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- PDB-6zph: Kinesin binding protein complexed with Kif15 motor domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6zph
タイトルKinesin binding protein complexed with Kif15 motor domain
要素
  • KIF-binding protein
  • Kinesin-like protein KIF15
キーワードMOTOR PROTEIN / Kinesin / microtubules / kinesin binding protein / KBP
機能・相同性
機能・相同性情報


plus-end kinesin complex / transport along microtubule / centrosome separation / central nervous system projection neuron axonogenesis / Kinesins / plus-end-directed microtubule motor activity / mitochondrion transport along microtubule / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / microtubule motor activity / kinesin complex ...plus-end kinesin complex / transport along microtubule / centrosome separation / central nervous system projection neuron axonogenesis / Kinesins / plus-end-directed microtubule motor activity / mitochondrion transport along microtubule / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / microtubule motor activity / kinesin complex / microtubule-based movement / cytoskeletal motor activity / kinesin binding / mitotic spindle assembly / neuron projection maintenance / protein sequestering activity / MHC class II antigen presentation / microtubule cytoskeleton organization / spindle pole / mitotic cell cycle / microtubule binding / in utero embryonic development / microtubule / cytoskeleton / centrosome / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / ATP binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Hyaluronan-mediated motility receptor, C-terminal / Kinesin-like protein KIF15/KIN-12E / Hyaluronan mediated motility receptor C-terminal / KIF-1 binding protein / KIF-1 binding protein C terminal / Kinesin motor domain profile. / Kinesin motor, catalytic domain. ATPase. / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain superfamily ...Hyaluronan-mediated motility receptor, C-terminal / Kinesin-like protein KIF15/KIN-12E / Hyaluronan mediated motility receptor C-terminal / KIF-1 binding protein / KIF-1 binding protein C terminal / Kinesin motor domain profile. / Kinesin motor, catalytic domain. ATPase. / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain superfamily / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / KIF-binding protein / Kinesin-like protein KIF15
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.9 Å
データ登録者Atherton, J. / Hummel, J.J.A. / Olieric, N. / Locke, J. / Pena, A. / Rosenfeld, S.S. / Steinmetz, M.O. / Hoogenraad, C.C. / Moores, C.A.
資金援助 英国, スイス, 米国, 6件
組織認可番号国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MR/R000352/1 英国
Worldwide Cancer Research16-0037 英国
Swiss National Science Foundation31003A_166608 スイス
Wellcome Trust202679/Z/16/Z 英国
Wellcome Trust206166/Z/17/Z 英国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM130556 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2020
タイトル: The mechanism of kinesin inhibition by kinesin-binding protein.
著者: Joseph Atherton / Jessica Ja Hummel / Natacha Olieric / Julia Locke / Alejandro Peña / Steven S Rosenfeld / Michel O Steinmetz / Casper C Hoogenraad / Carolyn A Moores /
要旨: Subcellular compartmentalisation is necessary for eukaryotic cell function. Spatial and temporal regulation of kinesin activity is essential for building these local environments via control of ...Subcellular compartmentalisation is necessary for eukaryotic cell function. Spatial and temporal regulation of kinesin activity is essential for building these local environments via control of intracellular cargo distribution. Kinesin-binding protein (KBP) interacts with a subset of kinesins via their motor domains, inhibits their microtubule (MT) attachment, and blocks their cellular function. However, its mechanisms of inhibition and selectivity have been unclear. Here we use cryo-electron microscopy to reveal the structure of KBP and of a KBP-kinesin motor domain complex. KBP is a tetratricopeptide repeat-containing, right-handed α-solenoid that sequesters the kinesin motor domain's tubulin-binding surface, structurally distorting the motor domain and sterically blocking its MT attachment. KBP uses its α-solenoid concave face and edge loops to bind the kinesin motor domain, and selected structure-guided mutations disrupt KBP inhibition of kinesin transport in cells. The KBP-interacting motor domain surface contains motifs exclusively conserved in KBP-interacting kinesins, suggesting a basis for kinesin selectivity.
履歴
登録2020年7月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年12月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月1日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-11339
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: KIF-binding protein
B: Kinesin-like protein KIF15
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)114,3514
ポリマ－113,9002
非ポリマー4522
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area4170 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area45880 Å2
手法PISA

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要素

#1: タンパク質 KIF-binding protein / KIF1-binding protein / Kinesin family binding protein


分子量: 71913.945 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KIFBP, KBP, KIAA1279, KIF1BP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96EK5
#2: タンパク質 Kinesin-like protein KIF15 / Kinesin-like protein 2 / hKLP2 / Kinesin-like protein 7 / Serologically defined breast cancer antigen NY-BR-62


分子量: 41986.004 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KIF15, KLP2, KNSL7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9NS87
#3: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Kinesin binding protein complexed with Kif15 motor domain cryo-EM density
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.072 MDa / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 42 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
詳細: Movies were dose weighted.

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.14_3260: / 分類: 精密化
EMソフトウェア名称: RELION / カテゴリ: 最終オイラー角割当
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 6.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 7513 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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