+
データを開く
-
基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6zjy | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Respiratory complex I from Thermus thermophilus, NAD+ dataset, minor state | ||||||
![]() | (NADH-quinone oxidoreductase subunit ...) x 15 | ||||||
![]() | MEMBRANE PROTEIN / Respiratory chain / complex I / NADH:ubiquinone oxidoreductase / electron transfer / proton translocation | ||||||
機能・相同性 | ![]() NADH dehydrogenase complex / : / NADH:ubiquinone reductase (non-electrogenic) activity / トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H, quinone or similar compound as acceptor / molybdopterin cofactor binding / respiratory chain complex I / iron-sulfur cluster assembly / NADH dehydrogenase activity / ubiquinone binding ...NADH dehydrogenase complex / : / NADH:ubiquinone reductase (non-electrogenic) activity / トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H, quinone or similar compound as acceptor / molybdopterin cofactor binding / respiratory chain complex I / iron-sulfur cluster assembly / NADH dehydrogenase activity / ubiquinone binding / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / quinone binding / electron transport coupled proton transport / ATP synthesis coupled electron transport / aerobic respiration / ferric iron binding / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / NAD binding / FMN binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / iron ion binding / metal ion binding / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.5 Å | ||||||
![]() | Kaszuba, K. / Tambalo, M. / Gallagher, G.T. / Sazanov, L.A. | ||||||
資金援助 | ![]()
| ||||||
![]() | ![]() タイトル: Key role of quinone in the mechanism of respiratory complex I. 著者: Javier Gutiérrez-Fernández / Karol Kaszuba / Gurdeep S Minhas / Rozbeh Baradaran / Margherita Tambalo / David T Gallagher / Leonid A Sazanov / ![]() ![]() ![]() 要旨: Complex I is the first and the largest enzyme of respiratory chains in bacteria and mitochondria. The mechanism which couples spatially separated transfer of electrons to proton translocation in ...Complex I is the first and the largest enzyme of respiratory chains in bacteria and mitochondria. The mechanism which couples spatially separated transfer of electrons to proton translocation in complex I is not known. Here we report five crystal structures of T. thermophilus enzyme in complex with NADH or quinone-like compounds. We also determined cryo-EM structures of major and minor native states of the complex, differing in the position of the peripheral arm. Crystal structures show that binding of quinone-like compounds (but not of NADH) leads to a related global conformational change, accompanied by local re-arrangements propagating from the quinone site to the nearest proton channel. Normal mode and molecular dynamics analyses indicate that these are likely to represent the first steps in the proton translocation mechanism. Our results suggest that quinone binding and chemistry play a key role in the coupling mechanism of complex I. | ||||||
履歴 |
|
-
構造の表示
ムービー |
![]() |
---|---|
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
-
ダウンロードとリンク
-
ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 630.7 KB | 表示 | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | ![]() | 414.5 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
---|
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 11238MC ![]() 6i0dC ![]() 6i1pC ![]() 6q8oC ![]() 6q8wC ![]() 6q8xC ![]() 6y11C ![]() 6ziyC ![]() 6zjlC ![]() 6zjnC C: 同じ文献を引用 ( M: このデータのモデリングに利用したマップデータ |
---|---|
類似構造データ |
-
リンク
-
集合体
登録構造単位 | ![]()
|
---|---|
1 |
|
-
要素
-NADH-quinone oxidoreductase subunit ... , 15種, 15分子 12345697AJKLMNH
#1: タンパク質 | 分子量: 48693.715 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q56222, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う |
---|---|
#2: タンパク質 | 分子量: 20309.162 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q56221, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う |
#3: タンパク質 | 分子量: 86656.203 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q56223, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う |
#4: タンパク質 | 分子量: 46428.027 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q56220, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う |
#5: タンパク質 | 分子量: 23893.254 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q56219, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う |
#6: タンパク質 | 分子量: 20262.564 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q56218, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う |
#7: タンパク質 | 分子量: 20106.309 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q56224, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う |
#8: タンパク質 | 分子量: 14812.074 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q5SKZ7, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う |
#9: タンパク質 | 分子量: 13154.656 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q56217, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う |
#10: タンパク質 | 分子量: 18563.330 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q56225, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う |
#11: タンパク質 | 分子量: 10002.788 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q56226, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う |
#12: タンパク質 | 分子量: 65189.930 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q56227, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う |
#13: タンパク質 | 分子量: 49247.117 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q56228, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う |
#14: タンパク質 | 分子量: 44463.895 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q56229, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う |
#15: タンパク質 | 分子量: 41034.523 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q60019, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う |
-非ポリマー , 2種, 9分子 ![](data/chem/img/SF4.gif)
![](data/chem/img/FES.gif)
![](data/chem/img/FES.gif)
#16: 化合物 | ChemComp-SF4 / #17: 化合物 | |
---|
-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
---|
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
---|---|
EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-
試料調製
構成要素 | 名称: Respiratory complex I from Thermus thermophilus / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#15 / 由来: NATURAL |
---|---|
分子量 | 値: 0.53 MDa / 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 6 |
試料 | 濃度: 6 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: with 5 mM NAD+ |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 295 K |
-
電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
---|---|
顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 4000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 2500 nm / アライメント法: COMA FREE |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 平均露光時間: 2 sec. / 電子線照射量: 34 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 710 |
画像スキャン | サンプリングサイズ: 14 µm / 横: 4096 / 縦: 4096 / 動画フレーム数/画像: 34 / 利用したフレーム数/画像: 1-34 |
-
解析
EMソフトウェア |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 91000 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 5.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 29000 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | PDB-ID: 6Y11 Accession code: 6Y11 / Source name: PDB / タイプ: experimental model |