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- PDB-7ad0: X-ray structure of Mdm2 with modified p53 peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ad0
タイトルX-ray structure of Mdm2 with modified p53 peptide
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2
  • Modified p53 peptide
キーワードLIGASE / p53 / Mdm2 / MdmX / protein-protein interaction / inhibitor / cancer
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to vitamin B1 / response to formaldehyde / response to water-immersion restraint stress / response to ether / traversing start control point of mitotic cell cycle / atrial septum development / regulation of protein catabolic process at postsynapse, modulating synaptic transmission / fibroblast activation / Trafficking of AMPA receptors / receptor serine/threonine kinase binding ...cellular response to vitamin B1 / response to formaldehyde / response to water-immersion restraint stress / response to ether / traversing start control point of mitotic cell cycle / atrial septum development / regulation of protein catabolic process at postsynapse, modulating synaptic transmission / fibroblast activation / Trafficking of AMPA receptors / receptor serine/threonine kinase binding / peroxisome proliferator activated receptor binding / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / negative regulation of protein processing / SUMO transferase activity / response to steroid hormone / AKT phosphorylates targets in the cytosol / response to iron ion / NEDD8 ligase activity / atrioventricular valve morphogenesis / cellular response to peptide hormone stimulus / endocardial cushion morphogenesis / ventricular septum development / positive regulation of muscle cell differentiation / cardiac septum morphogenesis / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / blood vessel development / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / ligase activity / cellular response to alkaloid / Constitutive Signaling by AKT1 E17K in Cancer / regulation of protein catabolic process / negative regulation of signal transduction by p53 class mediator / negative regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / SUMOylation of transcription factors / response to magnesium ion / cellular response to UV-C / protein sumoylation / cellular response to actinomycin D / cellular response to estrogen stimulus / blood vessel remodeling / protein localization to nucleus / ribonucleoprotein complex binding / protein autoubiquitination / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / NPAS4 regulates expression of target genes / transcription repressor complex / positive regulation of mitotic cell cycle / regulation of heart rate / proteolysis involved in protein catabolic process / positive regulation of protein export from nucleus / ubiquitin binding / response to cocaine / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / Stabilization of p53 / establishment of protein localization / Regulation of RUNX3 expression and activity / cellular response to gamma radiation / Oncogene Induced Senescence / RING-type E3 ubiquitin transferase / protein destabilization / Regulation of TP53 Activity through Methylation / cellular response to growth factor stimulus / response to toxic substance / centriolar satellite / cellular response to hydrogen peroxide / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / disordered domain specific binding / p53 binding / ubiquitin protein ligase activity / endocytic vesicle membrane / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / Regulation of TP53 Degradation / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / negative regulation of neuron projection development / 5S rRNA binding / protein-containing complex assembly / ubiquitin-dependent protein catabolic process / Oxidative Stress Induced Senescence / cellular response to hypoxia / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / amyloid fibril formation / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / regulation of cell cycle / Ub-specific processing proteases / postsynaptic density / protein ubiquitination / response to xenobiotic stimulus / protein domain specific binding / response to antibiotic / negative regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of cell population proliferation / apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding / positive regulation of gene expression / negative regulation of apoptotic process / nucleolus / glutamatergic synapse / enzyme binding
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2 / MDM2, modified RING finger, HC subclass / p53 negative regulator Mdm2/Mdm4 / SWIB/MDM2 domain / SWIB/MDM2 domain / SWIB/MDM2 domain profile. / SWIB/MDM2 domain superfamily / Zn-finger in Ran binding protein and others / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Zinc finger RanBP2 type profile. ...E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2 / MDM2, modified RING finger, HC subclass / p53 negative regulator Mdm2/Mdm4 / SWIB/MDM2 domain / SWIB/MDM2 domain / SWIB/MDM2 domain profile. / SWIB/MDM2 domain superfamily / Zn-finger in Ran binding protein and others / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.07 Å
データ登録者Twarda-Clapa, A. / Fortuna, P. / Grudnik, P. / Dubin, G. / Berlicki, L. / Holak, T.A.
引用ジャーナル: Eur.J.Med.Chem. / 年: 2020
タイトル: Systematic ""foldamerization"" of peptide inhibiting p53-MDM2/X interactions by the incorporation of trans- or cis-2-aminocyclopentanecarboxylic acid residues
著者: Fortuna, P. / Twarda-Clapa, A. / Skalniak, L. / Ozga, K. / Holak, T.A. / Berlicki, L.
履歴
登録2020年9月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年10月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年10月26日Group: Database references / カテゴリ: citation / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.title / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_validate_main_chain_plane / pdbx_validate_rmsd_angle / struct_conn
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id
改定 2.12024年1月31日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2
B: E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2
C: E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2
D: E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2
E: E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2
F: E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2
H: Modified p53 peptide
I: Modified p53 peptide
J: Modified p53 peptide
K: Modified p53 peptide
L: Modified p53 peptide
M: Modified p53 peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,16012
ポリマ－73,16012
非ポリマー00
水2,972165
1
A: E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2
H: Modified p53 peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,1932
ポリマ－12,1932
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1210 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area6090 Å2
手法PISA
2
B: E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2
I: Modified p53 peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,1932
ポリマ－12,1932
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1190 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area6170 Å2
手法PISA
3
C: E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2
J: Modified p53 peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,1932
ポリマ－12,1932
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1200 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area5830 Å2
手法PISA
4
D: E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2
K: Modified p53 peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,1932
ポリマ－12,1932
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1200 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area6090 Å2
手法PISA
5
E: E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2
L: Modified p53 peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,1932
ポリマ－12,1932
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1200 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area5980 Å2
手法PISA
6
F: E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2
M: Modified p53 peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,1932
ポリマ－12,1932
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1170 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area6010 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.811, 76.082, 197.299
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2 / Double minute 2 protein / Hdm2 / Oncoprotein Mdm2 / RING-type E3 ubiquitin transferase Mdm2 / p53- ...Double minute 2 protein / Hdm2 / Oncoprotein Mdm2 / RING-type E3 ubiquitin transferase Mdm2 / p53-binding protein Mdm2


