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万見
- PDB-6z06: Crystal structure of Puumala virus Gc in complex with Fab 4G2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6z06
タイトルCrystal structure of Puumala virus Gc in complex with Fab 4G2
要素
  • Envelope polyprotein
  • Fab 4G2 Heavy chain
  • Fab 4G2 Light chain
キーワードVIRAL PROTEIN / viral glycoprotein / class II fusion glycoprotein / neutralizing antibody complex / hantavirus glycoprotein Gc / bank vole antibody
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated suppression of host TRAF-mediated signal transduction / host cell Golgi membrane / host cell mitochondrion / host cell surface / host cell endoplasmic reticulum membrane / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / symbiont entry into host cell / fusion of virus membrane with host endosome membrane / virion attachment to host cell / virion membrane ...symbiont-mediated suppression of host TRAF-mediated signal transduction / host cell Golgi membrane / host cell mitochondrion / host cell surface / host cell endoplasmic reticulum membrane / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / symbiont entry into host cell / fusion of virus membrane with host endosome membrane / virion attachment to host cell / virion membrane / signal transduction / zinc ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Hantavirus glycoprotein Gn / ITAM motif, hantavirus type / Envelope glycoprotein precursor, Hantavirus / : / Hantavirus glycoprotein Gn, head / Hantavirus ITAM motif / Hantavirus glycoprotein Gn, base / ITAM motif hantavirus type profile. / Hantavirus glycoprotein Gc / : ...Hantavirus glycoprotein Gn / ITAM motif, hantavirus type / Envelope glycoprotein precursor, Hantavirus / : / Hantavirus glycoprotein Gn, head / Hantavirus ITAM motif / Hantavirus glycoprotein Gn, base / ITAM motif hantavirus type profile. / Hantavirus glycoprotein Gc / : / Hantavirus glycoprotein Gc, N-terminal / Hantavirus glycoprotein Gc, C-terminal / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Envelopment polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Myodes glareolus (ネズミ)
Puumala orthohantavirus (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Rissanen, I.R. / Stass, R. / Krumm, S.A. / Seow, J. / Hulswit, R.J.G. / Paesen, G.C. / Hepojoki, J. / Vapalahti, O. / Lundkvist, A. / Reynard, O. ...Rissanen, I.R. / Stass, R. / Krumm, S.A. / Seow, J. / Hulswit, R.J.G. / Paesen, G.C. / Hepojoki, J. / Vapalahti, O. / Lundkvist, A. / Reynard, O. / Volchkov, V. / Doores, K.J. / Huiskonen, J.T. / Bowden, T.A.
資金援助 英国, フィンランド, European Union, 9件
組織認可番号国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MR/L009528/1 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MR/S007555/1 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MR/N002091/1 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MR/K024426/1 英国
Academy of Finland309605 フィンランド
European Research Council (ERC)649053European Union
Wellcome Trust203141/Z/16Z 英国
Wellcome Trust060208/Z/00/Z 英国
Wellcome Trust093305/Z/10/Z 英国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2020
タイトル: Molecular rationale for antibody-mediated targeting of the hantavirus fusion glycoprotein.
著者: Ilona Rissanen / Robert Stass / Stefanie A Krumm / Jeffrey Seow / Ruben Jg Hulswit / Guido C Paesen / Jussi Hepojoki / Olli Vapalahti / Åke Lundkvist / Olivier Reynard / Viktor Volchkov / ...著者: Ilona Rissanen / Robert Stass / Stefanie A Krumm / Jeffrey Seow / Ruben Jg Hulswit / Guido C Paesen / Jussi Hepojoki / Olli Vapalahti / Åke Lundkvist / Olivier Reynard / Viktor Volchkov / Katie J Doores / Juha T Huiskonen / Thomas A Bowden /
要旨: The intricate lattice of Gn and Gc glycoprotein spike complexes on the hantavirus envelope facilitates host-cell entry and is the primary target of the neutralizing antibody-mediated immune response. ...The intricate lattice of Gn and Gc glycoprotein spike complexes on the hantavirus envelope facilitates host-cell entry and is the primary target of the neutralizing antibody-mediated immune response. Through study of a neutralizing monoclonal antibody termed mAb P-4G2, which neutralizes the zoonotic pathogen Puumala virus (PUUV), we provide a molecular-level basis for antibody-mediated targeting of the hantaviral glycoprotein lattice. Crystallographic analysis demonstrates that P-4G2 binds to a multi-domain site on PUUV Gc and may preclude fusogenic rearrangements of the glycoprotein that are required for host-cell entry. Furthermore, cryo-electron microscopy of PUUV-like particles in the presence of P-4G2 reveals a lattice-independent configuration of the Gc, demonstrating that P-4G2 perturbs the (Gn-Gc) lattice. This work provides a structure-based blueprint for rationalizing antibody-mediated targeting of hantaviruses.
履歴
登録2020年5月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年12月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年1月13日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI ..._citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
H: Fab 4G2 Heavy chain
L: Fab 4G2 Light chain
A: Envelope polyprotein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)99,2257
ポリマ－98,7283
非ポリマー4974
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, The complex was observed in and purified by gel filtration prior to crystallization.
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5620 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area39720 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)97.213, 50.449, 124.446
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 107.660, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: 抗体 Fab 4G2 Heavy chain


