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- PDB-6zrc: Structure of the human RBAP48 in complex with a macrocyclic pepti... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6zrc
タイトルStructure of the human RBAP48 in complex with a macrocyclic peptide cyclized via a xylene linker attached to two cysteines
要素
  • Histone-binding protein RBBP4
  • macrocyclic peptide based on residues 659-672 of the metastasis-associated protein MTA1
キーワードCELL CYCLE / NURD / HISTONE BINDING DOMAIN / WD40 DOMAIN / BETA PROPELLER / CHROMATIN REGULATOR / MACROCYCLIC PEPTIDE
機能・相同性
機能・相同性情報


CAF-1 complex / NuRD complex / NURF complex / regulation of cell fate specification / negative regulation of stem cell population maintenance / DNA replication-dependent chromatin assembly / ESC/E(Z) complex / Transcription of E2F targets under negative control by p107 (RBL1) and p130 (RBL2) in complex with HDAC1 / regulation of stem cell differentiation / Polo-like kinase mediated events ...CAF-1 complex / NuRD complex / NURF complex / regulation of cell fate specification / negative regulation of stem cell population maintenance / DNA replication-dependent chromatin assembly / ESC/E(Z) complex / Transcription of E2F targets under negative control by p107 (RBL1) and p130 (RBL2) in complex with HDAC1 / regulation of stem cell differentiation / Polo-like kinase mediated events / positive regulation of protein autoubiquitination / Transcription of E2F targets under negative control by DREAM complex / response to ionizing radiation / ATPase complex / negative regulation of gene expression, epigenetic / entrainment of circadian clock by photoperiod / Sin3-type complex / G1/S-Specific Transcription / positive regulation of stem cell population maintenance / locomotor rhythm / Transcriptional Regulation by E2F6 / SUMOylation of transcription factors / RNA Polymerase I Transcription Initiation / histone deacetylase complex / G0 and Early G1 / Transcriptional regulation of brown and beige adipocyte differentiation by EBF2 / Cyclin E associated events during G1/S transition / Cyclin A:Cdk2-associated events at S phase entry / Regulation of TP53 Activity through Acetylation / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / negative regulation of cell migration / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / Regulation of PTEN gene transcription / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / HDACs deacetylate histones / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / circadian regulation of gene expression / brain development / PKMTs methylate histone lysines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / histone deacetylase binding / HCMV Early Events / transcription corepressor activity / nuclear envelope / double-strand break repair / nucleosome assembly / Oxidative Stress Induced Senescence / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / histone binding / microtubule / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / Potential therapeutics for SARS / transcription coactivator activity / chromosome, telomeric region / DNA replication / chromatin remodeling / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / negative regulation of cell population proliferation / DNA repair / negative regulation of DNA-templated transcription / intracellular membrane-bounded organelle / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / protein-containing complex / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Metastasis-associated protein MTA1, R1 domain / Mesoderm induction early response protein/metastasis-associated protein / MTA R1 domain / zinc finger binding to DNA consensus sequence [AT]GATA[AG] / GATA zinc finger / Zinc finger, GATA-type / Histone-binding protein RBBP4, N-terminal / Histone-binding protein RBBP4 or subunit C of CAF1 complex / : / ELM2 domain ...Metastasis-associated protein MTA1, R1 domain / Mesoderm induction early response protein/metastasis-associated protein / MTA R1 domain / zinc finger binding to DNA consensus sequence [AT]GATA[AG] / GATA zinc finger / Zinc finger, GATA-type / Histone-binding protein RBBP4, N-terminal / Histone-binding protein RBBP4 or subunit C of CAF1 complex / : / ELM2 domain / ELM2 domain / ELM2 domain profile. / ELM2 / Bromo adjacent homology domain / BAH domain / Bromo adjacent homology (BAH) domain / Bromo adjacent homology (BAH) domain superfamily / BAH domain profile. / SANT domain profile. / SANT domain / Myb-like DNA-binding domain / SANT SWI3, ADA2, N-CoR and TFIIIB'' DNA-binding domains / SANT/Myb domain / Homeobox-like domain superfamily / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / WD domain, G-beta repeat / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
PARA-XYLENE / Histone-binding protein RBBP4 / Metastasis-associated protein MTA1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Vetter, I.R. / Porfetye, A.T.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)CRC1093 ドイツ
引用ジャーナル: Angew.Chem.Int.Ed.Engl. / 年: 2021
タイトル: Structure Based Design of Bicyclic Peptide Inhibitors of RbAp48.
著者: Hart, P.'. / Hommen, P. / Noisier, A. / Krzyzanowski, A. / Schuler, D. / Porfetye, A.T. / Akbarzadeh, M. / Vetter, I.R. / Adihou, H. / Waldmann, H.
履歴
登録2020年7月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年10月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年1月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.32024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-binding protein RBBP4
P: macrocyclic peptide based on residues 659-672 of the metastasis-associated protein MTA1
Q: macrocyclic peptide based on residues 659-672 of the metastasis-associated protein MTA1
B: Histone-binding protein RBBP4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)99,2406
ポリマ－99,0274
非ポリマー2122
水181
1
A: Histone-binding protein RBBP4
P: macrocyclic peptide based on residues 659-672 of the metastasis-associated protein MTA1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,6203
ポリマ－49,5142
非ポリマー1061
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2360 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area18090 Å2
手法PISA
2
Q: macrocyclic peptide based on residues 659-672 of the metastasis-associated protein MTA1
B: Histone-binding protein RBBP4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,6203
ポリマ－49,5142
非ポリマー1061
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2330 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area18180 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.960, 96.325, 149.300
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.010, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 10 through 89 or resid 114 through 413))
21(chain B and resid 10 through 413)
12chain P
22chain Q

