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- PDB-6zzn: Crystal structure of the cubic catalytic core of the Mycobacteriu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6zzn
タイトルCrystal structure of the cubic catalytic core of the Mycobacterium tuberculosis branched-chain alphaketoacid acyltransferase component (E2b).
要素Dihydrolipoyllysine-residue acyltransferase component of branched-chain alpha-ketoacid dehydrogenase complex
キーワードTRANSFERASE / BCKDH / acyltransferase / lipoamide / mycobacterium / tuberculosis / CoA
機能・相同性
機能・相同性情報


dihydrolipoyllysine-residue (2-methylpropanoyl)transferase / dihydrolipoyllysine-residue (2-methylpropanoyl)transferase activity / lipoic acid binding / acetyltransferase activity / peptidoglycan-based cell wall / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Peripheral subunit-binding domain / e3 binding domain / Peripheral subunit-binding (PSBD) domain profile. / E3-binding domain superfamily / 2-oxoacid dehydrogenase acyltransferase, catalytic domain / 2-oxoacid dehydrogenases acyltransferase (catalytic domain) / Biotin-requiring enzyme / Biotinyl/lipoyl domain profile. / Biotin/lipoyl attachment / Single hybrid motif / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / IMIDAZOLE / Dihydrolipoyllysine-residue acyltransferase component of branched-chain alpha-ketoacid dehydrogenase complex
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis H37Rv (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Vilela, P. / Bellinzoni, M.
資金援助 フランス, 1件
組織認可番号国
French National Research AgencyANR-13-JSV8-0003 フランス
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2021
タイトル: Actinobacteria challenge the paradigm: A unique protein architecture for a well-known, central metabolic complex.
著者: Eduardo M Bruch / Pierre Vilela / Lu Yang / Alexandra Boyko / Norik Lexa-Sapart / Bertrand Raynal / Pedro M Alzari / Marco Bellinzoni /
要旨: α-oxoacid dehydrogenase complexes are large, tripartite enzymatic machineries carrying out key reactions in central metabolism. Extremely conserved across the tree of life, they have been, so far, ...α-oxoacid dehydrogenase complexes are large, tripartite enzymatic machineries carrying out key reactions in central metabolism. Extremely conserved across the tree of life, they have been, so far, all considered to be structured around a high-molecular weight hollow core, consisting of up to 60 subunits of the acyltransferase component. We provide here evidence that Actinobacteria break the rule by possessing an acetyltranferase component reduced to its minimally active, trimeric unit, characterized by a unique C-terminal helix bearing an actinobacterial specific insertion that precludes larger protein oligomerization. This particular feature, together with the presence of an gene coding for both the decarboxylase and the acyltransferase domains on the same polypetide, is spread over Actinobacteria and reflects the association of PDH and ODH into a single physical complex. Considering the central role of the pyruvate and 2-oxoglutarate nodes in central metabolism, our findings pave the way to both therapeutic and metabolic engineering applications.
履歴
登録2020年8月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年8月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年12月8日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22021年12月15日Group: Structure summary / カテゴリ: struct / Item: _struct.title
改定 1.32024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dihydrolipoyllysine-residue acyltransferase component of branched-chain alpha-ketoacid dehydrogenase complex
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,8924
ポリマ－24,7041
非ポリマー1873
水6,071337
1
A: Dihydrolipoyllysine-residue acyltransferase component of branched-chain alpha-ketoacid dehydrogenase complex
ヘテロ分子
x 24


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)597,40096
ポリマ－592,90724
非ポリマー4,49272
水43224
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
crystal symmetry operation5_555z,x,y1
crystal symmetry operation6_555z,-x,-y1
crystal symmetry operation7_555-z,-x,y1
crystal symmetry operation8_555-z,x,-y1
crystal symmetry operation9_555y,z,x1
crystal symmetry operation10_555-y,z,-x1
crystal symmetry operation11_555y,-z,-x1
crystal symmetry operation12_555-y,-z,x1
crystal symmetry operation13_555y,x,-z1
crystal symmetry operation14_555-y,-x,-z1
crystal symmetry operation15_555y,-x,z1
crystal symmetry operation16_555-y,x,z1
crystal symmetry operation17_555x,z,-y1
crystal symmetry operation18_555-x,z,y1
crystal symmetry operation19_555-x,-z,-y1
crystal symmetry operation20_555x,-z,y1
crystal symmetry operation21_555z,y,-x1
crystal symmetry operation22_555z,-y,x1
crystal symmetry operation23_555-z,y,x1
crystal symmetry operation24_555-z,-y,-x1
Buried area99950 Å2
ΔGint-419 kcal/mol
Surface area191390 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)214.073, 214.073, 214.073
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number209
Space group name H-MF432
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-717-

HOH

21A-760-

HOH

31A-790-

HOH

41A-835-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Dihydrolipoyllysine-residue acyltransferase component of branched-chain alpha-ketoacid dehydrogenase complex / Branched-chain alpha-ketoacid dehydrogenase complex component E2 / BCKADH E2 / Dihydrolipoyllysine- ...Branched-chain alpha-ketoacid dehydrogenase complex component E2 / BCKADH E2 / Dihydrolipoyllysine-residue (2-methylpropanoyl)transferase


分子量: 24704.479 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis H37Rv (結核菌)
遺伝子: bkdC, pdhC, Rv2495c / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: O06159, dihydrolipoyllysine-residue (2-methylpropanoyl)transferase
#2: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#3: 化合物 ChemComp-IMD / IMIDAZOLE / 1H-イミダゾ-ル-3-カチオン


分子量: 69.085 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H5N2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 337 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 0.1 M imidazole pH 6.5, 4 M ammonium acetate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: MASSIF-1 / 波長: 0.966 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年5月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.966 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→49.112 Å / Num. obs: 67274 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 17.2 % / CC1/2: 0.999 / Rpim(I) all: 0.023 / Net I/σ(I): 15.2
反射 シェル解像度: 1.5→1.526 Å / Num. unique obs: 3308 / CC1/2: 0.748 / Rpim(I) all: 0.391

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.3精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3L60

3l60


解像度: 1.5→49.11 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.961 / SU R Cruickshank DPI: 0.053 / 交差検証法: THROUGHOUT / SU R Blow DPI: 0.058 / SU Rfree Blow DPI: 0.055 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.05
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1934 3413 -RANDOM
Rwork0.1897 ---
obs0.1899 67274 100 %-
原子変位パラメータBiso mean: 28.74 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.19 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→49.11 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1668 0 13 337 2018
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0081730HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.932360HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d586SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes301HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it1730HARMONIC10
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion238SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance1HARMONIC1
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact1945SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.78
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion13.45
LS精密化 シェル解像度: 1.5→1.51 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1907 70 -
Rwork0.1935 --
obs0.1933 1346 100 %
精密化 TLS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
111.7379-14.5526.758523.3373-9.39716.4380.06020.2307-0.54890.2307-1.29581.2415-0.54891.24151.23560.0694-0.1202-0.10010.27120.10710.22353.466233.634636.7873
20.59370.1231-0.08990.64280.02260.75750.0271-0.0248-0.0533-0.0248-0.00530.103-0.05330.103-0.0218-0.054-0.0195-0.0063-0.0386-0.0092-0.047741.072735.380916.2785
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|166 - A|188 }
2X-RAY DIFFRACTION2{ A|189 - A|393 }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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