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- PDB-6ziw: The IRAK3 Pseudokinase Domain Bound To ATPgammaS -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ziw
タイトルThe IRAK3 Pseudokinase Domain Bound To ATPgammaS
要素Interleukin-1 receptor-associated kinase 3
キーワードSIGNALING PROTEIN / Kinase Pseudokinase Nucleotide binding
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of macrophage tolerance induction / regulation of protein-containing complex disassembly / negative regulation of cytokine-mediated signaling pathway / negative regulation of protein-containing complex disassembly / response to peptidoglycan / negative regulation of macrophage cytokine production / Toll signaling pathway / negative regulation of toll-like receptor signaling pathway / negative regulation of interleukin-12 production / interleukin-1-mediated signaling pathway ...positive regulation of macrophage tolerance induction / regulation of protein-containing complex disassembly / negative regulation of cytokine-mediated signaling pathway / negative regulation of protein-containing complex disassembly / response to peptidoglycan / negative regulation of macrophage cytokine production / Toll signaling pathway / negative regulation of toll-like receptor signaling pathway / negative regulation of interleukin-12 production / interleukin-1-mediated signaling pathway / MyD88:MAL(TIRAP) cascade initiated on plasma membrane / MyD88-dependent toll-like receptor signaling pathway / response to exogenous dsRNA / negative regulation of interleukin-6 production / negative regulation of tumor necrosis factor production / negative regulation of MAPK cascade / negative regulation of innate immune response / lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / response to interleukin-1 / positive regulation of cytokine production / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / negative regulation of protein catabolic process / response to virus / cytokine-mediated signaling pathway / Interleukin-1 signaling / response to lipopolysaccharide / protein phosphorylation / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / intracellular signal transduction / protein heterodimerization activity / protein serine/threonine kinase activity / protein kinase binding / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Interleukin-1 receptor-associated kinase 3, pseudokinase domain / IRAK3, death domain / Death domain profile. / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Death domain / Death-like domain superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 ...Interleukin-1 receptor-associated kinase 3, pseudokinase domain / IRAK3, death domain / Death domain profile. / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Death domain / Death-like domain superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / Interleukin-1 receptor-associated kinase 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.18 Å
データ登録者Mathea, S. / Chatterjee, D. / Preuss, F. / Kraemer, A. / Knapp, S.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: The IRAK3 Pseudokinase Domain Bound To ATPgammaS
著者: Mathea, S. / Chatterjee, D. / Preuss, F. / Kraemer, A. / Knapp, S.
履歴
登録2020年6月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年7月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月31日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
I: Interleukin-1 receptor-associated kinase 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,1934
ポリマ－36,4771
非ポリマー7153
水1,11762
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1210 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area12440 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)190.450, 190.450, 190.450
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number214
Space group name H-MI4132
Space group name HallI4bd2c3
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/4,-z+1/4,y+3/4
#3: x+1/4,z+3/4,-y+3/4
#4: z+1/4,y+3/4,-x+3/4
#5: -z+1/4,y+3/4,x+1/4
#6: -y+1/4,x+3/4,z+1/4
#7: y+1/4,-x+1/4,z+3/4
#8: z,x,y
#9: y,z,x
#10: -y,-z+1/2,x
#11: z,-x,-y+1/2
#12: -y+1/2,z,-x
#13: -z,-x+1/2,y
#14: -z+1/2,x,-y
#15: y,-z,-x+1/2
#16: x,-y,-z+1/2
#17: -x+1/2,y,-z
#18: -x,-y+1/2,z
#19: y+1/4,x+3/4,-z+3/4
#20: -y+1/4,-x+1/4,-z+1/4
#21: z+1/4,-y+1/4,x+3/4
#22: -z+1/4,-y+1/4,-x+1/4
#23: -x+1/4,z+3/4,y+1/4
#24: -x+1/4,-z+1/4,-y+1/4
#25: x+1/2,y+1/2,z+1/2
#26: x+3/4,-z+3/4,y+5/4
#27: x+3/4,z+5/4,-y+5/4
#28: z+3/4,y+5/4,-x+5/4
#29: -z+3/4,y+5/4,x+3/4
#30: -y+3/4,x+5/4,z+3/4
#31: y+3/4,-x+3/4,z+5/4
#32: z+1/2,x+1/2,y+1/2
#33: y+1/2,z+1/2,x+1/2
#34: -y+1/2,-z+1,x+1/2
#35: z+1/2,-x+1/2,-y+1
#36: -y+1,z+1/2,-x+1/2
#37: -z+1/2,-x+1,y+1/2
#38: -z+1,x+1/2,-y+1/2
#39: y+1/2,-z+1/2,-x+1
#40: x+1/2,-y+1/2,-z+1
#41: -x+1,y+1/2,-z+1/2
#42: -x+1/2,-y+1,z+1/2
#43: y+3/4,x+5/4,-z+5/4
#44: -y+3/4,-x+3/4,-z+3/4
#45: z+3/4,-y+3/4,x+5/4
#46: -z+3/4,-y+3/4,-x+3/4
#47: -x+3/4,z+5/4,y+3/4
#48: -x+3/4,-z+3/4,-y+3/4
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11I-661-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Interleukin-1 receptor-associated kinase 3 / IRAK-3 / IL-1 receptor-associated kinase M / IRAK-M


