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万見
- PDB-6zjn: Respiratory complex I from Thermus thermophilus, NADH dataset, mi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6zjn
タイトルRespiratory complex I from Thermus thermophilus, NADH dataset, minor state
要素(NADH-quinone oxidoreductase subunit ...) x 15
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Respiratory chain / complex I / NADH:ubiquinone oxidoreductase / electron transfer / proton translocation
機能・相同性
機能・相同性情報


トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う / NADH:ubiquinone reductase (non-electrogenic) activity / molybdopterin cofactor binding / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H, quinone or similar compound as acceptor / iron-sulfur cluster assembly / respiratory chain complex I / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / ATP synthesis coupled electron transport / quinone binding / ferric iron binding ...トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う / NADH:ubiquinone reductase (non-electrogenic) activity / molybdopterin cofactor binding / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H, quinone or similar compound as acceptor / iron-sulfur cluster assembly / respiratory chain complex I / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / ATP synthesis coupled electron transport / quinone binding / ferric iron binding / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / NAD binding / FMN binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / oxidoreductase activity / iron ion binding / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
NADH-quinone oxidoreductase, subunit15 / NADH-quinone oxidoreductase, subunit 15 superfamily / NADH-quinone oxidoreductase chain 15 / Frataxin/CyaY superfamily / Soluble ligand binding domain / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit 3, bacterial/plastid / NAD(P)H-quinone oxidoreductase, subunit N/subunit 2 / SLBB domain / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain ...NADH-quinone oxidoreductase, subunit15 / NADH-quinone oxidoreductase, subunit 15 superfamily / NADH-quinone oxidoreductase chain 15 / Frataxin/CyaY superfamily / Soluble ligand binding domain / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit 3, bacterial/plastid / NAD(P)H-quinone oxidoreductase, subunit N/subunit 2 / SLBB domain / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / 4Fe-4S binding domain / Molybdopterin dinucleotide-binding domain / Molydopterin dinucleotide binding domain / 2Fe-2S iron-sulfur cluster binding domain / Cro/C1-type helix-turn-helix domain / NADH-ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase chain 6, subunit NuoJ / NADH:ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase, chain 6 / : / NADH-quinone oxidoreductase subunit 3, ferredoxin-like domain / NADH-ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase chain 6 / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 20 Kd subunit signature. / NADH-ubiquinone oxidoreductase, 20 Kd subunit / NADH-quinone oxidoreductase, chain I / NADH-plastoquinone oxidoreductase, chain 5 subgroup / NADH-quinone oxidoreductase, chain M/4 / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / NADH-ubiquinone oxidoreductase chain 4L/K / NADH-Ubiquinone oxidoreductase (complex I), chain 5 N-terminal / NADH-Ubiquinone oxidoreductase (complex I), chain 5 N-terminus / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit D/H / NADH-quinone oxidoreductase, chain 5-like / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 49kDa subunit, conserved site / NADH-ubiquinone oxidoreductase chain 4L/Mnh complex subunit C1-like / NADH-ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase chain 4L / Respiratory chain NADH dehydrogenase 49 Kd subunit signature. / : / NADH-quinone oxidoreductase, subunit D / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit G / Respiratory-chain NADH dehydrogenase, 49 Kd subunit / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 75 Kd subunit signature 3. / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 75 Kd subunit signature 2. / NADH ubiquinone oxidoreductase, F subunit / NADH dehydrogenase, subunit C / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 30kDa subunit, conserved site / Respiratory chain NADH dehydrogenase 30 Kd subunit signature. / NADH:ubiquinone oxidoreductase / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 75 Kd subunit signature 1. / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 75kDa subunit, conserved site / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 30kDa subunit / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 30kDa subunit superfamily / Respiratory-chain NADH dehydrogenase, 30 Kd subunit / NADH:quinone oxidoreductase/Mrp antiporter, membrane subunit / Proton-conducting membrane transporter / NADH-ubiquinone oxidoreductase-G iron-sulfur binding region / NADH-ubiquinone oxidoreductase-G iron-sulfur binding region / 2Fe-2S iron-sulfur cluster binding domain / NADH:ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase, chain 3 / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit 3 superfamily / NADH-ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase, chain 3 / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit 1, conserved site / Respiratory-chain NADH dehydrogenase subunit 1 signature 1. / Respiratory-chain NADH dehydrogenase subunit 1 signature 2. / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 51 Kd subunit signature 1. / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit 