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- PDB-6zz4: Crystal structure of the PTPN2 C216G mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6zz4
タイトルCrystal structure of the PTPN2 C216G mutant
要素Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 2
キーワードSIGNALING PROTEIN / Phosphatase
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of interleukin-2-mediated signaling pathway / negative regulation of interleukin-4-mediated signaling pathway / negative regulation of positive thymic T cell selection / positive regulation of PERK-mediated unfolded protein response / negative regulation of platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / negative regulation of macrophage colony-stimulating factor signaling pathway / negative regulation of interleukin-6-mediated signaling pathway / negative regulation of macrophage differentiation / regulation of type II interferon-mediated signaling pathway / negative regulation of chemotaxis ...negative regulation of interleukin-2-mediated signaling pathway / negative regulation of interleukin-4-mediated signaling pathway / negative regulation of positive thymic T cell selection / positive regulation of PERK-mediated unfolded protein response / negative regulation of platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / negative regulation of macrophage colony-stimulating factor signaling pathway / negative regulation of interleukin-6-mediated signaling pathway / negative regulation of macrophage differentiation / regulation of type II interferon-mediated signaling pathway / negative regulation of chemotaxis / negative regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / positive regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / Interleukin-37 signaling / syntaxin binding / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / negative regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / STAT family protein binding / regulation of hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / insulin receptor recycling / negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / negative regulation of type II interferon-mediated signaling pathway / negative regulation of lipid storage / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / T cell differentiation / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / negative regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / Regulation of IFNG signaling / positive regulation of gluconeogenesis / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / B cell differentiation / protein-tyrosine-phosphatase / erythrocyte differentiation / protein tyrosine phosphatase activity / endosome lumen / PKR-mediated signaling / Negative regulation of MET activity / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / receptor tyrosine kinase binding / negative regulation of inflammatory response / integrin binding / insulin receptor signaling pathway / glucose homeostasis / negative regulation of cell population proliferation / protein kinase binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / endoplasmic reticulum / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-1/2 / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain ...Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-1/2 / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.43 Å
データ登録者Mechaly, A.E. / Berthelet, J. / Nian, Q. / Parlato, M. / Cerf-Bensussan, N. / Haouz, A. / Rodrigues-Lima, F.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2022
タイトル: Structural characterization of a pathogenic mutant of human protein tyrosine phosphatase PTPN2 (Cys216Gly) that causes very early onset autoimmune enteropathy.
著者: Nian, Q. / Berthelet, J. / Parlato, M. / Mechaly, A.E. / Liu, R. / Dupret, J.M. / Cerf-Bensussan, N. / Haouz, A. / Rodrigues Lima, F.
履歴
登録2020年8月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年8月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年3月9日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id ..._struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 2
B: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,7958
ポリマ－73,2252
非ポリマー5706
水3,117173
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2660 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area24170 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)142.890, 55.980, 101.420
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 120.740, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Space group name HallC2y
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z
#4: -x+1/2,y+1/2,-z
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: PRO / Beg label comp-ID: PRO / End auth comp-ID: LYS / End label comp-ID: LYS / Auth seq-ID: 2 - 277 / Label seq-ID: 2 - 277

Dom-IDComponent-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-ID
11(chain 'A' and resid 2 through 278)AA
22chain 'B'BB

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 2 / T-cell protein-tyrosine phosphatase / TCPTP


分子量: 36612.477 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTPN2, PTPT / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P17706, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 173 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.33 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: 0.1 M Tris HCl pH 8.5, 2 M ammonium phosphate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.97934 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年11月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.43→48.71 Å / Num. obs: 25798 / % possible obs: 98.23 % / 冗長度: 6.9 % / Biso Wilson estimate: 45.5 Å2 / CC1/2: 0.996 / CC star: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.1178 / Rpim(I) all: 0.04844 / Rrim(I) all: 0.1276 / Net I/σ(I): 10.97
反射 シェル解像度: 2.43→2.52 Å / 冗長度: 6.8 % / Rmerge(I) obs: 0.6404 / Mean I/σ(I) obs: 2.38 / Num. unique obs: 2471 / CC1/2: 0.872 / CC star: 0.965 / Rpim(I) all: 0.2632 / Rrim(I) all: 0.6936 / % possible all: 94.26

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
BUSTER精密化
PHASER位相決定
Aimlessデータスケーリング
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1L8K

1l8k


解像度: 2.43→48.71 Å / SU ML: 0.3267 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 27.1927
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2526 1288 5 %RANDOM
Rwork0.198 24483 --
obs0.2008 25771 98.25 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 53.21 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.43→48.71 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4555 0 30 173 4758
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00814691
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.03696358
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0562679
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0074820
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d5.6234614
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.43-2.530.31281360.24272597X-RAY DIFFRACTION94.73
2.53-2.640.34551420.23642701X-RAY DIFFRACTION97.83
2.64-2.780.3271420.24262689X-RAY DIFFRACTION98.44
2.78-2.960.29181430.22632722X-RAY DIFFRACTION98.66
2.96-3.190.27021430.20362715X-RAY DIFFRACTION98.65
3.19-3.510.23991450.19082741X-RAY DIFFRACTION98.73
3.51-4.010.26391430.18132720X-RAY DIFFRACTION99.03
4.01-5.060.20771460.16492771X-RAY DIFFRACTION99.15
5.06-48.710.23591480.21272827X-RAY DIFFRACTION98.97
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.095986554870.04161792290330.6546623481930.9732784287210.4840602415063.70122637919-0.0613888596014-0.4486075460540.095579561920.03959476903170.02567511660890.120094662151-0.0120822070466-0.637914685250.03672961702670.2413352958210.02856819364590.007285587849980.387996910087-0.001674491101850.403246781543-20.6089427936-21.3960846192-4.96643442582
21.887540510660.4545070836910.5167925891232.207332124390.4492349410243.217382789260.0500372462670.0975001152158-0.035092922116-0.2221158579050.0315382552375-0.225679419091-0.0534728302460.567012247562-0.06195323359690.3270885561330.02435487987020.04062697324460.276919703595-0.01853971600850.3268469834833.18023545539-33.8607095941-34.2252736932
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and resid 2 through 280)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'B' and resid 2 through 278)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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