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111ASPASPASPASP(chain A and (resid 10 through 89 or resid 114 through 413))AA10 - 8912 - 91
121LYSLYSASPASP(chain A and (resid 10 through 89 or resid 114 through 413))AA114 - 413116 - 415
211ASPASPASPASP(chain B and resid 10 through 413)BD10 - 41312 - 415
112ACEACENH2NH2chain PPB1 - 161 - 16
212ACEACENH2NH2chain QQC1 - 161 - 16

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

#1: タンパク質 Histone-binding protein RBBP4 / Chromatin assembly factor 1 subunit C / CAF-1 subunit C / Chromatin assembly factor I p48 subunit / ...Chromatin assembly factor 1 subunit C / CAF-1 subunit C / Chromatin assembly factor I p48 subunit / CAF-I p48 / Nucleosome-remodeling factor subunit RBAP48 / Retinoblastoma-binding protein 4 / RBBP-4 / Retinoblastoma-binding protein p48


分子量: 47863.691 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: cloning artefact GP at the N-terminus / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RBBP4, RBAP48 / プラスミド: pOPIN
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q09028
#2: タンパク質・ペプチド macrocyclic peptide based on residues 659-672 of the metastasis-associated protein MTA1


分子量: 1650.028 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q13330*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-PXY / PARA-XYLENE / p-キシレン


分子量: 106.165 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.92 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.1 / 詳細: 20% PEG3350 0.15M DL-malic acid pH 7.1

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.99998 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年10月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99998 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→48.16 Å / Num. obs: 31297 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 6.8 % / Biso Wilson estimate: 66.775 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.111 / Rrim(I) all: 0.12 / Χ2: 0.837 / Net I/σ(I): 9.91 / Num. measured all: 212828 / Scaling rejects: 87
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
2.6-2.677.0161.2641.1116157230723030.8281.36699.8
2.67-2.746.9271.0561.3515641226122580.8691.14299.9
2.74-2.826.8380.8671.6314865218521740.8960.93999.5
2.82-2.916.4840.791.7913525210220860.9180.8699.2
2.91-36.8830.5652.5514489212421050.960.61199.1
3-3.117.1370.3953.6914010197519630.9760.42699.4
3.11-3.227.0410.3444.3513441191719090.9780.37199.6
3.22-3.366.8930.2395.812856188218650.9940.25999.1
3.36-3.516.5850.2037.1511517175917490.9910.22199.4
3.51-3.686.3860.1389.4110901171617070.9960.15199.5
3.68-3.887.0240.1221111182160915920.9970.13298.9
3.88-4.116.8060.10513.1610475154515390.9970.11499.6
4.11-4.396.8230.07617.389900145514510.9980.08399.7
4.39-4.756.3320.06320.278466134113370.9980.06999.7
4.75-5.26.9060.05724.168695126012590.9980.06299.9
5.2-5.817.0280.06322.297808111311110.9980.06999.8
5.81-6.716.5890.05723.946675101310130.9980.062100
6.71-8.226.4780.04828.6854488428410.9990.05399.9
8.22-11.636.7220.03440.2244706656650.9990.037100
11.63-48.166.2350.02944.923073763700.9990.03298.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18rc7_3834精密化
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4PBZ

4pbz


解像度: 2.6→48.16 Å / SU ML: 0.39 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 43.56 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2928 1559 5.01 %
Rwork0.2627 29571 -
obs0.2642 31130 99.01 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 181.57 Å2 / Biso mean: 115.3661 Å2 / Biso min: 82.26 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.6→48.16 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6334 0 0 1 6335
Biso mean---92.29 -
残基数----794
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A3585X-RAY DIFFRACTION10.311TORSIONAL
12B3585X-RAY DIFFRACTION10.311TORSIONAL
21P122X-RAY DIFFRACTION10.311TORSIONAL
22Q122X-RAY DIFFRACTION10.311TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 11