分子量: 10642.509 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MDM2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q00987, RING-type E3 ubiquitin transferase
#2: タンパク質・ペプチド
Modified p53 peptide


分子量: 1550.751 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成
詳細: This short chain is a modified p53 peptide. 475 is a modified aminoacid that was introduced to this chemically synthesized peptide to increase the affinity to Mdm2. N- and C-terminal alanines ...詳細: This short chain is a modified p53 peptide. 475 is a modified aminoacid that was introduced to this chemically synthesized peptide to increase the affinity to Mdm2. N- and C-terminal alanines in this peptide are the terminal modifications: acetyl group at the N-terminus, and amide group at the C-terminus.
由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 165 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.94 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.1 M Bis-Tris pH 5.5 with 0.2 M NaCl and 25% PEG 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.97 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年12月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.07→49.33 Å / Num. obs: 43882 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 13.12 % / Rrim(I) all: 0.115 / Net I/σ(I): 16.98
反射 シェル解像度: 2.07→2.144 Å / Num. unique obs: 4309 / Rrim(I) all: 1.318

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0049精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3TJ2

3tj2


解像度: 2.07→49.32 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.967 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.946 / SU B: 13.692 / SU ML: 0.169 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.194 / ESU R Free: 0.176 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2385 2100 4.8 %RANDOM
Rwork0.1871 ---
obs0.1895 41868 99.47 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 122.29 Å2 / Biso mean: 49.976 Å2 / Biso min: 17.22 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.41 Å2-0 Å20 Å2
2--0.74 Å20 Å2
3----5.14 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.07→49.32 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4960 0 0 165 5125
Biso mean---46.1 -
残基数----608
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.025096
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.025061
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7992.0036891
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.267311654
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.9615584
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg44.52223.46211
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.83815952
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg24.4071524
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.150.2786
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.025470
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021152
LS精密化 シェル解像度: 2.07→2.12 Å / Rfactor Rfree error: 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.325 148 -
Rwork0.329 2965 -
obs--96.02 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.9335-0.3615-0.89923.2872-0.10572.66130.2530.33180.3831-0.2903-0.0340.1641-0.5325-0.4576-0.21890.24990.14320.03320.26910.08810.2564-4.35221.9377-27.2373
21.3587-0.72460.49943.4957-0.99392.77580.0110.00140.13880.0169-0.0062-0.08790.0117-0.0499-0.00480.0011-0.01230.00210.18730.01660.185216.5044-15.6474-27.1496
32.3380.6551-1.27511.74220.86534.28990.0869-0.1228-0.01490.49820.2729-0.34130.5090.6111-0.35980.21990.1303-0.09110.199-0.04350.210317.188734.8629-39.1267
42.06250.53440.58561.6238-0.96922.8265-0.0264-0.0875-0.01180.03020.13620.03820.0416-0.1686-0.10970.05330.02390.0170.19310.02140.2266-6.8184-4.865-37.7168
51.33791.3814-0.07373.286-1.01862.5011-0.05480.1873-0.0342-0.3580.0422-0.11520.2257-0.05550.01260.17530.05710.020.16150.00890.1556-2.807-12.54335.1294
61.17680.15210.24443.5247-1.36823.82430.0731-0.19250.00460.4383-0.1451-0.2495-0.39150.04450.0720.1456-0.026-0.0190.15980.00640.16762.2712.2655-5.7415
73.7122.46531.50792.26911.81014.27060.22850.34170.08660.1085-0.1414-0.2548-0.32650.0268-0.08710.12160.00620.01820.34120.16310.29285.467915.9586-22.3939
81.7505-2.78470.12394.5468-0.75378.145-0.04240.14810.2270.1675-0.1557-0.4282-0.02630.33590.19810.1340.0572-0.05090.2732-0.00160.249525.876-21.6232-21.4586
93.74361.5994-1.35745.32740.96977.7705-0.06180.11130.40870.50860.2786-0.0432-0.3257-0.0035-0.21680.11750.04270.00730.12850.00730.18097.28539.638-44.4882
104.8861.78941.60233.31530.70265.5188-0.3435-0.32360.32420.19240.35670.3292-0.2467-0.3496-0.01320.07580.0730.02650.17290.05450.2214-15.26432.3521-43.2999
115.94014.846-1.03584.8607-1.70791.0676-0.0323-0.1592-0.3107-0.5277-0.1267-0.34040.44410.08030.1590.307-0.01260.06330.1586-0.00260.1843-1.7669-23.589410.6367
123.8976-2.6517-1.04415.4673-0.28026.53570.1277-0.03410.6730.5141-0.3135-0.523-0.69570.35790.18580.3732-0.04360.00240.2153-0.02550.32982.852723.2936-11.3235
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A24 - 113
2X-RAY DIFFRACTION2B25 - 111
3X-RAY DIFFRACTION3C25 - 110
4X-RAY DIFFRACTION4D25 - 111
5X-RAY DIFFRACTION5E25 - 111
6X-RAY DIFFRACTION6F25 - 111
7X-RAY DIFFRACTION7H16 - 29
8X-RAY DIFFRACTION8I16 - 29
9X-RAY DIFFRACTION9J16 - 29
10X-RAY DIFFRACTION10K16 - 29
11X-RAY DIFFRACTION11L16 - 29
12X-RAY DIFFRACTION12M16 - 29

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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