1/F420H2 oxidoreductase subunit H / NADH dehydrogenase / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit G, iron-sulphur binding / His(Cys)3-ligated-type [4Fe-4S] domain profile. / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 51kDa subunit, conserved site / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 51 Kd subunit signature 2. / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, iron-sulphur binding domain / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, iron-sulphur binding domain superfamily / NADH-ubiquinone oxidoreductase-F iron-sulfur binding region / NADH-ubiquinone oxidoreductase-F iron-sulfur binding region / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, FMN-binding domain / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, FMN-binding domain superfamily / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 51 Kd subunit / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 24 Kd subunit signature. / NuoE domain / Molybdopterin oxidoreductase, 4Fe-4S domain / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases 4Fe-4S domain profile. / NADH-quinone oxidoreductase subunit E-like / NADH-quinone oxidoreductase subunit E, N-terminal / NADH:ubiquinone oxidoreductase-like, 20kDa subunit / NADH ubiquinone oxidoreductase, 20 Kd subunit / Thioredoxin-like [2Fe-2S] ferredoxin / Molybdopterin oxidoreductase / Molybdopterin oxidoreductase / [NiFe]-hydrogenase, large subunit / 4Fe-4S dicluster domain / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain / 2Fe-2S ferredoxin-like superfamily / 4Fe-4S ferredoxin, iron-sulphur binding, conserved site / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 4Fe-4S ferredoxin-type, iron-sulphur binding domain / Thioredoxin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / IRON/SULFUR CLUSTER / NADH-quinone oxidoreductase subunit 7 / NADH-quinone oxidoreductase subunit 6 / NADH-quinone oxidoreductase subunit 5 / NADH-quinone oxidoreductase subunit 4 / NADH-quinone oxidoreductase subunit 2 / NADH-quinone oxidoreductase subunit 1 / NADH-quinone oxidoreductase subunit 3 / NADH-quinone oxidoreductase subunit 9 ...FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / IRON/SULFUR CLUSTER / NADH-quinone oxidoreductase subunit 7 / NADH-quinone oxidoreductase subunit 6 / NADH-quinone oxidoreductase subunit 5 / NADH-quinone oxidoreductase subunit 4 / NADH-quinone oxidoreductase subunit 2 / NADH-quinone oxidoreductase subunit 1 / NADH-quinone oxidoreductase subunit 3 / NADH-quinone oxidoreductase subunit 9 / NADH-quinone oxidoreductase subunit 10 / NADH-quinone oxidoreductase subunit 11 / NADH-quinone oxidoreductase subunit 12 / NADH-quinone oxidoreductase subunit 13 / NADH-quinone oxidoreductase subunit 14 / NADH-quinone oxidoreductase subunit 15 / NADH-quinone oxidoreductase subunit 8
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.1 Å
データ登録者Kaszuba, K. / Tambalo, M. / Gallagher, G.T. / Sazanov, L.A.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MC_U105674180 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020
タイトル: Key role of quinone in the mechanism of respiratory complex I.
著者: Javier Gutiérrez-Fernández / Karol Kaszuba / Gurdeep S Minhas / Rozbeh Baradaran / Margherita Tambalo / David T Gallagher / Leonid A Sazanov /
要旨: Complex I is the first and the largest enzyme of respiratory chains in bacteria and mitochondria. The mechanism which couples spatially separated transfer of electrons to proton translocation in ...Complex I is the first and the largest enzyme of respiratory chains in bacteria and mitochondria. The mechanism which couples spatially separated transfer of electrons to proton translocation in complex I is not known. Here we report five crystal structures of T. thermophilus enzyme in complex with NADH or quinone-like compounds. We also determined cryo-EM structures of major and minor native states of the complex, differing in the position of the peripheral arm. Crystal structures show that binding of quinone-like compounds (but not of NADH) leads to a related global conformational change, accompanied by local re-arrangements propagating from the quinone site to the nearest proton channel. Normal mode and molecular dynamics analyses indicate that these are likely to represent the first steps in the proton translocation mechanism. Our results suggest that quinone binding and chemistry play a key role in the coupling mechanism of complex I.
履歴
登録2020年6月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年9月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-11237
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
1: NADH-quinone oxidoreductase subunit 1
2: NADH-quinone oxidoreductase subunit 2
3: NADH-quinone oxidoreductase subunit 3
4: NADH-quinone oxidoreductase subunit 4
5: NADH-quinone oxidoreductase subunit 5
6: NADH-quinone oxidoreductase subunit 6
9: NADH-quinone oxidoreductase subunit 9
7: NADH-quinone oxidoreductase subunit 15
A: NADH-quinone oxidoreductase subunit 7
J: NADH-quinone oxidoreductase subunit 10
K: NADH-quinone oxidoreductase subunit 11
L: NADH-quinone oxidoreductase subunit 12
M: NADH-quinone oxidoreductase subunit 13
N: NADH-quinone oxidoreductase subunit 14
H: NADH-quinone oxidoreductase subunit 8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)525,63124
ポリマ－522,81815
非ポリマー2,8139
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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NADH-quinone oxidoreductase subunit ... , 15種, 15分子 12345697AJKLMNH