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.6-2.680.55061530.53072628278199
2.68-2.780.53081250.49872667279298
2.78-2.890.47971420.48322677281999
2.89-3.020.44681400.41342679281998
3.02-3.180.33281410.35642669281099
3.18-3.380.33371420.3192675281799
3.38-3.640.32111390.27722650278999
3.64-4.010.30371440.25642739288399
4.01-4.590.26021420.201526982840100
4.59-5.780.21430.196526992842100
5.78-48.160.23491480.200827902938100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.078-0.3654-3.55894.3635-1.27545.6423-0.38180.2104-0.4897-0.50360.06590.63230.2992-0.96830.29730.83440.03630.02071.88460.03150.99613.79124.531330.3455
27.4496-2.069-1.53235.45760.26766.28590.07820.29910.4463-0.278-0.1780.0822-0.3057-0.320.10820.7435-0.03690.03051.09920.03550.687635.35398.676818.6451
36.85661.18753.59720.6179-0.52965.64-0.3202-0.20420.1166-0.0482-0.2095-0.1016-0.42570.05350.54171.1018-0.04560.10051.2784-0.06660.860137.6232.94077.6779
44.3466-0.6522-0.57972.4451-0.68382.7858-0.0858-0.3291-0.5074-0.20430.06510.20810.5222-0.16790.02430.8788-0.075-0.03581.0410.0890.859735.0138-12.245724.7017
52.90680.3522-1.39564.05760.78670.9227-0.0769-1.9334-0.08650.32760.0720.1583-0.1955-0.85140.02110.72040.12620.06822.0516-0.0440.878625.75253.239634.1122
64.64921.1315-4.61365.5551.82276.4468-0.40950.5578-0.06240.34950.48820.16620.28710.7642-0.34361.02220.3219-0.01181.87850.08321.044717.5418-2.551345.7533
74.048-3.84020.62553.7791-1.40584.5831-0.17950.86280.63850.6587-0.034-0.709-0.17180.03520.18280.8120.2230.03922.09310.20220.994513.2337-2.262739.8821
82.0797-1.2392-2.71083.07844.68097.5669-0.45521.750.4612-0.28-0.45210.1775-0.60522.24871.0581.082-0.29520.05311.99260.11881.0987-18.50334.434728.9904
92.51911.45262.54991.56221.40562.64860.04610.5075-0.1498-0.2669-0.2798-0.17150.2094-0.17050.22450.8605-0.2897-0.04242.22510.17531.0539-22.68473.967634.8431
102.5254-0.9372.84552.3694-1.34883.2285-0.47620.59620.31290.35270.26750.4689-0.2558-0.44130.17590.8105-0.0357-0.02511.85030.08051.0599-22.557-2.387144.6238
118.73811.14060.09825.729-0.42885.73750.11670.0899-0.6311-0.0921-0.3040.06330.2584-0.62850.13350.81540.0036-0.03370.904-0.00350.8425-2.4784-10.104753.42
128.19120.4414-4.45262.9113-1.70553.4198-0.5729-0.6312-0.53050.8877-0.2377-0.00940.8583-0.17790.91011.09630.0010.00121.428-0.05280.85213.8362-3.958164.026
136.66420.1674-5.03961.0205-1.75539.51430.1597-0.12580.46250.1809-0.433-0.1516-0.8254-0.9216-0.05881.07070.004-0.0751.016-0.01730.8645-0.27155.657467.1836
146.25880.84230.47152.6328-0.40472.8577-0.14060.33770.69410.2270.10490.1695-0.5529-0.10710.03420.79910.10640.03810.82910.09880.757-0.822915.060350.4241
153.5277-0.81092.57944.7013-0.10042.00470.17552.29110.1473-0.3751-0.10780.19140.1061-1.4052-0.09290.7060.0029-0.03971.6778-0.03710.8078-7.5514-1.045941.7718
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 10 through 39 )A10 - 39
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 40 through 148 )A40 - 148
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 149 through 191 )A149 - 191
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 192 through 389 )A192 - 389
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 390 through 413 )A390 - 413
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'P' and (resid 2 through 6 )P2 - 6
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'P' and (resid 7 through 15 )P7 - 15
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'Q' and (resid 2 through 6 )Q2 - 6
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'Q' and (resid 7 through 15 )Q7 - 15
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 9 through 39 )B9 - 39
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resid 40 through 122 )B40 - 122
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'B' and (resid 123 through 166 )B123 - 166
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'B' and (resid 167 through 191 )B167 - 191
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'B' and (resid 192 through 376 )B192 - 376
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'B' and (resid 377 through 413 )B377 - 413

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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