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Yorodumi- PDB-6zrc: Structure of the human RBAP48 in complex with a macrocyclic pepti... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6zrc | ||||||
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Title | Structure of the human RBAP48 in complex with a macrocyclic peptide cyclized via a xylene linker attached to two cysteines | ||||||
Components |
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Keywords | CELL CYCLE / NURD / HISTONE BINDING DOMAIN / WD40 DOMAIN / BETA PROPELLER / CHROMATIN REGULATOR / MACROCYCLIC PEPTIDE | ||||||
Function / homology | Function and homology information CAF-1 complex / NURF complex / NuRD complex / regulation of cell fate specification / DNA replication-dependent chromatin assembly / negative regulation of stem cell population maintenance / Transcription of E2F targets under negative control by DREAM complex / ESC/E(Z) complex / Transcription of E2F targets under negative control by p107 (RBL1) and p130 (RBL2) in complex with HDAC1 / regulation of stem cell differentiation ...CAF-1 complex / NURF complex / NuRD complex / regulation of cell fate specification / DNA replication-dependent chromatin assembly / negative regulation of stem cell population maintenance / Transcription of E2F targets under negative control by DREAM complex / ESC/E(Z) complex / Transcription of E2F targets under negative control by p107 (RBL1) and p130 (RBL2) in complex with HDAC1 / regulation of stem cell differentiation / Polo-like kinase mediated events / positive regulation of protein autoubiquitination / negative regulation of gene expression, epigenetic / response to ionizing radiation / ATPase complex / G1/S-Specific Transcription / Sin3-type complex / positive regulation of stem cell population maintenance / entrainment of circadian clock by photoperiod / Transcriptional Regulation by E2F6 / locomotor rhythm / RNA Polymerase I Transcription Initiation / histone deacetylase complex / SUMOylation of transcription factors / G0 and Early G1 / Cyclin E associated events during G1/S transition / Cyclin A:Cdk2-associated events at S phase entry / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Regulation of TP53 Activity through Acetylation / negative regulation of cell migration / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of PTEN gene transcription / Defective pyroptosis / HDACs deacetylate histones / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / brain development / circadian regulation of gene expression / PKMTs methylate histone lysines / nucleosome assembly / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / HCMV Early Events / histone deacetylase binding / transcription corepressor activity / double-strand break repair / nuclear envelope / histone binding / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / Oxidative Stress Induced Senescence / microtubule / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / Potential therapeutics for SARS / DNA replication / chromosome, telomeric region / transcription coactivator activity / chromatin remodeling / cell cycle / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / negative regulation of cell population proliferation / intracellular membrane-bounded organelle / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / chromatin / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / protein-containing complex / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.6 Å | ||||||
Authors | Vetter, I.R. / Porfetye, A.T. | ||||||
Funding support | Germany, 1items
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Citation | Journal: Angew.Chem.Int.Ed.Engl. / Year: 2021 Title: Structure Based Design of Bicyclic Peptide Inhibitors of RbAp48. Authors: Hart, P.'. / Hommen, P. / Noisier, A. / Krzyzanowski, A. / Schuler, D. / Porfetye, A.T. / Akbarzadeh, M. / Vetter, I.R. / Adihou, H. / Waldmann, H. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6zrc.cif.gz | 334.9 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6zrc.ent.gz | 273.8 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6zrc.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zr/6zrc ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zr/6zrc | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 6zrdC 4pbzS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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2 |
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments:
NCS ensembles :
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-Components
#1: Protein | Mass: 47863.691 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: cloning artefact GP at the N-terminus / Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: RBBP4, RBAP48 / Plasmid: pOPIN / Production host: Spodoptera frugiperda (fall armyworm) / References: UniProt: Q09028 #2: Protein/peptide | Mass: 1650.028 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) Homo sapiens (human) / References: UniProt: Q13330*PLUS #3: Chemical | #4: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | N | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.61 Å3/Da / Density % sol: 52.92 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7.1 / Details: 20% PEG3350 0.15M DL-malic acid pH 7.1 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SLS / Beamline: X10SA / Wavelength: 0.99998 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 6M / Detector: PIXEL / Date: Oct 13, 2017 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.99998 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.6→48.16 Å / Num. obs: 31297 / % possible obs: 99.5 % / Redundancy: 6.8 % / Biso Wilson estimate: 66.775 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.111 / Rrim(I) all: 0.12 / Χ2: 0.837 / Net I/σ(I): 9.91 / Num. measured all: 212828 / Scaling rejects: 87 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 4PBZ Resolution: 2.6→48.16 Å / SU ML: 0.39 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / Phase error: 43.56 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 181.57 Å2 / Biso mean: 115.3661 Å2 / Biso min: 82.26 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.6→48.16 Å
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Refine LS restraints NCS |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 11
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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