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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7ac7 | |||||||||||||||
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タイトル | Structure of accomodated trans-translation complex on E. Coli stalled ribosome. | |||||||||||||||
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![]() | TRANSLATION / Trans-translation / tmRNA / SmpB / Ribosome | |||||||||||||||
機能・相同性 | ![]() trans-translation / negative regulation of cytoplasmic translational initiation / mRNA base-pairing translational repressor activity / ornithine decarboxylase inhibitor activity / transcription antitermination factor activity, RNA binding / misfolded RNA binding / Group I intron splicing / RNA folding / transcriptional attenuation / endoribonuclease inhibitor activity ...trans-translation / negative regulation of cytoplasmic translational initiation / mRNA base-pairing translational repressor activity / ornithine decarboxylase inhibitor activity / transcription antitermination factor activity, RNA binding / misfolded RNA binding / Group I intron splicing / RNA folding / transcriptional attenuation / endoribonuclease inhibitor activity / RNA-binding transcription regulator activity / positive regulation of ribosome biogenesis / negative regulation of cytoplasmic translation / four-way junction DNA binding / DnaA-L2 complex / translation repressor activity / negative regulation of translational initiation / negative regulation of DNA-templated DNA replication initiation / regulation of mRNA stability / translational initiation / ribosome assembly / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / positive regulation of RNA splicing / assembly of large subunit precursor of preribosome / transcription elongation factor complex / DNA endonuclease activity / regulation of DNA-templated transcription elongation / cytosolic ribosome assembly / transcription antitermination / response to reactive oxygen species / regulation of cell growth / DNA-templated transcription termination / maintenance of translational fidelity / response to radiation / ribosomal large subunit assembly / mRNA 5'-UTR binding / large ribosomal subunit / ribosome biogenesis / ribosome binding / regulation of translation / ribosomal small subunit biogenesis / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / small ribosomal subunit rRNA binding / transferase activity / 5S rRNA binding / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic small ribosomal subunit / cytosolic large ribosomal subunit / tRNA binding / molecular adaptor activity / cytoplasmic translation / rRNA binding / negative regulation of translation / ribosome / structural constituent of ribosome / translation / response to antibiotic / negative regulation of DNA-templated transcription / mRNA binding / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / membrane / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.08 Å | |||||||||||||||
![]() | Guyomar, C. / D'Urso, G. / Chat, S. / Giudice, E. / Gillet, R. | |||||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structures of tmRNA and SmpB as they transit through the ribosome. 著者: Charlotte Guyomar / Gaetano D'Urso / Sophie Chat / Emmanuel Giudice / Reynald Gillet / ![]() 要旨: In bacteria, trans-translation is the main rescue system, freeing ribosomes stalled on defective messenger RNAs. This mechanism is driven by small protein B (SmpB) and transfer-messenger RNA (tmRNA), ...In bacteria, trans-translation is the main rescue system, freeing ribosomes stalled on defective messenger RNAs. This mechanism is driven by small protein B (SmpB) and transfer-messenger RNA (tmRNA), a hybrid RNA known to have both a tRNA-like and an mRNA-like domain. Here we present four cryo-EM structures of the ribosome during trans-translation at resolutions from 3.0 to 3.4 Å. These include the high-resolution structure of the whole pre-accommodated state, as well as structures of the accommodated state, the translocated state, and a translocation intermediate. Together, they shed light on the movements of the tmRNA-SmpB complex in the ribosome, from its delivery by the elongation factor EF-Tu to its passage through the ribosomal A and P sites after the opening of the B1 bridges. Additionally, we describe the interactions between the tmRNA-SmpB complex and the ribosome. These explain why the process does not interfere with canonical translation. | |||||||||||||||
履歴 |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 3.4 MB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 表示 | ![]() | |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.7 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.8 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 227.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 386.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-RNA鎖 , 6種, 6分子 123478
#1: RNA鎖 | 分子量: 941526.438 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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#2: RNA鎖 | 分子量: 499238.000 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#3: RNA鎖 | 分子量: 38790.090 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#4: RNA鎖 | 分子量: 117212.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() |
#6: RNA鎖 | 分子量: 24750.010 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Sigma-Aldrich / 由来: (合成) ![]() ![]() |
#7: RNA鎖 | 分子量: 4889.930 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) ![]() ![]() |
+50S ribosomal protein ... , 30種, 30分子 ABCDEFGHJKLMNOPQRSTUVXYZabcdef
-30S ribosomal protein ... , 20種, 20分子 ghijklmnopqrstuvwxyz
#39: タンパク質 | 分子量: 25072.867 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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#40: タンパク質 | 分子量: 23248.994 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#41: タンパク質 | 分子量: 23383.002 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#42: タンパク質 | 分子量: 16475.037 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#43: タンパク質 | 分子量: 12125.993 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#44: タンパク質 | 分子量: 16861.523 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#45: タンパク質 | 分子量: 14015.361 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#46: タンパク質 | 分子量: 14397.688 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#47: タンパク質 | 分子量: 11254.041 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#48: タンパク質 | 分子量: 12487.200 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#49: タンパク質 | 分子量: 13683.053 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#50: タンパク質 | 分子量: 12738.911 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#51: タンパク質 | 分子量: 11475.364 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#52: タンパク質 | 分子量: 10072.543 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#53: タンパク質 | 分子量: 9136.495 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#54: タンパク質 | 分子量: 9263.946 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#55: タンパク質 | 分子量: 7606.768 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#56: タンパク質 | 分子量: 9349.939 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#57: タンパク質 | 分子量: 9506.190 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#58: タンパク質 | 分子量: 8392.844 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
-タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 5W
#29: タンパク質・ペプチド | 分子量: 236.267 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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#5: タンパク質 | 分子量: 16933.508 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() |
-非ポリマー , 2種, 443分子 ![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/ZN.gif)
![](data/chem/img/ZN.gif)
#59: 化合物 | ChemComp-MG / #60: 化合物 | |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 |
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分子量 | 実験値: NO | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
由来(天然) |
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由来(組換発現) |
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緩衝液 | pH: 7.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
試料支持 | 詳細: 10mA / グリッドの材料: COPPER / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 298 K / 詳細: blot for 3.5 seconds before plunging |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 130000 X / 最大 デフォーカス(公称値): -2000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): -700 nm / Cs: 2.7 mm |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN |
撮影 | 平均露光時間: 10 sec. / 電子線照射量: 29 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 BASE (4k x 4k) 実像数: 22350 |
画像スキャン | 横: 3710 / 縦: 3838 |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: NONE | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 580382 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.08 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 36069 / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: OTHER / 空間: REAL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | PDB-ID: 4YBB Accession code: 4YBB / Source name: PDB / タイプ: experimental model | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 116.66 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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