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- PDB-6zmd: Crystal structure of HYPE covalently tethered to BiP bound to AMP-PNP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6zmd
タイトルCrystal structure of HYPE covalently tethered to BiP bound to AMP-PNP
要素
  • Endoplasmic reticulum chaperone BiP
  • Protein adenylyltransferase FICD
キーワードTRANSFERASE / AMPylation / Endoplasmic reticulum / Fic enzyme / chaperone / post-translational modification
機能・相同性
機能・相同性情報


protein deadenylylation / protein adenylylhydrolase activity / regulation of ATF6-mediated unfolded protein response / regulation of PERK-mediated unfolded protein response / regulation of protein folding in endoplasmic reticulum / cerebellum structural organization / ATF6 (ATF6-alpha) activates chaperones / ATF6B (ATF6-beta) activates chaperones / maintenance of protein localization in endoplasmic reticulum / AMPylase activity ...protein deadenylylation / protein adenylylhydrolase activity / regulation of ATF6-mediated unfolded protein response / regulation of PERK-mediated unfolded protein response / regulation of protein folding in endoplasmic reticulum / cerebellum structural organization / ATF6 (ATF6-alpha) activates chaperones / ATF6B (ATF6-beta) activates chaperones / maintenance of protein localization in endoplasmic reticulum / AMPylase activity / IRE1alpha activates chaperones / protein adenylylation / ATF6 (ATF6-alpha) activates chaperone genes / regulation of IRE1-mediated unfolded protein response / protein adenylyltransferase / endoplasmic reticulum chaperone complex / negative regulation of IRE1-mediated unfolded protein response / PERK regulates gene expression / cerebellar Purkinje cell layer development / protein folding in endoplasmic reticulum / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; リン酸ジエステル加水分解酵素 / misfolded protein binding / post-translational protein targeting to membrane, translocation / protein serine/threonine kinase inhibitor activity / Modulation of host responses by IFN-stimulated genes / negative regulation of GTPase activity / ER overload response / IRE1-mediated unfolded protein response / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / negative regulation of PERK-mediated unfolded protein response / non-chaperonin molecular chaperone ATPase / : / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / response to unfolded protein / negative regulation of protein-containing complex assembly / endoplasmic reticulum unfolded protein response / cellular response to glucose starvation / ERAD pathway / heat shock protein binding / substantia nigra development / Hsp70 protein binding / protein folding chaperone / cellular response to interleukin-4 / response to endoplasmic reticulum stress / positive regulation of protein ubiquitination / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / melanosome / Platelet degranulation / protein-folding chaperone binding / ribosome binding / protein refolding / midbody / positive regulation of cell migration / cadherin binding / protein domain specific binding / endoplasmic reticulum lumen / focal adhesion / intracellular membrane-bounded organelle / ubiquitin protein ligase binding / calcium ion binding / endoplasmic reticulum membrane / negative regulation of apoptotic process / enzyme binding / cell surface / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / extracellular exosome / ATP binding / identical protein binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Fido domain-containing protein / Fido-like domain / Endoplasmic reticulum chaperone BIP, nucleotide-binding domain / Fic-like fold / Fido-like domain superfamily / Fic/DOC family / Fido domain / Fido domain profile. / Endoplasmic reticulum targeting sequence. / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. ...Fido domain-containing protein / Fido-like domain / Endoplasmic reticulum chaperone BIP, nucleotide-binding domain / Fic-like fold / Fido-like domain superfamily / Fic/DOC family / Fido domain / Fido domain profile. / Endoplasmic reticulum targeting sequence. / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / Tetratricopeptide repeat domain / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeat / ATPase, nucleotide binding domain / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / PHOSPHATE ION / Chem-QMK / Endoplasmic reticulum chaperone BiP / Protein adenylyltransferase FICD
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.64 Å
データ登録者Fauser, J. / Gulen, B. / Pett, C. / Hedberg, C. / Itzen, A. / Pogenberg, V.
資金援助 ドイツ, スウェーデン, 2件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)SFB1035 B05 ドイツ
Knut and Alice Wallenberg Foundation スウェーデン
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: Specificity of AMPylation of the human chaperone BiP is mediated by TPR motifs of FICD.
著者: Fauser, J. / Gulen, B. / Pogenberg, V. / Pett, C. / Pourjafar-Dehkordi, D. / Krisp, C. / Hopfner, D. / Konig, G. / Schluter, H. / Feige, M.J. / Zacharias, M. / Hedberg, C. / Itzen, A.
履歴
登録2020年7月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年4月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年10月6日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / database_2 ...citation / database_2 / pdbx_contact_author / pdbx_database_proc
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.32024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Endoplasmic reticulum chaperone BiP
B: Protein adenylyltransferase FICD
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)98,3318
ポリマ－97,2192
非ポリマー1,1116
水1,33374
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4200 Å2
ΔGint-44 kcal/mol
Surface area37680 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.466, 83.466, 169.482
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number76
Space group name H-MP41
Space group name HallP4w
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x,z+1/4
#3: y,-x,z+3/4
#4: -x,-y,z+1/2

