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- PDB-6ze9: Non-native fold of the putative VPS39 zinc finger domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ze9
タイトルNon-native fold of the putative VPS39 zinc finger domain
要素Vam6/Vps39-like protein
キーワードENDOCYTOSIS (エンドサイトーシス) / Membrane trafficking / HOPS
機能・相同性
機能・相同性情報


lysosomal HOPS complex / endocytic recycling => GO:0032456 / AP-3 adaptor complex / HOPS complex / endosomal vesicle fusion / late endosome to lysosome transport / autophagosome-lysosome fusion / endosome to lysosome transport / intracellular protein transport / オートファジー ...lysosomal HOPS complex / endocytic recycling => GO:0032456 / AP-3 adaptor complex / HOPS complex / endosomal vesicle fusion / late endosome to lysosome transport / autophagosome-lysosome fusion / endosome to lysosome transport / intracellular protein transport / オートファジー / late endosome / late endosome membrane / lysosomal membrane / 生体膜 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Vacuolar sorting protein 39/Transforming growth factor beta receptor-associated domain 2 / Vacuolar sorting protein 39 domain 2 / Vacuolar sorting protein 39/Transforming growth factor beta receptor-associated domain 1 / Vam6/VPS39/TRAP1 family / Vacuolar sorting protein 39 domain 1 / Clathrin, heavy chain/VPS, 7-fold repeat / Clathrin heavy-chain (CHCR) repeat profile. / Domain found in NIK1-like kinases, mouse citron and yeast ROM1, ROM2 / Citron homology (CNH) domain / CNH domain / Citron homology (CNH) domain profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
Vam6/Vps39-like protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Butt, B.G. / Graham, S.C.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Wellcome Trust098406/Z/12/B 英国
引用ジャーナル: Wellcome Open Res / 年: 2020
タイトル: Non-native fold of the putative VPS39 zinc finger domain.
著者: Butt, B.G. / Scourfield, E.J. / Graham, S.C.
履歴
登録2020年6月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年6月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年8月12日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: citation / struct_conn
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Vam6/Vps39-like protein
B: Vam6/Vps39-like protein
C: Vam6/Vps39-like protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,4186
ポリマ－15,2223
非ポリマー1963
水181
1
A: Vam6/Vps39-like protein
C: Vam6/Vps39-like protein
ヘテロ分子

A: Vam6/Vps39-like protein
C: Vam6/Vps39-like protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,5578
ポリマ－20,2964
非ポリマー2624
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z+1/21
Buried area6140 Å2
ΔGint-177 kcal/mol
Surface area9470 Å2
手法PISA
2
B: Vam6/Vps39-like protein
ヘテロ分子

B: Vam6/Vps39-like protein
ヘテロ分子

B: Vam6/Vps39-like protein
ヘテロ分子

B: Vam6/Vps39-like protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,5578
ポリマ－20,2964
非ポリマー2624
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_565-x,-y+1,z1
crystal symmetry operation5_556-x,y,-z+11
crystal symmetry operation6_566x,-y+1,-z+11
Buried area6700 Å2
ΔGint-163 kcal/mol
Surface area10430 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)104.178, 104.178, 39.423
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number93
Space group name H-MP4222

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Vam6/Vps39-like protein / TRAP1-like protein / hVam6p


