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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7aek
タイトルCryo-EM structure of an extracellular contractile injection system in marine bacterium Algoriphagus machipongonensis, the contracted sheath shell.
要素Putative phage tail sheath protein FI
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / extracellular contractile injection system
機能・相同性: / Tail sheath protein, C-terminal domain / Phage tail sheath C-terminal domain / Putative phage tail sheath protein FI
機能・相同性情報
生物種Algoriphagus machipongonensis (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Xu, J. / Ericson, C. / Feldmueller, M. / Lien, Y.W. / Pilhofer, M.
資金援助 スイス, 3件
組織認可番号
European Research Council (ERC) スイス
Swiss National Science Foundation スイス
Other private スイス
引用ジャーナル: Nat Microbiol / : 2022
タイトル: Identification and structure of an extracellular contractile injection system from the marine bacterium Algoriphagus machipongonensis.
著者: Jingwei Xu / Charles F Ericson / Yun-Wei Lien / Florentine U N Rutaganira / Fabian Eisenstein / Miki Feldmüller / Nicole King / Martin Pilhofer /
要旨: Contractile injection systems (CISs) are phage tail-like nanomachines, mediating bacterial cell-cell interactions as either type VI secretion systems (T6SSs) or extracellular CISs (eCISs). ...Contractile injection systems (CISs) are phage tail-like nanomachines, mediating bacterial cell-cell interactions as either type VI secretion systems (T6SSs) or extracellular CISs (eCISs). Bioinformatic studies uncovered a phylogenetic group of hundreds of putative CIS gene clusters that are highly diverse and widespread; however, only four systems have been characterized. Here we studied a putative CIS gene cluster in the marine bacterium Algoriphagus machipongonensis. Using an integrative approach, we show that the system is compatible with an eCIS mode of action. Our cryo-electron microscopy structure revealed several features that differ from those seen in other CISs: a 'cap adaptor' located at the distal end, a 'plug' exposed to the tube lumen, and a 'cage' formed by massive extensions of the baseplate. These elements are conserved in other CISs, and our genetic tools identified that they are required for assembly, cargo loading and function. Furthermore, our atomic model highlights specific evolutionary hotspots and will serve as a framework for understanding and re-engineering CISs.
履歴
登録2020年9月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年2月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年3月2日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22022年3月16日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32024年7月10日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_admin / Item: _em_admin.last_update

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-11747
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-11747
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
3A: Putative phage tail sheath protein FI
3B: Putative phage tail sheath protein FI
3C: Putative phage tail sheath protein FI
3D: Putative phage tail sheath protein FI
3E: Putative phage tail sheath protein FI
3F: Putative phage tail sheath protein FI
4A: Putative phage tail sheath protein FI
4B: Putative phage tail sheath protein FI
4C: Putative phage tail sheath protein FI
4D: Putative phage tail sheath protein FI
4E: Putative phage tail sheath protein FI
4F: Putative phage tail sheath protein FI
5A: Putative phage tail sheath protein FI
5B: Putative phage tail sheath protein FI
5C: Putative phage tail sheath protein FI
5D: Putative phage tail sheath protein FI
5E: Putative phage tail sheath protein FI
5F: Putative phage tail sheath protein FI


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,373,74318
ポリマ-1,373,74318
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Putative phage tail sheath protein FI


分子量: 76319.039 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 天然
詳細: the residues 288-320aa are not built up in the model due to the poor map density, with residues 430-446aa assigned by poly-alanine chain.
由来: (天然) Algoriphagus machipongonensis (バクテリア)
参照: UniProt: A3HTC2

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: The contracted sheath shell of an extracellular contractile injection system in marine bacterium Algoriphagus machipongonensis.
タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Algoriphagus machipongonensis (バクテリア)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE-PROPANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 60 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: 32.2 ° / 軸方向距離/サブユニット: 18.04 Å / らせん対称軸の対称性: C6
3次元再構成解像度: 2.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 92922 / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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