[日本語] English
万見
- PDB-6z2a: Structure of Clr4 mutant - F256A/F310A/F427A bound to SAH -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6z2a
タイトルStructure of Clr4 mutant - F256A/F310A/F427A bound to SAH
要素(Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-9 ...) x 2
キーワードTRANSFERASE / H3K9 methyltransferase / Heterochromatin
機能・相同性
機能・相同性情報


CLRC complex / positive regulation of pericentric heterochromatin formation / co-transcriptional gene silencing by RNA interference machinery / siRNA-independent facultative heterochromatin formation / [histone H3]-lysine9 N-trimethyltransferase / subtelomeric heterochromatin / mating-type region heterochromatin / [histone H3]-N6,N6-dimethyl-lysine9 N-methyltransferase / nuclear polyadenylation-dependent antisense transcript catabolic process / histone H3K9 trimethyltransferase activity ...CLRC complex / positive regulation of pericentric heterochromatin formation / co-transcriptional gene silencing by RNA interference machinery / siRNA-independent facultative heterochromatin formation / [histone H3]-lysine9 N-trimethyltransferase / subtelomeric heterochromatin / mating-type region heterochromatin / [histone H3]-N6,N6-dimethyl-lysine9 N-methyltransferase / nuclear polyadenylation-dependent antisense transcript catabolic process / histone H3K9 trimethyltransferase activity / histone H3K9 monomethyltransferase activity / [histone H3]-lysine9 N-methyltransferase / siRNA-mediated pericentric heterochromatin formation / histone H3K9 methyltransferase activity / histone H3K9me2 methyltransferase activity / ubiquitin-modified histone reader activity / pericentric heterochromatin formation / protein-lysine N-methyltransferase activity / spindle pole body / silent mating-type cassette heterochromatin formation / histone methyltransferase activity / subtelomeric heterochromatin formation / pericentric heterochromatin / ubiquitin binding / histone reader activity / methyltransferase activity / single-stranded DNA binding / double-stranded DNA binding / methylation / single-stranded RNA binding / zinc ion binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Histone H3-K9 methyltransferase / : / Pre-SET motif / Pre-SET domain / Pre-SET domain profile. / N-terminal to some SET domains / Chromo domain, conserved site / Chromo domain signature. / Chromo domain / Chromo (CHRromatin Organisation MOdifier) domain ...Histone H3-K9 methyltransferase / : / Pre-SET motif / Pre-SET domain / Pre-SET domain profile. / N-terminal to some SET domains / Chromo domain, conserved site / Chromo domain signature. / Chromo domain / Chromo (CHRromatin Organisation MOdifier) domain / Chromo and chromo shadow domain profile. / Cysteine-rich motif following a subset of SET domains / Post-SET domain / Post-SET domain profile. / Chromo/chromo shadow domain / Chromatin organization modifier domain / Chromo-like domain superfamily / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-9 specific
類似検索 - 構成要素
生物種Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.456 Å
データ登録者Stirpe, A. / Schalch, T.
資金援助 スイス, 3件
組織認可番号国
Swiss National Science FoundationPP00P3_139137 スイス
Swiss National Science FoundationPP00P3_163760_1 スイス
Swiss National Science FoundationPP00P3_172904 スイス
引用ジャーナル: Elife / 年: 2021
タイトル: SUV39 SET domains mediate crosstalk of heterochromatic histone marks.
著者: Stirpe, A. / Guidotti, N. / Northall, S.J. / Kilic, S. / Hainard, A. / Vadas, O. / Fierz, B. / Schalch, T.
履歴
登録2020年5月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年5月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年12月8日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id ..._struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-9 specific
B: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-9 specific
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,90114
ポリマ－66,5602
非ポリマー1,34112
水39622
1
A: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-9 specific
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,0377
ポリマ－33,3661
非ポリマー6706
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-9 specific
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,8647
ポリマ－33,1941
非ポリマー6706
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)92.444, 110.288, 70.684
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: SER / Beg label comp-ID: SER / End auth comp-ID: PHE / End label comp-ID: PHE / Refine code: _ / Auth seq-ID: 196 - 489

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-IDLabel seq-ID
1AA2 - 295
2BB1 - 294

-
要素

-
Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-9 ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-9 specific / Cryptic loci regulator 4 / Histone H3-K9 methyltransferase / HKMT / Lysine N-methyltransferase 1 / ...Cryptic loci regulator 4 / Histone H3-K9 methyltransferase / HKMT / Lysine N-methyltransferase 1 / Protein lysine methyltransferase clr4 / PKMT


分子量: 33366.195 Da / 分子数: 1 / 変異: F256A, F310A, F427A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Schizosaccharomyces pombe (strain 972 / ATCC 24843) (分裂酵母)
遺伝子: clr4, kmt1, SPBC428.08c / 細胞株 (発現宿主): RosettaII / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O60016, [histone H3]-lysine9 N-trimethyltransferase
#2: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-9 specific / Cryptic loci regulator 4 / Histone H3-K9 methyltransferase / HKMT / Lysine N-methyltransferase 1 / ...Cryptic loci regulator 4 / Histone H3-K9 methyltransferase / HKMT / Lysine N-methyltransferase 1 / Protein lysine methyltransferase clr4 / PKMT


