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Yorodumi- PDB-7aex: NRD-HEPN domains (N-terminal truncation) of Escherichia coli RnlA... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7aex | ||||||
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Title | NRD-HEPN domains (N-terminal truncation) of Escherichia coli RnlA endoribonuclease | ||||||
Components | mRNA endoribonuclease toxin LS | ||||||
Keywords | TOXIN / Endoribonuclease / HEPN protein / T4 phage denfense / Toxin-Antitoxin System | ||||||
Function / homology | Function and homology information toxin-antitoxin complex / single-species biofilm formation / regulation of growth / mRNA catabolic process / RNA endonuclease activity / defense response to virus / Hydrolases; Acting on ester bonds / regulation of DNA-templated transcription / protein homodimerization activity / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Escherichia coli (E. coli) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.95 Å | ||||||
Authors | Garcia-Rodriguez, G. / Loris, R. | ||||||
Funding support | Belgium, 1items
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Citation | Journal: Nucleic Acids Res. / Year: 2021 Title: Alternative dimerization is required for activity and inhibition of the HEPN ribonuclease RnlA. Authors: Garcia-Rodriguez, G. / Charlier, D. / Wilmaerts, D. / Michiels, J. / Loris, R. #1: Journal: Acta Crystallogr F Struct Biol Commun / Year: 2020 Title: The Escherichia coli RnlA-RnlB toxin-antitoxin complex: production, characterization and crystallization. Authors: Garcia-Rodriguez, G. / Talavera Perez, A. / Konijnenberg, A. / Sobott, F. / Michiels, J. / Loris, R. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 7aex.cif.gz | 148.5 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb7aex.ent.gz | 96.3 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 7aex.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 7aex_validation.pdf.gz | 298.1 KB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 7aex_full_validation.pdf.gz | 299.6 KB | Display | |
Data in XML | 7aex_validation.xml.gz | 12.8 KB | Display | |
Data in CIF | 7aex_validation.cif.gz | 18.2 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ae/7aex ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ae/7aex | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 6y2pC 6y2qC 6y2rC 4i80S S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 31148.961 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Escherichia coli (strain K12) (bacteria) Strain: K12 / Gene: rnlA, std, yfjN, b2630, JW2611 Production host: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (bacteria) References: UniProt: P52129, Hydrolases; Acting on ester bonds |
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#2: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.66 Å3/Da / Density % sol: 53.8 % / Description: plates |
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Crystal grow | Temperature: 292 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 5.5 / Details: 0.2 M NaCl; 0.1 M BIS-Tris; pH 5.5; 25 % PEG 3350 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SOLEIL / Beamline: PROXIMA 1 / Wavelength: 1 Å |
Detector | Type: DECTRIS EIGER2 X 9M / Detector: PIXEL / Date: Jul 10, 2020 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.946→45.19 Å / Num. obs: 23246 / % possible obs: 96.47 % / Redundancy: 13.1 % / Biso Wilson estimate: 29.65 Å2 / CC1/2: 0.999 / CC star: 1 / Net I/σ(I): 12.72 |
Reflection shell | Resolution: 1.946→2.015 Å / Redundancy: 11.1 % / Mean I/σ(I) obs: 0.84 / Num. unique obs: 1700 / CC1/2: 0.469 / CC star: 0.799 / % possible all: 74.17 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 4i80 Resolution: 1.95→45.19 Å / SU ML: 0.2269 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / Phase error: 24.7896 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 38.77 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.95→45.19 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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