[日本語] English
万見
- PDB-6zfd: 14-3-3 zeta bound to the phosphorylated 18E6 C-terminus -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6zfd
タイトル14-3-3 zeta bound to the phosphorylated 18E6 C-terminus
要素14-3-3 protein zeta/delta,Protein E6
キーワードPROTEIN BINDING / HPV / E6 oncoprotein / 14-3-3
機能・相同性
機能・相同性情報


Golgi reassembly / synaptic target recognition / symbiont-mediated perturbation of host apoptosis / NOTCH4 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / establishment of Golgi localization / tube formation / respiratory system process / regulation of synapse maturation / Rap1 signalling / negative regulation of protein localization to nucleus ...Golgi reassembly / synaptic target recognition / symbiont-mediated perturbation of host apoptosis / NOTCH4 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / establishment of Golgi localization / tube formation / respiratory system process / regulation of synapse maturation / Rap1 signalling / negative regulation of protein localization to nucleus / KSRP (KHSRP) binds and destabilizes mRNA / GP1b-IX-V activation signalling / Regulation of localization of FOXO transcription factors / phosphoserine residue binding / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / Activation of BAD and translocation to mitochondria / protein targeting / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / cellular response to glucose starvation / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / RHO GTPases activate PKNs / negative regulation of TORC1 signaling / negative regulation of innate immune response / protein sequestering activity / ERK1 and ERK2 cascade / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / TP53 Regulates Metabolic Genes / PDZ domain binding / lung development / Negative regulation of NOTCH4 signaling / regulation of protein stability / protein localization / melanosome / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IRF3 activity / symbiont-mediated perturbation of host ubiquitin-like protein modification / angiogenesis / DNA-binding transcription factor binding / vesicle / blood microparticle / transmembrane transporter binding / host cell cytoplasm / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / cadherin binding / protein phosphorylation / protein domain specific binding / focal adhesion / negative regulation of DNA-templated transcription / virus-mediated perturbation of host defense response / DNA-templated transcription / glutamatergic synapse / ubiquitin protein ligase binding / negative regulation of apoptotic process / host cell nucleus / protein kinase binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / DNA binding / RNA binding / extracellular space / extracellular exosome / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
E6 early regulatory protein / E6 superfamily / Early Protein (E6) / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein E6 / 14-3-3 protein zeta/delta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Human papillomavirus type 18 (パピローマウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Gogl, G. / Tugaeva, K.V. / Sluchanko, N.N. / Trave, G.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: Hierarchized phosphotarget binding by the seven human 14-3-3 isoforms.
著者: Gogl, G. / Tugaeva, K.V. / Eberling, P. / Kostmann, C. / Trave, G. / Sluchanko, N.N.
履歴
登録2020年6月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年2月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年4月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.32024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 protein zeta/delta,Protein E6
B: 14-3-3 protein zeta/delta,Protein E6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,1586
ポリマ－54,7902
非ポリマー3684
水7,386410
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2670 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area25190 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.350, 78.530, 90.300
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

-
要素

#1: タンパク質 14-3-3 protein zeta/delta,Protein E6 / Protein kinase C inhibitor protein 1 / KCIP-1


分子量: 27394.764 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト), (組換発現) Human papillomavirus type 18 (パピローマウイルス)
遺伝子: YWHAZ, E6 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P63104, UniProt: P06463
#2: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 410 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.87 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 19% PEG4000, 0.1M cacodylate, 20%glycerol as a cryoprotectant

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年12月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→45.2 Å / Num. obs: 41285 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 13.3 % / Biso Wilson estimate: 26.54 Å2 / CC1/2: 0.99 / Rrim(I) all: 0.166 / Net I/σ(I): 13.19
反射 シェル解像度: 1.9→1.95 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.39 / Num. unique obs: 2986 / CC1/2: 0.547 / Rrim(I) all: 2.05

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14_3260精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2O02

2o02


解像度: 1.9→45.14 Å / SU ML: 0.2048 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.5858 / 立体化学のターゲット値: CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2071 2015 4.89 %
Rwork0.1764 39202 -
obs0.178 41217 99.96 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 33.39 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→45.14 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3800 0 24 410 4234
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00654130
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.82575597
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0489605
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0064750
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d26.12251601
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9-1.950.30941460.3012744X-RAY DIFFRACTION99.9
1.95-20.27321140.25332790X-RAY DIFFRACTION99.97
2-2.060.28561550.23622757X-RAY DIFFRACTION99.93
2.06-2.130.24861550.20872733X-RAY DIFFRACTION99.93
2.13-2.20.25881410.19432767X-RAY DIFFRACTION99.93
2.2-2.290.241310.18662785X-RAY DIFFRACTION99.97
2.29-2.390.22441230.17342798X-RAY DIFFRACTION99.97
2.39-2.520.23861190.17322804X-RAY DIFFRACTION100
2.52-2.680.21271290.17192808X-RAY DIFFRACTION100
2.68-2.880.19861580.17672792X-RAY DIFFRACTION100
2.88-3.170.20511600.1772784X-RAY DIFFRACTION100
3.17-3.630.17791710.15622807X-RAY DIFFRACTION99.97
3.63-4.580.15221530.14532844X-RAY DIFFRACTION100
4.58-39.260.21351600.17152989X-RAY DIFFRACTION99.94

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る