[日本語] English
万見
- PDB-7a8v: Crystal structure of Polysaccharide monooxygenase from P.verruculosum -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7a8v
タイトルCrystal structure of Polysaccharide monooxygenase from P.verruculosum
要素Lytic polysaccharide monooxygenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / MONOOXYGENASE / P.verruculosum
機能・相同性
機能・相同性情報


lytic cellulose monooxygenase (C4-dehydrogenating) / hydrolase activity, acting on glycosyl bonds / cellulose catabolic process / monooxygenase activity / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Auxiliary Activity family 9 / : / Auxiliary Activity family 9 (formerly GH61)
類似検索 - ドメイン・相同性
COPPER (II) ION / alpha-D-mannopyranose / AA9 family lytic polysaccharide monooxygenase A
類似検索 - 構成要素
生物種Talaromyces verruculosus (菌類)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.94961087137 Å
データ登録者Nemashkalov, V. / Kravchenko, O. / Gabdulkhakov, A. / Tischenko, S. / Rozhkova, A. / Sinitsyn, A.
資金援助1件
組織認可番号国
Russian Science Foundation
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of Polysaccharide monooxygenase from P.verruculosum
著者: Nemashkalov, V. / Kravchenko, O. / Gabdulkhakov, A. / Tischenko, S. / Rozhkova, A. / Sinitsyn, A.
履歴
登録2020年8月31日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年10月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.22024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Lytic polysaccharide monooxygenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,28413
ポリマ－24,3681
非ポリマー1,91612
水4,630257
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2190 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area10540 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)132.145, 132.145, 39.952
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number173
Space group name H-MP63
Space group name HallP6c
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x-y,x,z+1/2
#3: y,-x+y,z+1/2
#4: -y,x-y,z
#5: -x+y,-x,z
#6: -x,-y,z+1/2
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-309-

SO4

21A-309-

SO4

31A-650-

HOH

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Lytic polysaccharide monooxygenase


分子量: 24367.729 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Talaromyces verruculosus (菌類) / 遺伝子: lpmo1 / 発現宿主: Penicillium canescens (菌類) / 参照: UniProt: A0A482A9N4

-
糖 , 2種, 8分子

#2: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 糖
ChemComp-MAN / alpha-D-mannopyranose / alpha-D-mannose / D-mannose / mannose / α-D-マンノピラノ-ス


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H12O6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
識別子タイププログラム
DManpaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
a-D-mannopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
a-D-ManpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
ManSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 3種, 261分子

#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-CU / COPPER (II) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 257 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.24 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: cobalt chloride, MES, ammonium sulfate

-
データ収集

回折平均測定温度: 110 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: BRUKER AXS MICROSTAR / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: Bruker Platinum 135 / 検出器: CCD / 日付: 2020年4月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.94→33.04 Å / Num. obs: 29254 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 4.04 % / Biso Wilson estimate: 10.7624280739 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1038 / Net I/σ(I): 10.28
反射 シェル解像度: 1.95→2.05 Å / Rmerge(I) obs: 0.2844 / Num. unique obs: 3860

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10.1_2155精密化
PHENIX1.10.1_2155精密化
PROTEUM PLUSデータ削減
PROTEUM PLUSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4EIS

4eis


解像度: 1.94961087137→33.03625 Å / SU ML: 0.173506366293 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34760157227 / 位相誤差: 16.3330556472
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.186687473267 1467 5.01641362331 %
Rwork0.160537036731 27777 -
obs0.161874169645 29244 99.0583293815 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 13.3679876308 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.94961087137→33.03625 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1719 0 114 257 2090
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00742129332491902
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.012666432052641
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0582682084627323
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00615321169744328
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.694951017685
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.94961087137-2.01930.2454486830791380.2112398386252607X-RAY DIFFRACTION93.5901807024
2.0193-2.10010.2091982741351470.1971647134662745X-RAY DIFFRACTION98.1004070556
2.1001-2.19570.2433289268151450.1844610581272735X-RAY DIFFRACTION99.3103448276
2.1957-2.31140.1987027667691440.1695178500452763X-RAY DIFFRACTION99.8625901752
2.3114-2.45620.2112629097991460.1743236428682795X-RAY DIFFRACTION99.9660095173
2.4562-2.64580.2094256972711470.1718666653152792X-RAY DIFFRACTION99.9659863946
2.6458-2.91190.195557748451500.1689976979422788X-RAY DIFFRACTION100
2.9119-3.33290.1818331297451510.1595621555452815X-RAY DIFFRACTION100
3.3329-4.19770.1497714531361470.13142112632820X-RAY DIFFRACTION100
4.1977-33.036250.1374856285851520.1225937955792917X-RAY DIFFRACTION99.7724317295

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る