#1: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit 1 / NADH dehydrogenase I chain 1 / NDH-1 subunit 1


分子量: 48693.715 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア)
参照: UniProt: Q56222, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
#2: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit 2 / NADH dehydrogenase I chain 2 / NDH-1 subunit 2


分子量: 20309.162 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア)
参照: UniProt: Q56221, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
#3: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit 3 / NADH dehydrogenase I chain 3 / NDH-1 subunit 3


分子量: 86656.203 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア)
参照: UniProt: Q56223, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
#4: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit 4 / NADH dehydrogenase I chain 4 / NDH-1 subunit 4


分子量: 46428.027 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア)
参照: UniProt: Q56220, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
#5: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit 5 / NADH dehydrogenase I chain 5 / NDH-1 subunit 5


分子量: 23893.254 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア)
参照: UniProt: Q56219, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
#6: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit 6 / NADH dehydrogenase I subunit 6 / NDH-1 subunit 6


分子量: 20262.564 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア)
参照: UniProt: Q56218, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
#7: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit 9 / NADH dehydrogenase I subunit 9 / NDH-1 subunit 9


分子量: 20106.309 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア)
参照: UniProt: Q56224, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
#8: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit 15 / NADH dehydrogenase I chain 15 / NDH-1 subunit 15


分子量: 14812.074 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア)
参照: UniProt: Q5SKZ7, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
#9: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit 7 / NADH dehydrogenase I chain 7 / NDH-1 subunit 7


分子量: 13154.656 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア)
参照: UniProt: Q56217, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
#10: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit 10 / NADH dehydrogenase I chain 10 / NDH-1 subunit 10


分子量: 18563.330 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア)
参照: UniProt: Q56225, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
#11: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit 11 / NADH dehydrogenase I chain 11 / NDH-1 subunit 11


分子量: 10002.788 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア)
参照: UniProt: Q56226, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
#12: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit 12 / NADH dehydrogenase I chain 12 / NDH-1 subunit 12


分子量: 65189.930 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア)
参照: UniProt: Q56227, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
#13: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit 13 / NADH dehydrogenase I chain 13 / NDH-1 subunit 13


分子量: 49247.117 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア)
参照: UniProt: Q56228, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
#14: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit 14 / NADH dehydrogenase I chain 14 / NDH-1 subunit 14


分子量: 44463.895 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア)
参照: UniProt: Q56229, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
#15: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit 8 / NADH dehydrogenase I subunit 8 / NDH-1 subunit 8


分子量: 41034.523 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア)
参照: UniProt: Q60019, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う

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非ポリマー , 2種, 9分子

#16: 化合物
ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4
#17: 化合物 ChemComp-FES / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER


分子量: 175.820 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe2S2

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Respiratory complex I from Thermus thermophilus / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#15 / 由来: NATURAL
分子量値: 0.53 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Thermus thermophilus (バクテリア) / 株: HB8
緩衝液pH: 6
試料濃度: 6 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: with 5 mM NADH
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 295 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 4000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 2 sec. / 電子線照射量: 34 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 3 / 実像数: 2184
画像スキャンサンプリングサイズ: 14 µm / 横: 4096 / 縦: 4096 / 動画フレーム数/画像: 34 / 利用したフレーム数/画像: 1-34

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2EPU画像取得
4CTFFINDCTF補正
7MDFFモデルフィッティング
9MDFFモデル精密化
10RELION2初期オイラー角割当
11RELION2最終オイラー角割当
12RELION2分類
13RELION2３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 205000
3次元再構成解像度: 6.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 28000 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
原子モデル構築PDB-ID: 6Y11

6y11


Accession code: 6Y11 / Source name: PDB / タイプ: experimental model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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