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万見
- PDB-6zv1: TFIIS N-terminal domain (TND) from human IWS1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6zv1
タイトルTFIIS N-terminal domain (TND) from human IWS1
要素Protein IWS1 homolog
キーワードTRANSCRIPTION / transcription elongation factor
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of mRNA export from nucleus / regulation of mRNA processing / poly(A)+ mRNA export from nucleus / transcription elongation-coupled chromatin remodeling / RNA Polymerase II Transcription Elongation / Formation of RNA Pol II elongation complex / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / RNA splicing / mRNA processing / chromatin remodeling ...regulation of mRNA export from nucleus / regulation of mRNA processing / poly(A)+ mRNA export from nucleus / transcription elongation-coupled chromatin remodeling / RNA Polymerase II Transcription Elongation / Formation of RNA Pol II elongation complex / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / RNA splicing / mRNA processing / chromatin remodeling / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / TFIIS N-terminal domain profile. / Transcription factor IIS, N-terminal / TFIIS helical bundle-like domain / TFIIS/LEDGF domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein IWS1 homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics / molecular dynamics
データ登録者Veverka, V.
引用ジャーナル: Science / 年: 2021
タイトル: A ubiquitous disordered protein interaction module orchestrates transcription elongation.
著者: Cermakova, K. / Demeulemeester, J. / Lux, V. / Nedomova, M. / Goldman, S.R. / Smith, E.A. / Srb, P. / Hexnerova, R. / Fabry, M. / Madlikova, M. / Horejsi, M. / De Rijck, J. / Debyser, Z. / ...著者: Cermakova, K. / Demeulemeester, J. / Lux, V. / Nedomova, M. / Goldman, S.R. / Smith, E.A. / Srb, P. / Hexnerova, R. / Fabry, M. / Madlikova, M. / Horejsi, M. / De Rijck, J. / Debyser, Z. / Adelman, K. / Hodges, H.C. / Veverka, V.
履歴
登録2020年7月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年12月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年12月8日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年6月14日Group: Other / カテゴリ: pdbx_database_status / Item: _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.32024年6月19日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein IWS1 homolog


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,7371
ポリマ－16,7371
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area9710 Å2
手法PISA
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)40 / 100structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Protein IWS1 homolog / IWS1-like protein


分子量: 16737.436 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IWS1, IWS1L / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96ST2

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic12D 1H-15N HSQC
121isotropic12D 1H-13C HSQC
131isotropic13D HN(CA)CB
141isotropic13D CBCA(CO)NH
151isotropic13D HNCO
181isotropic13D HBHA(CO)NH
171isotropic13D (H)CCH-TOCSY

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試料調製

詳細タイプ: solution
内容: 0.6 mM [U-13C; U-15N] IWS1, 25 mM [U-2H] TRIS, 300 mM sodium chloride, 1 mM TCEP, 95% H2O/5% D2O
Label: s1 / 溶媒系: 95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.6 mMIWS1[U-13C; U-15N]1
25 mMTRIS[U-2H]1
300 mMsodium chloridenatural abundance1
1 mMTCEPnatural abundance1
試料状態イオン強度: 225 mM / Label: c1 / pH: 7.4 / 圧: 1 atm / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AVANCE III HD / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE III HD / 磁場強度: 850 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
SparkyGoddardchemical shift assignment
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrichstructure calculation
YASARAYASARA精密化
精密化
手法ソフトェア番号
torsion angle dynamics2
molecular dynamics3
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 40

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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