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Endoplasmic reticulum chaperone BiP / 78 kDa glucose-regulated protein / GRP-78 / Binding-immunoglobulin protein / BiP / Heat shock ...78 kDa glucose-regulated protein / GRP-78 / Binding-immunoglobulin protein / BiP / Heat shock protein 70 family protein 5 / HSP70 family protein 5 / Heat shock protein family A member 5 / Immunoglobulin heavy chain-binding protein


分子量: 57827.379 Da / 分子数: 1 / 変異: T229A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HSPA5, GRP78 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P11021, non-chaperonin molecular chaperone ATPase
#2: タンパク質 Protein adenylyltransferase FICD / AMPylator FICD / De-AMPylase FICD / FIC domain-containing protein / Huntingtin yeast partner E / ...AMPylator FICD / De-AMPylase FICD / FIC domain-containing protein / Huntingtin yeast partner E / Huntingtin-interacting protein 13 / HIP-13 / Huntingtin-interacting protein E


分子量: 39392.117 Da / 分子数: 1 / 変異: T168A, T183A, E234G, L258D, E404C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FICD, HIP13, HYPE, UNQ3041/PRO9857 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9BVA6, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; リン酸ジエステル加水分解酵素

-
非ポリマー , 5種, 80分子

#3: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 化合物 ChemComp-QMK / ~{N}-[2-[1-[(2~{R},3~{R},4~{S},5~{R})-3,4-bis(oxidanyl)-5-[[tris(oxidanyl)-$l^{5}-phosphanyl]oxymethyl]oxolan-2-yl]-1,2,3-triazol-4-yl]ethyl]ethanamide


分子量: 366.264 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H19N4O8P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 74 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.49 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2 M NaCl, 0.1 M Na/K phosphate pH 6.2 and 10% (w/v) PEG 8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P13 (MX1) / 波長: 0.97625 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年8月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97625 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.64→83.47 Å / Num. obs: 34024 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 59.6 Å2 / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.057 / Net I/σ(I): 10.1
反射 シェル解像度: 2.64→2.77 Å / Rmerge(I) obs: 0.567 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / Num. unique obs: 4518 / CC1/2: 0.72

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.16_3549精密化
DIALSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MoRDa位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4U04, 5O4P

