.177096531355-1.8209142070819.733016986-6.33652905315
33.417024809250.279169197274-1.624940242471.22913919471-0.00480231876612.90034935218-0.0004632706903950.1784794670520.148606352542-0.07586626045240.0235616738253-0.0397350246739-0.144081588504-0.0745784812521-0.05753193983340.1449778877080.00546079532188-0.01798384849420.123497232250.007576894112610.128667164710.65500463868731.5662015764-18.4111550752
42.803590515963.09313110904-4.681289160766.44800527472-5.900048688478.22794892096-0.05176467926280.2196731679-0.0427571076839-0.09858718789330.1256243820060.1375810383910.257985964987-0.31314503559-0.009933204985190.159352647799-0.00206762369186-0.04357774131330.177410759195-0.02016192041310.154634832932-6.1698814028919.4236279966-21.7956299718
51.029424771670.1718865466020.5616903955551.145072606340.5848200446611.235059509330.01948193949690.121154314378-0.115346245012-0.005576075499840.0391488040495-0.07311329919930.02661794115110.0959658574711-0.0708810812650.1556641718390.008593372309230.0002206564209770.18324587304-0.006571580601490.1694560092310.289644838818.3615374741-14.3489438896
61.445660531121.29703639891.665727489954.88613914534.234420440117.87138867455-0.007940156167160.2392669396270.0017382881732-0.200888521880.220988330454-0.411983827324-0.2319042273050.403636855538-0.2955416210130.145523287452-0.02851662678150.01092552404360.2142164795830.02182361552440.16568202071513.640424732129.1453950515-20.4168634047
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 14 through 38 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 39 through 59 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 60 through 95 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 96 through 106 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 107 through 205 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 206 through 227 )

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る