分子量: 5073.945 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: N-terminal residues MHHHHHHM represent the hexahistidine purification tag and
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VPS39, KIAA0770, TLP, VAM6 / プラスミド: pOPTH / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): pLysS / 参照: UniProt: Q96JC1
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.99 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 100 mM HEPES pH 7.5, 200 mM ammonium acetate, 45% (v/v) 2-methyl-2,4-pentanediol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 1.28096 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年12月6日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.28096 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→46.59 Å / Num. obs: 5148 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 92.393 Å2 / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.075 / Rpim(I) all: 0.041 / Rrim(I) all: 0.086 / Net I/σ(I): 10.1
反射 シェル解像度: 2.9→2.95 Å / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 1.178 / Mean I/σ(I) obs: 0.9 / Num. unique obs: 247 / CC1/2: 0.602 / Rpim(I) all: 0.632 / Rrim(I) all: 1.344 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
xia20.5.902-gffa11588-dials-1.14データ削減
xia20.5.902-gffa11588-dials-1.14データスケーリング
CRANK22.0.229位相決定
BUSTER2.10.3精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.9→46.59 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.905 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.902 / SU R Cruickshank DPI: 0.55 / 交差検証法: THROUGHOUT / SU R Blow DPI: 0.614 / SU Rfree Blow DPI: 0.335 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.328
詳細: Refined using local NCS restraints plus additional restraints for the zinc atoms to enforce chemically plausible coordination.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2686 286 4.89 %RANDOM
Rwork0.2376 ---
obs0.2393 5139 99.1 %-
原子変位パラメータBiso mean: 122.04 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--14.604 Å20 Å20 Å2
2---14.604 Å20 Å2
3---29.2081 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.41 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→46.59 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数922 0 3 1 926
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.008953HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.071284HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d315SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes157HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it953HARMONIC10
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion115SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance12HARMONIC1
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle15HARMONIC1
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact585SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.65
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion19.6
LS精密化 シェル解像度: 2.9→2.98 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3028 18 -
Rwork0.2535 --
obs0.2558 368 100 %
精密化 TLS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
116.63090.50130.76514.3013-1.86645.75260.06060.6243-0.62130.62430.0907-0.0299-0.6213-0.0299-0.15130.26950.24670.0418-0.1886-0.1582-0.060329.101533.38714.3792
216.6309-02.814616.4273-5.82083.76010.14740.5241-0.47230.52410.0260.6639-0.47230.6639-0.1734-0.27440.30140.20210.60790.0632-0.237448.114626.32345.5119
315.2652-5.25970.04131.8668-1.0621.56730.37150.46750.05630.46750.2286-0.21590.0563-0.2159-0.60010.21010.21530.00210.1387-0.1322-0.033623.735331.449915.9971
43.57790.5775-3.76824.26421.05528.19190.0338-0.7737-0.1002-0.7737-1.05460.4559-0.10020.45591.0208-0.28280.0834-0.04390.26040.25880.11065.352752.824518.1416
57.3702-4.77372.7067.4218-0.110516.6309-0.01770.434-0.91110.4340.06950.036-0.91110.036-0.0518-0.19850.16880.0530.2336-0.17950.0118-13.244760.819527.6767
66.7509-3.4058-3.44891.75762.16358.81830.2269-0.34580.1326-0.3458-0.82810.56810.13260.56810.6012-0.21560.06910.02980.17450.24320.0328.213951.978413.0254
78.9803-2.84624.3690.23662.128816.6309-0.16010.1262-1.0250.12620.48450.0569-1.0250.0569-0.32440.16880.21010.0651-0.1377-0.08920.003428.914336.156213.122
80-5.8208-5.434.11322.300216.6309-0.17030.0573-0.35750.05730.3407-0.633-0.3575-0.633-0.17030.27620.20520.13330.2459-0.0512-0.126123.834728.4933-7.8124
93.3178-4.84192.23153.7052-0.416610.98510.52640.1064-0.36110.1064-0.03050.0471-0.36110.0471-0.49590.0460.21120.11660.0665-0.06450.177329.419239.675112.11
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|-4 - A|848 }A-4 - 848
2X-RAY DIFFRACTION2{ A|849 - A|859 }A849 - 859
3X-RAY DIFFRACTION3{ A|860 - A|875 }A860 - 875
4X-RAY DIFFRACTION3{ A|1001 - A|1001 }A1001
5X-RAY DIFFRACTION4{ B|-4 - B|848 }B-4 - 848
6X-RAY DIFFRACTION5{ B|849 - B|859 }B849 - 859
7X-RAY DIFFRACTION6{ B|860 - B|875 }B860 - 875
8X-RAY DIFFRACTION6{ B|1001 - B|1001 }B1001
9X-RAY DIFFRACTION7{ C|-3 - C|848 }C-3 - 848
10X-RAY DIFFRACTION8{ C|849 - C|859 }C849 - 859
11X-RAY DIFFRACTION9{ C|860 - C|869 }C860 - 869
12X-RAY DIFFRACTION9{ C|1001 - C|1001 }C1001
13X-RAY DIFFRACTION9{ C|1002 - C|1002 }C1002

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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