分子量: 36477.383 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IRAK3
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9Y616, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-AGS / PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / ATP-GAMMA-S / ADENOSINE 5'-(3-THIOTRIPHOSPHATE) / ADENOSINE 5'-(GAMMA-THIOTRIPHOSPHATE) / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE MONOTHIOPHOSPHATE


分子量: 523.247 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O12P3S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
コメント: ATP-gamma-S, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 62 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.82 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 1 M lithium sulphate 0.5 M ammonium sulphate 0.1 M citrate pH 5.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.99999 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年11月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99999 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.18→44.89 Å / Num. obs: 30909 / % possible obs: 97.38 % / 冗長度: 8 % / Biso Wilson estimate: 47.37 Å2 / CC1/2: 1 / Net I/σ(I): 25.6
反射 シェル解像度: 2.18→2.258 Å / 冗長度: 8 % / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / Num. unique obs: 2438 / CC1/2: 0.944 / % possible all: 80.65

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
xia2データ削減
Aimless7.0.078データスケーリング
PHASER7.0.078位相決定
REFMAC7.0.078精密化
PHENIX1.18.2_3874精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6BFN

6bfn


解像度: 2.18→44.89 Å / SU ML: 0.49 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.5 / 位相誤差: 32.8465
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2503 1486 4.94 %
Rwork0.216 28620 -
obs0.2177 30106 97.4 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 63.03 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.18→44.89 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2068 0 41 62 2171
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00862154
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9842930
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0549337
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0056374
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.7305309
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.18-2.250.59471320.54932193X-RAY DIFFRACTION84.76
2.25-2.330.3431260.33112260X-RAY DIFFRACTION86.73
2.33-2.420.28041290.2662643X-RAY DIFFRACTION99.86
2.42-2.530.26461370.22972631X-RAY DIFFRACTION100
2.53-2.670.24791340.22142641X-RAY DIFFRACTION100
2.67-2.830.21981270.21932667X-RAY DIFFRACTION100
2.84-3.050.25211550.2172636X-RAY DIFFRACTION99.96
3.05-3.360.28591210.21972678X-RAY DIFFRACTION100
3.36-3.850.2521440.20392673X-RAY DIFFRACTION99.86
3.85-4.840.20881500.17172719X-RAY DIFFRACTION100
4.85-44.890.23441310.21422879X-RAY DIFFRACTION99.93
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 16.5882825135 Å / Origin y: -24.2808228026 Å / Origin z: -6.78318899894 Å
111213212223313233
T0.412298235788 Å20.108833200457 Å2-0.0789606178683 Å2-0.409717309642 Å20.055208249687 Å2--0.46497715051 Å2
L1.001168902 °2-0.527303462456 °2-0.68201398883 °2-1.5724061884 °20.846784115233 °2--3.20528750817 °2
S0.126465359992 Å °-0.128038853161 Å °0.105658606914 Å °0.264441849318 Å °0.281353770896 Å °-0.258186082952 Å °0.320645970599 Å °0.345706417717 Å °-0.327391988405 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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