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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6zu5 | ||||||
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タイトル | Structure of the Paranosema locustae ribosome in complex with Lso2 | ||||||
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![]() | RIBOSOME / Microsporidia / Pathogen / Hibernation / Genome Compaction | ||||||
機能・相同性 | ADENOSINE MONOPHOSPHATE / RNA / RNA (> 10) / RNA (> 100) / RNA (> 1000)![]() | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å | ||||||
![]() | Ehrenbolger, K. / Jespersen, N. / Sharma, H. / Sokolova, Y.Y. / Tokarev, Y.S. / Vossbrinck, C.R. / Barandun, J. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Differences in structure and hibernation mechanism highlight diversification of the microsporidian ribosome. 著者: Kai Ehrenbolger / Nathan Jespersen / Himanshu Sharma / Yuliya Y Sokolova / Yuri S Tokarev / Charles R Vossbrinck / Jonas Barandun / ![]() ![]() ![]() 要旨: Assembling and powering ribosomes are energy-intensive processes requiring fine-tuned cellular control mechanisms. In organisms operating under strict nutrient limitations, such as pathogenic ...Assembling and powering ribosomes are energy-intensive processes requiring fine-tuned cellular control mechanisms. In organisms operating under strict nutrient limitations, such as pathogenic microsporidia, conservation of energy via ribosomal hibernation and recycling is critical. The mechanisms by which hibernation is achieved in microsporidia, however, remain poorly understood. Here, we present the cryo-electron microscopy structure of the ribosome from Paranosema locustae spores, bound by the conserved eukaryotic hibernation and recycling factor Lso2. The microsporidian Lso2 homolog adopts a V-shaped conformation to bridge the mRNA decoding site and the large subunit tRNA binding sites, providing a reversible ribosome inactivation mechanism. Although microsporidian ribosomes are highly compacted, the P. locustae ribosome retains several rRNA segments absent in other microsporidia, and represents an intermediate state of rRNA reduction. In one case, the near complete reduction of an expansion segment has resulted in a single bound nucleotide, which may act as an architectural co-factor to stabilize a protein-protein interface. The presented structure highlights the reductive evolution in these emerging pathogens and sheds light on a conserved mechanism for eukaryotic ribosome hibernation. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 3.7 MB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 表示 | ![]() | |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 2 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 2.1 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 316.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 532.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 11437MC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | |
電子顕微鏡画像生データ | ![]() Data size: 2.0 TB Data #1: Unaligned multi-frame micrographs of the Paranosema locustae Lso2-ribosome complex - 20 frames [micrographs - multiframe] Data #2: Unaligned multi-frame micrographs of the Paranosema locustae Lso2-ribosome complex - 40 frames [micrographs - multiframe]) |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-RNA鎖 , 3種, 3分子 L50L70S60
#1: RNA鎖 | 分子量: 854380.562 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
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#2: RNA鎖 | 分子量: 38434.832 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#43: RNA鎖 | 分子量: 456967.562 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
+タンパク質 , 71種, 71分子 LA0LAALB0LBBLC0LCCLD0LDDLE0LEELF0LFFLG0LGGLH0LHHLI0LIILJ0LJJLL0LLLLM0LMMLN0LNNLO0LOOLP0LPP...
-非ポリマー , 3種, 188分子 ![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/ZN.gif)
![](data/chem/img/AMP.gif)
![](data/chem/img/ZN.gif)
![](data/chem/img/AMP.gif)
#75: 化合物 | ChemComp-MG / #76: 化合物 | ChemComp-ZN / #77: 化合物 | ChemComp-AMP / | |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Lso2 bound to the ribosome of Paranosema locustae / タイプ: RIBOSOME / Entity ID: #1-#74 / 由来: NATURAL |
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分子量 | 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: ![]() |
緩衝液 | pH: 7.5 詳細: 30 mM Tris-HCl, pH 7.5, 25 mM KCl, 5 mM magnesium acetate, 1 mM DTT, 1 mM EDTA |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3 |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK I / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 298 K |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 電子線照射量: 28.6 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 1 |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 320669 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 124947 / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: OTHER | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | PDB-ID: 4V88 Accession code: 4V88 / Source name: PDB / タイプ: experimental model |