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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6zzn | ||||||
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タイトル | Crystal structure of the cubic catalytic core of the Mycobacterium tuberculosis branched-chain alphaketoacid acyltransferase component (E2b). | ||||||
![]() | Dihydrolipoyllysine-residue acyltransferase component of branched-chain alpha-ketoacid dehydrogenase complex | ||||||
![]() | TRANSFERASE / BCKDH / acyltransferase / lipoamide / mycobacterium / tuberculosis / CoA | ||||||
機能・相同性 | ![]() dihydrolipoyllysine-residue (2-methylpropanoyl)transferase / dihydrolipoyllysine-residue (2-methylpropanoyl)transferase activity / lipoic acid binding / acetyltransferase activity / peptidoglycan-based cell wall / plasma membrane / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Vilela, P. / Bellinzoni, M. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Actinobacteria challenge the paradigm: A unique protein architecture for a well-known, central metabolic complex. 著者: Eduardo M Bruch / Pierre Vilela / Lu Yang / Alexandra Boyko / Norik Lexa-Sapart / Bertrand Raynal / Pedro M Alzari / Marco Bellinzoni / ![]() ![]() 要旨: α-oxoacid dehydrogenase complexes are large, tripartite enzymatic machineries carrying out key reactions in central metabolism. Extremely conserved across the tree of life, they have been, so far, ...α-oxoacid dehydrogenase complexes are large, tripartite enzymatic machineries carrying out key reactions in central metabolism. Extremely conserved across the tree of life, they have been, so far, all considered to be structured around a high-molecular weight hollow core, consisting of up to 60 subunits of the acyltransferase component. We provide here evidence that Actinobacteria break the rule by possessing an acetyltranferase component reduced to its minimally active, trimeric unit, characterized by a unique C-terminal helix bearing an actinobacterial specific insertion that precludes larger protein oligomerization. This particular feature, together with the presence of an gene coding for both the decarboxylase and the acyltransferase domains on the same polypetide, is spread over Actinobacteria and reflects the association of PDH and ODH into a single physical complex. Considering the central role of the pyruvate and 2-oxoglutarate nodes in central metabolism, our findings pave the way to both therapeutic and metabolic engineering applications. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 106.1 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 82 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
| x 24|||||||||||||||
単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 24704.479 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 遺伝子: bkdC, pdhC, Rv2495c / 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: O06159, dihydrolipoyllysine-residue (2-methylpropanoyl)transferase | ||||||
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#2: 化合物 | #3: 化合物 | ChemComp-IMD / | #4: 水 | ChemComp-HOH / | 研究の焦点であるリガンドがあるか | N | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶化 | 温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 0.1 M imidazole pH 6.5, 4 M ammonium acetate |
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS3 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年5月8日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.966 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.5→49.112 Å / Num. obs: 67274 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 17.2 % / CC1/2: 0.999 / Rpim(I) all: 0.023 / Net I/σ(I): 15.2 |
反射 シェル | 解像度: 1.5→1.526 Å / Num. unique obs: 3308 / CC1/2: 0.748 / Rpim(I) all: 0.391 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: 3L60 解像度: 1.5→49.11 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.961 / SU R Cruickshank DPI: 0.053 / 交差検証法: THROUGHOUT / SU R Blow DPI: 0.058 / SU Rfree Blow DPI: 0.055 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.05
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原子変位パラメータ | Biso mean: 28.74 Å2
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Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.19 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.5→49.11 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.5→1.51 Å
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精密化 TLS | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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