4u04

5o4p


解像度: 2.64→41.73 Å / SU ML: 0.3476 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 25.2169
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2351 1647 4.85 %
Rwork0.1924 32301 -
obs0.1944 33948 99.89 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 73.52 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.64→41.73 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6718 0 66 74 6858
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00156901
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.39049342
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04021065
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00291210
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.70754192
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.64-2.720.33461570.28292667X-RAY DIFFRACTION99.93
2.72-2.810.2791200.2622690X-RAY DIFFRACTION99.93
2.81-2.910.30151340.26922706X-RAY DIFFRACTION99.79
2.91-3.020.33061300.26242677X-RAY DIFFRACTION99.79
3.02-3.160.30541120.24142686X-RAY DIFFRACTION99.96
3.16-3.330.24491500.22912690X-RAY DIFFRACTION99.93
3.33-3.530.24711320.2182686X-RAY DIFFRACTION99.96
3.53-3.810.22791310.19262718X-RAY DIFFRACTION99.96
3.81-4.190.22251780.17342658X-RAY DIFFRACTION100
4.19-4.80.19421370.15992686X-RAY DIFFRACTION99.96
4.8-6.040.2211450.1812705X-RAY DIFFRACTION99.86
6.04-41.730.21111210.15062732X-RAY DIFFRACTION99.65
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.3775342564-0.2385635689810.5333249431554.525325670721.337428262554.488240428590.1404291471960.432054855561-0.115063791465-0.7978175328060.101100805387-0.1358858681630.1703325190040.443455390229-0.2365878995330.53727402816-0.0451254287746-0.08058392827820.475546652515-0.008507462253050.36632544935421.885190313932.3263077708-3.89429429826
22.59055150766-0.004779337080461.179489857254.045225917682.155275412996.038057348680.2370117524520.598955472395-0.382303997136-0.9823310964390.0216705027206-0.1044162874210.6382859801090.649097150191-0.3017147270570.8476473124720.0265448586804-0.05529432578460.495850457134-0.05912563508040.40182074162624.921628210623.785153849-10.1480244136
34.26883170902-0.514467980527-0.26965792512.82407253573-0.1368773521924.674453205380.02815291858250.0553159164024-0.122148585995-0.279410929010.1997464804050.2605767666710.4358391165120.0422890609923-0.2305773621490.331872917262-0.0311338095083-0.09725930630.2313225540180.02855492686190.35342501688619.006111226625.123977806310.6852492499
41.32467977634-0.8723768992171.181116328822.25294117228-0.1245848438823.455800683730.266745822640.34162347415-0.250830445021-1.006147689140.0314819055670.5218310022770.288640214153-0.130694965659-0.2760117181070.727025761544-0.110139870018-0.322205422420.5293920347050.03816322538970.6466623308254.7585091850229.8321354722-9.5993605797
52.18081048343-0.6189002138560.3706449274522.3267715822-0.7626805635863.30885082210.00196850418358-0.155018591161-0.309565063566-0.2965706709030.3932296550960.9026661755870.166722795083-0.730350198838-0.3220726313750.423847678708-0.100665659988-0.2371952499810.5467851214450.1539238263710.822309237529-1.7272510710427.12009475496.04689925234
61.71777963704-0.8606226006130.1916704413281.64851551294-1.483603831172.00734563031-0.0551648361785-0.282272743896-0.0765959618088-0.2769445533110.1968667327370.1571805269540.27151937628-0.0505930458861-0.1084344417950.4821813653830.0256247092057-0.09808344315160.358249949782-0.0005470426921660.41207291268519.763261182320.670801085515.5128540793
72.76988959976-2.30584380435-0.2320918320627.344054725420.09983136475721.83951177615-0.155438133170.208609696692-0.6729946965170.01597344705220.2775182087670.04579648723321.286370837490.149093061169-0.09428873281791.136900186770.0256032193643-0.132011108650.469226239542-0.0236740511180.65358211187122.4690301974-2.208046321989.5043471977
81.660451917991.07223720004-1.104087420486.22634892865-4.057190593864.795978060140.4522253443580.16943160003-0.255408614701-0.46019887174-0.587226506114-0.4599413305770.6929496694870.8992045216430.05361648445030.9774685406070.176830687040.02015497256150.792631562946-0.131803466250.79265644348735.50712727138.689974617611.4658906225
90.3382075909990.07779456444460.07251135707533.19059707721.868338874521.177429340230.0227432253423-0.036703063879-0.07695011860390.759037236649-0.01264028878360.2820915885080.454248301257-0.181157883003-0.01610464713820.5888895267540.0128664011419-0.0068244733210.505737826670.003320199837360.361457200621.7544937670.80906455384638.367906919
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精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 26 through 105 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 106 through 161 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 162 through 229 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 230 through 317 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 318 through 392 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 393 through 431 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 432 through 515 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 516 through 548 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 102 through 234 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 235 through 347 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resid 348 through 433 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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