分子量: 25018.047 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Myodes glareolus (ネズミ) / プラスミド: pHLsec / 細胞株 (発現宿主): HEK293T CRL-1573 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#2: 抗体 Fab 4G2 Light chain


分子量: 23881.582 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Myodes glareolus (ネズミ) / プラスミド: pHLsec / 細胞株 (発現宿主): HEK293T CRL-1573 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#3: タンパク質 Envelope polyprotein / M polyprotein


分子量: 49827.898 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Puumala orthohantavirus (ウイルス)
遺伝子: gpc / プラスミド: pHLsec / 細胞株 (発現宿主): HEK 293T cells / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9WJ31
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C3H8O3
#5: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.24 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: 20% PEG6000, 1 M LiCl, 0.1 M MES pH 6, 6% 2-methyl-2,4-pentanediol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I24 / 波長: 0.96859 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年2月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.96859 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.5→92.633 Å / Num. obs: 14920 / % possible obs: 99.77 % / 冗長度: 9.6 % / Biso Wilson estimate: 65 Å2 / Rpim(I) all: 0.14 / Rrim(I) all: 0.437 / Net I/σ(I): 4.6
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Mean I/σ(I) obsNum. unique obsRpim(I) allRrim(I) all% possible all
3.5-3.5581.57020.5111.48993
9.47-92.6338.88.88180.0570.173100

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXv1.14精密化
DIALSデータ削減
DIALSデータスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5J81

5j81


解像度: 3.5→92.633 Å / SU ML: 0.49 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 27.26 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2639 726 4.87 %
Rwork0.2173 14177 -
obs0.2196 14903 99.66 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 163.95 Å2 / Biso mean: 70 Å2 / Biso min: 20.97 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.5→92.633 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6464 0 32 0 6496
Biso mean--58.16 --
残基数----847
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
3.5001-3.77040.34991530.2842276099
3.7704-4.14980.28891390.24922810100
4.1498-4.75020.27251310.19362832100
4.7502-5.98470.22481480.1882831100
5.9847-92.60.23141550.20842944100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.57862.62260.14282.56470.14190.6787-0.3148-1.070.48230.06050.2513-0.1048-0.29650.20330.06280.63190.04320.09610.5605-0.17790.4813-3.190410.0916-17.7477
22.68840.318-3.06461.43361.44455.7528-0.06771.04890.0879-0.7360.5574-0.1076-0.40.0507-0.17940.8349-0.1930.13690.9877-0.23820.517521.05911.2717-37.3757
33.9707-0.888-0.91561.57161.33482.38340.01660.3133-1.3465-0.21840.5536-0.96330.38170.72220.11690.6556-0.06090.12570.4755-0.34260.768-7.1321-9.8297-31.0969
40.42480.41380.76741.38140.75231.6565-0.54441.0547-2.1339-0.22520.6075-1.12240.00140.6164-0.40470.7109-0.0650.13180.9441-0.57651.216924.3752-3.7178-35.8
50.7091-0.0134-0.75111.2408-0.34556.66830.13350.1592-0.0325-0.37970.0412-0.105-0.47270.0019-0.00490.4277-0.00270.03160.15070.03350.3611-30.2729-1.4747-34.3797
60.50520.18110.2380.2195-0.43858.34230.0020.0839-0.0381-0.3321-0.06980.01860.01140.1511-0.06870.60470.00450.03780.2076-0.01030.4513-30.0495-1.55-32.9438
71.4967-1.0267-0.40841.26090.5340.4371-0.0881-0.1004-0.24160.12270.01470.0643-0.12130.0347-0.02150.5379-0.09060.00440.0797-0.04580.3243-43.92794.55622.9185
81.9349-0.84550.34712.31490.07740.0893-0.5775-0.6128-0.91410.47430.14750.39330.596-0.2860.14510.6144-0.06050.14080.2554-0.00120.5595-56.6036-2.07014.1094
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'H' and (resid 0 through 123 )H0 - 123
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'H' and (resid 124 through 216 )H124 - 216
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'L' and (resid -1 through 90 )L-1 - 90
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'L' and (resid 91 through 211 )L91 - 211
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 668 through 797 )A668 - 797
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 798 through 946 )A798 - 946
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 947 through 1043 )A947 - 1043
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 1044 through 1101 )A0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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