分子量: 33194.059 Da / 分子数: 1 / 変異: F256A, F310A, F427A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Schizosaccharomyces pombe (strain 972 / ATCC 24843) (分裂酵母)
遺伝子: clr4, kmt1, SPBC428.08c / 細胞株 (発現宿主): RosettaII / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O60016, [histone H3]-lysine9 N-trimethyltransferase

-
非ポリマー , 4種, 34分子

#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 22 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.07 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: 71.4 mM MES, 28.6 mM Imidazole, 20% PEG 10000, 30mM Magnesium Acetate, 6.6% v/v MPD, 6.6% v/v PEG 1000, 6.6% v/v PEG 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年8月8日
放射モノクロメーター: Double crystal monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.456→70.68 Å / Num. obs: 19571 / % possible obs: 72.2 % / 冗長度: 6.1 % / CC1/2: 0.993 / CC star: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.214 / Rpim(I) all: 0.093 / Rrim(I) all: 0.233 / Net I/σ(I): 6.6
反射 シェル解像度: 2.456→2.68 Å / Rmerge(I) obs: 0.898 / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / Num. unique obs: 979 / CC1/2: 0.627 / CC star: 0.878 / Rpim(I) all: 0.525 / Rrim(I) all: 1.046

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0258精密化
XDSデータ削減
STARANISOデータスケーリング
MOLREP位相決定
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6BOX

6box


解像度: 2.456→70.68 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.923 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.91 / SU B: 24.391 / SU ML: 0.262 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 1.848 / ESU R Free: 0.342 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2498 973 5 %RANDOM
Rwork0.23851 ---
obs0.23909 18561 72.15 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 29.086 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.24 Å20 Å20 Å2
2--0.54 Å2-0 Å2
3----0.3 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.456→70.68 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4411 0 62 22 4495
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0134595
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0174005
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4941.6766258
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.2271.5829313
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.7155554
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.61321.898274
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.70415727
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.3631538
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0560.2586
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.025214
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021026
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7321.8762237
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.7321.8762237
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.3732.8022784
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other1.3732.8022785
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.491.9142358
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other0.491.9142358
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other0.8542.8533475
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined3.96332.15814617
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other3.96232.15614614
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 8152 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.08 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 2.456→2.52 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.736 1 -
Rwork0.396 41 -
obs--2.1 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.65060.91970.06044.47780.63152.4630.0317-0.06840.12040.19670.17630.0278-0.30170.2551-0.2080.1474-0.01690.01210.0524-0.03930.0534-21.989-5.5746-1.7889
20.9339-0.733-0.83653.44140.38674.6575-0.1696-0.0409-0.186-0.06260.1565-0.24730.56760.29210.01310.16030.03480.02290.0265-0.02410.1047-19.3178-35.2017-15.2761
30.95840.1001-0.79553.21680.21543.5353-0.01660.0556-0.0338-0.02640.0890.2305-0.0317-0.19-0.07250.03880.0029-0.02870.01360.00890.0463-30.6729-17.1929-11.5964
42.5824-1.9444-1.3882.17860.36157.2625-0.068-0.0866-0.10860.04430.08810.2312-0.1107-0.3366-0.02010.07470.0146-0.02730.13620.03560.1816-42.532-7.3138-19.1401
51.2379-0.9161-0.16053.65220.54242.69540.11120.0615-0.1074-0.18290.1709-0.00880.3450.3011-0.28210.12260.0208-0.02820.0537-0.04780.0491-21.803715.529-33.4415
61.41590.45530.6762.9780.48674.005-0.1714-0.00020.23390.04550.1614-0.1867-0.630.27150.00990.163-0.0445-0.01840.0327-0.03250.1007-19.404545.0687-20.0797
70.9724-0.13380.58632.87390.03783.3419-0.0085-0.04450.02680.06530.03110.18310.0483-0.1241-0.02260.0216-0.00110.02690.00550.00150.0429-30.17127.0346-23.6435
83.2925-1.9334-0.10434.19661.13598.24140.26520.06070.1739-0.138-0.160.5001-0.1195-0.5938-0.10520.0788-0.04540.03970.15840.050.2308-42.829519.1517-17.2015
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A192 - 248
2X-RAY DIFFRACTION2A249 - 329
3X-RAY DIFFRACTION3A330 - 462
4X-RAY DIFFRACTION4A463 - 490
5X-RAY DIFFRACTION5B192 - 248
6X-RAY DIFFRACTION6B249 - 329
7X-RAY DIFFRACTION7B330 - 462
8X-RAY DIFFRACTION8B463 - 490

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る