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- PDB-7a6y: Structure of 14-3-3 gamma in complex with DAPK2 peptide stabilize... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7a6y
タイトルStructure of 14-3-3 gamma in complex with DAPK2 peptide stabilized by FC-A
要素
  • 14-3-3 protein gamma
  • DAPK2 C-terminal peptide
キーワードSIGNALING PROTEIN / 14-3-3 protein / DAPK2 / kinase / complex / phosphorylation / fusicoccin
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of cell-cell adhesion / phosphorylation-dependent protein binding / positive regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / regulation of neuron differentiation / protein kinase C inhibitor activity / Regulation of localization of FOXO transcription factors / regulation of signal transduction / Activation of BAD and translocation to mitochondria / cellular response to glucose starvation / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways ...positive regulation of cell-cell adhesion / phosphorylation-dependent protein binding / positive regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / regulation of neuron differentiation / protein kinase C inhibitor activity / Regulation of localization of FOXO transcription factors / regulation of signal transduction / Activation of BAD and translocation to mitochondria / cellular response to glucose starvation / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / RHO GTPases activate PKNs / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / negative regulation of protein kinase activity / insulin-like growth factor receptor binding / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / negative regulation of TORC1 signaling / AURKA Activation by TPX2 / protein kinase C binding / TP53 Regulates Metabolic Genes / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / regulation of synaptic plasticity / protein sequestering activity / receptor tyrosine kinase binding / intracellular protein localization / positive regulation of T cell activation / SPOP-mediated proteasomal degradation of PD-L1(CD274) / cellular response to insulin stimulus / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / regulation of protein localization / presynapse / mitochondrial matrix / protein domain specific binding / focal adhesion / RNA binding / extracellular exosome / membrane / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein ...14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
FUSICOCCIN / 14-3-3 protein gamma
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Horvath, M. / Obsilova, V. / Obsil, T.
資金援助 チェコ, 1件
組織認可番号国
Grant Agency of the Czech Republic19-00121S チェコ
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2021
タイトル: 14-3-3 proteins inactivate DAPK2 by promoting its dimerization and protecting key regulatory phosphosites.
著者: Horvath, M. / Petrvalska, O. / Herman, P. / Obsilova, V. / Obsil, T.
履歴
登録2020年8月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年8月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年9月22日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / pdbx_database_proc
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.32024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 protein gamma
B: 14-3-3 protein gamma
C: 14-3-3 protein gamma
D: 14-3-3 protein gamma
J: DAPK2 C-terminal peptide
K: DAPK2 C-terminal peptide
L: DAPK2 C-terminal peptide
M: DAPK2 C-terminal peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)114,56911
ポリマ－112,5268
非ポリマー2,0423
水2,720151
1
A: 14-3-3 protein gamma
C: 14-3-3 protein gamma
J: DAPK2 C-terminal peptide
L: DAPK2 C-terminal peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,6256
ポリマ－56,2634
非ポリマー1,3622
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5800 Å2
ΔGint-43 kcal/mol
Surface area22280 Å2
手法PISA
2
D: 14-3-3 protein gamma
M: DAPK2 C-terminal peptide
ヘテロ分子

B: 14-3-3 protein gamma
K: DAPK2 C-terminal peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,9445
ポリマ－56,2634
非ポリマー6811
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_556-x+y,-x,z+11
Buried area4730 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area21890 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)205.502, 205.502, 74.274
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number146
Space group name H-MH3
Space group name HallR3
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z
#3: -x+y,-x,z
#4: x+1/3,y+2/3,z+2/3
#5: -y+1/3,x-y+2/3,z+2/3
#6: -x+y+1/3,-x+2/3,z+2/3
#7: x+2/3,y+1/3,z+1/3
#8: -y+2/3,x-y+1/3,z+1/3
#9: -x+y+2/3,-x+1/3,z+1/3

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要素

#1: タンパク質
14-3-3 protein gamma / Protein kinase C inhibitor protein 1 / KCIP-1


分子量: 27199.625 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: YWHAG / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P61981
#2: タンパク質・ペプチド
DAPK2 C-terminal peptide


分子量: 931.914 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: 化合物 ChemComp-FSC / FUSICOCCIN


分子量: 680.823 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C36H56O12
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 151 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.14 %
結晶化温度: 290.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: HEPES, MgCl2, PEG400, hexafluoro-2-propanol, FC-A

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54187 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 300K / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年3月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54187 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→29.68 Å / Num. obs: 40349 / % possible obs: 99.64 % / 冗長度: 4.23 % / Biso Wilson estimate: 45.12 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.036 / Rrim(I) all: 0.041 / Net I/σ(I): 26.4
反射 シェル解像度: 2.5→2.589 Å / Rmerge(I) obs: 0.219 / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / Num. unique obs: 4042 / CC1/2: 0.916 / Rrim(I) all: 0.292 / % possible all: 99.65

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.16_3549精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2B05

2b05


解像度: 2.5→29.68 Å / SU ML: 0.3185 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.16 / 位相誤差: 30.9377
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2589 3667 4.91 %Random selection
Rwork0.223 70980 --
obs0.2248 40349 92.23 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 52.32 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→29.68 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7284 0 144 151 7579
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00287537
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.536910212
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0351173
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00271287
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.95094573
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5-2.530.32571240.30952393X-RAY DIFFRACTION79.2
2.53-2.570.33751090.30132341X-RAY DIFFRACTION78.68
2.57-2.60.38981230.28282298X-RAY DIFFRACTION79.69
2.6-2.640.28581250.29392387X-RAY DIFFRACTION78.99
2.64-2.680.32741100.29912237X-RAY DIFFRACTION76.65
2.68-2.730.27521240.2882374X-RAY DIFFRACTION80.01
2.73-2.780.31091320.27232457X-RAY DIFFRACTION84.11
2.78-2.830.36091370.26722689X-RAY DIFFRACTION90.29
2.83-2.880.29011360.27622740X-RAY DIFFRACTION91.94
2.88-2.940.3231400.27442806X-RAY DIFFRACTION93.46
2.94-30.40961490.28062768X-RAY DIFFRACTION95.39
3-3.070.34261540.28452833X-RAY DIFFRACTION96.67
3.07-3.150.3651400.27242907X-RAY DIFFRACTION97.47
3.15-3.230.32671500.27652928X-RAY DIFFRACTION99.35
3.23-3.330.31991560.25112931X-RAY DIFFRACTION99.77
3.33-3.440.33281520.24392974X-RAY DIFFRACTION99.18
3.44-3.560.27261540.23242927X-RAY DIFFRACTION97.93
3.56-3.70.24061460.21962724X-RAY DIFFRACTION92.94
3.7-3.870.25031420.20452728X-RAY DIFFRACTION92.82
3.87-4.070.22321540.19522845X-RAY DIFFRACTION96.68
4.07-4.330.20061500.19663000X-RAY DIFFRACTION100
4.33-4.660.20511580.17742962X-RAY DIFFRACTION100
4.66-5.130.20321540.18262950X-RAY DIFFRACTION100
5.13-5.860.31361480.22892926X-RAY DIFFRACTION100
5.86-7.370.20221520.20412956X-RAY DIFFRACTION100
7.37-29.680.16991480.16132899X-RAY DIFFRACTION97.1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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