[日本語] English
万見
- PDB-6z1w: Crystal structure of human steroid carrier protein SL (SCP-2L) mu... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6z1w
タイトルCrystal structure of human steroid carrier protein SL (SCP-2L) mutant A100C
要素Peroxisomal multifunctional enzyme type 2
キーワードOXIDOREDUCTASE / ALFA-BETA FOLD / PROTEIN-TRITON X-100 COMPLEX / HYDROPHOBIC TUNNEL
機能・相同性
機能・相同性情報


3alpha,7alpha,12alpha-trihydroxy-5beta-cholest-24-enoyl-CoA hydratase / 3alpha,7alpha,12alpha-trihydroxy-5beta-cholest-24-enoyl-CoA hydratase activity / very long-chain fatty-acyl-CoA metabolic process / Beta-oxidation of pristanoyl-CoA / TYSND1 cleaves peroxisomal proteins / medium-chain fatty-acyl-CoA metabolic process / : / (3R)-3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase (NAD+) activity / enoyl-CoA hydratase 2 / 3-hydroxyacyl-CoA dehydratase activity ...3alpha,7alpha,12alpha-trihydroxy-5beta-cholest-24-enoyl-CoA hydratase / 3alpha,7alpha,12alpha-trihydroxy-5beta-cholest-24-enoyl-CoA hydratase activity / very long-chain fatty-acyl-CoA metabolic process / Beta-oxidation of pristanoyl-CoA / TYSND1 cleaves peroxisomal proteins / medium-chain fatty-acyl-CoA metabolic process / : / (3R)-3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase (NAD+) activity / enoyl-CoA hydratase 2 / 3-hydroxyacyl-CoA dehydratase activity / alpha-linolenic acid (ALA) metabolism / 17-beta-hydroxysteroid dehydrogenase (NAD+) activity / Beta-oxidation of very long chain fatty acids / fatty acid beta-oxidation using acyl-CoA oxidase / fatty acid derivative biosynthetic process / alpha-linolenic acid metabolic process / very long-chain fatty acid metabolic process / unsaturated fatty acid biosynthetic process / (3S)-3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase (NAD+) activity / Sertoli cell development / enoyl-CoA hydratase activity / estradiol 17-beta-dehydrogenase [NAD(P)+] activity / peroxisomal membrane / estrogen metabolic process / long-chain fatty acid biosynthetic process / fatty acid beta-oxidation / peroxisomal matrix / androgen metabolic process / Synthesis of bile acids and bile salts via 7alpha-hydroxycholesterol / isomerase activity / Peroxisomal protein import / osteoblast differentiation / peroxisome / protein homodimerization activity / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / MFE-2 hydratase 2 N-terminal domain / : / SCP2 sterol-binding domain / SCP-2 sterol transfer family / SCP2 sterol-binding domain superfamily / MaoC-like dehydratase domain / MaoC like domain / short chain dehydrogenase / HotDog domain superfamily ...: / MFE-2 hydratase 2 N-terminal domain / : / SCP2 sterol-binding domain / SCP-2 sterol transfer family / SCP2 sterol-binding domain superfamily / MaoC-like dehydratase domain / MaoC like domain / short chain dehydrogenase / HotDog domain superfamily / PKS_KR / Short-chain dehydrogenase/reductase, conserved site / Short-chain dehydrogenases/reductases family signature. / Short-chain dehydrogenase/reductase SDR / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Peroxisomal multifunctional enzyme type 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.48 Å
データ登録者Rozeboom, H.J. / Janssen, D.B.
引用ジャーナル: Acs Catalysis / 年: 2021
タイトル: Engineering Thermostability in Artificial Metalloenzymes to Increase Catalytic Activity
著者: Doble, M.V. / Obrecht, L. / Joosten, H.J. / Lee, M. / Rozeboom, H.J. / Branigan, E. / Naismith, J.H. / Janssen, D.B. / Jarvis, A.G. / Kamer, P.C.J.
履歴
登録2020年5月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年3月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年9月15日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Peroxisomal multifunctional enzyme type 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,0393
ポリマ－13,2971
非ポリマー7432
水1629
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1070 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area6630 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)35.375, 50.746, 63.096
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 Peroxisomal multifunctional enzyme type 2 / MFE-2 / 17-beta-hydroxysteroid dehydrogenase 4 / 17-beta-HSD 4 / D-bifunctional protein / DBP / ...MFE-2 / 17-beta-hydroxysteroid dehydrogenase 4 / 17-beta-HSD 4 / D-bifunctional protein / DBP / Multifunctional protein 2 / MPF-2 / Short chain dehydrogenase/reductase family 8C member 1


分子量: 13296.533 Da / 分子数: 1 / 変異: A100C / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: DHB4_HUMAN 618 736 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HSD17B4, EDH17B4, SDR8C1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P51659, 酸化還元酵素; CH-OHの結合に対し酸化酵素として働く; NAD又はNADPを用いる, 3alpha,7alpha,12alpha-trihydroxy-5beta-cholest-24-enoyl-CoA hydratase, enoyl-CoA hydratase 2
#2: 化合物 ChemComp-OXN / OXTOXYNOL-10 / ALPHA-[4-(1,1,3,3-TETRAMETHYLBUTYL)PHENYL]-OMEGA-HYDROXYPOLY(OXY-1,2-ETHANEDIYL) / TRITON X-100 / 29-[4-(1,1,3,3-テトラメチルブチル)フェノキシ]-3,6,9,12,15,18,21,24,27-ノナオ(以下略)


分子量: 646.849 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H62O11 / コメント: 可溶化剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.4
詳細: 2.2 M ammonium sulfate, 0.2 M NaCl and 0.1 M citric acid

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944 / 検出器: CCD / 日付: 2010年12月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.48→50 Å / Num. obs: 3729 / % possible obs: 85.9 % / 冗長度: 3.6 % / Rsym value: 0.03 / Net I/σ(I): 11.2
反射 シェル解像度: 2.48→2.52 Å / Num. unique obs: 217 / Rsym value: 0.294

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ削減
Aimlessデータスケーリング
REFMAC5.8.0258精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1IKT

1ikt


解像度: 2.48→29.04 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.925 / SU B: 24.219 / SU ML: 0.245 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.369
詳細: U VALUES : WITH TLS ADDED HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2678 173 4.7 %RANDOM
Rwork0.2081 ---
obs0.2109 3502 85.13 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 96.13 Å2 / Biso mean: 53.158 Å2 / Biso min: 31.08 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.89 Å2-0 Å2-0 Å2
2--0.21 Å2-0 Å2
3---0.67 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.48→29.04 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数899 0 30 9 938
Biso mean--67.78 39.25 -
残基数----115
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.013943
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.017941
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5481.6431264
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.1891.5882181
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.9245114
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.58823.2540
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.61315180
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg24.972154
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.070.2117
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.021009
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02187
LS精密化 シェル解像度: 2.484→2.548 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.243 13 -
Rwork0.222 304 -
all-317 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.3036-0.06882.02294.98730.82813.48610.11060.1382-0.3524-0.02950.0338-0.23-0.05130.045-0.14440.086-0.007-0.0020.1284-0.02570.0329-10.96624.931-9.3465
20.3781-0.92610.806211.44987.242711.7721-0.00930.12470.00770.0727-0.25240.22920.1425-0.46060.26170.2861-0.09450.0210.79910.00740.3752-7.6298.2199-19.8009
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A6 - 103
2X-RAY DIFFRACTION2A104 - 120

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る