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- PDB-6zzm: Crystal structure of the catalytic domain of Corynebacterium must... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6zzm
タイトルCrystal structure of the catalytic domain of Corynebacterium mustelae predicted acetyltransferase AceF (E2p).
要素Dihydrolipoamide acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
キーワードTRANSFERASE / PDH / ODH / acetyltransferase / lipoamide / corynebacterium / CoA
機能・相同性
機能・相同性情報


lipoic acid binding / acetyltransferase activity / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
2-oxoglutarate dehydrogenase, E2 component / : / Peripheral subunit-binding domain / e3 binding domain / Peripheral subunit-binding (PSBD) domain profile. / E3-binding domain superfamily / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain / Chloramphenicol Acetyltransferase / 2-oxo acid dehydrogenase, lipoyl-binding site / 2-oxo acid dehydrogenases acyltransferase component lipoyl binding site. ...2-oxoglutarate dehydrogenase, E2 component / : / Peripheral subunit-binding domain / e3 binding domain / Peripheral subunit-binding (PSBD) domain profile. / E3-binding domain superfamily / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain / Chloramphenicol Acetyltransferase / 2-oxo acid dehydrogenase, lipoyl-binding site / 2-oxo acid dehydrogenases acyltransferase component lipoyl binding site. / 2-oxoacid dehydrogenase acyltransferase, catalytic domain / 2-oxoacid dehydrogenases acyltransferase (catalytic domain) / Biotin-requiring enzyme / Biotinyl/lipoyl domain profile. / Biotin/lipoyl attachment / Single hybrid motif / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COENZYME A / Dihydrolipoamide acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
類似検索 - 構成要素
生物種Corynebacterium mustelae (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Bruch, E.M. / Bellinzoni, M.
資金援助 フランス, 1件
組織認可番号国
French National Research AgencyANR-13-JSV8-0003 フランス
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2021
タイトル: Actinobacteria challenge the paradigm: A unique protein architecture for a well-known, central metabolic complex.
著者: Eduardo M Bruch / Pierre Vilela / Lu Yang / Alexandra Boyko / Norik Lexa-Sapart / Bertrand Raynal / Pedro M Alzari / Marco Bellinzoni /
要旨: α-oxoacid dehydrogenase complexes are large, tripartite enzymatic machineries carrying out key reactions in central metabolism. Extremely conserved across the tree of life, they have been, so far, ...α-oxoacid dehydrogenase complexes are large, tripartite enzymatic machineries carrying out key reactions in central metabolism. Extremely conserved across the tree of life, they have been, so far, all considered to be structured around a high-molecular weight hollow core, consisting of up to 60 subunits of the acyltransferase component. We provide here evidence that Actinobacteria break the rule by possessing an acetyltranferase component reduced to its minimally active, trimeric unit, characterized by a unique C-terminal helix bearing an actinobacterial specific insertion that precludes larger protein oligomerization. This particular feature, together with the presence of an gene coding for both the decarboxylase and the acyltransferase domains on the same polypetide, is spread over Actinobacteria and reflects the association of PDH and ODH into a single physical complex. Considering the central role of the pyruvate and 2-oxoglutarate nodes in central metabolism, our findings pave the way to both therapeutic and metabolic engineering applications.
履歴
登録2020年8月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年8月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年12月8日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22021年12月15日Group: Structure summary / カテゴリ: struct / Item: _struct.title
改定 1.32024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dihydrolipoamide acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
B: Dihydrolipoamide acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,9194
ポリマ－52,3842
非ポリマー1,5352
水2,360131
1
A: Dihydrolipoamide acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
ヘテロ分子

A: Dihydrolipoamide acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
ヘテロ分子

A: Dihydrolipoamide acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,8786
ポリマ－78,5763
非ポリマー2,3033
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
Buried area11770 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area27630 Å2
手法PISA
2
B: Dihydrolipoamide acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
ヘテロ分子

B: Dihydrolipoamide acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
ヘテロ分子

B: Dihydrolipoamide acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,8786
ポリマ－78,5763
非ポリマー2,3033
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area11970 Å2
ΔGint-46 kcal/mol
Surface area28220 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)100.619, 100.619, 281.568
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 120
Int Tables number182
Space group name H-MP6322
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-867-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Dihydrolipoamide acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex


分子量: 26191.924 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Corynebacterium mustelae (バクテリア)
遺伝子: aceF, CMUST_11075 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: A0A0G3H170, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの
#2: 化合物 ChemComp-COA / COENZYME A / CoA


分子量: 767.534 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H36N7O16P3S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 131 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.68 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.1 M Hepes-Na pH 7.5, 150 mM NaCl, 30% PEG4000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: MASSIF-1 / 波長: 0.966 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年12月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.966 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→47.38 Å / Num. obs: 30240 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 19 % / CC1/2: 0.999 / Rpim(I) all: 0.028 / Net I/σ(I): 18.7
反射 シェル解像度: 2.5→2.6 Å / 冗長度: 19.6 % / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Num. unique obs: 3318 / CC1/2: 0.593 / Rpim(I) all: 0.487 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.3精密化
autoPROCデータ削減
XDSNov 1, 2016データ削減
autoPROC1.0.5データスケーリング
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6ZZI

6zzi


解像度: 2.5→47.38 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.945 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.939 / SU R Cruickshank DPI: 0.256 / 交差検証法: THROUGHOUT / SU R Blow DPI: 0.269 / SU Rfree Blow DPI: 0.199 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.196
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2203 1493 -RANDOM
Rwork0.2006 ---
obs0.2016 30177 100 %-
原子変位パラメータBiso mean: 68.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.3917 Å20 Å20 Å2
2---0.3917 Å20 Å2
3---0.7835 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.34 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→47.38 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3617 0 96 131 3844
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0083789HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.915175HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1786SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes668HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3789HARMONIC10
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion542SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact3157SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.18
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion2.52
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.52 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3071 31 -
Rwork0.241 --
obs0.2443 604 99.84 %
精密化 TLS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.0852-0.1442-0.39422.20250.39822.0059-0.05040.0299-0.00340.0299-0.1519-0.2783-0.0034-0.27830.2023-0.2725-0.02140.0156-0.2327-0.0564-0.214233.036633.101297.9335
22.2821-0.17960.11462.1709-0.49092.4354-0.0413-0.0851-0.4217-0.08510.0047-0.079-0.4217-0.0790.0367-0.23910.0101-0.0139-0.35720.0412-0.2796-4.716917.0328113.146
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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