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- PDB-6yyr: Structure of Cathepsin S in complex with Compound 20b -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6yyr
タイトルStructure of Cathepsin S in complex with Compound 20b
要素Cathepsin S
キーワードHYDROLASE / Cathepsin S / inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


cathepsin S / regulation of antigen processing and presentation / basement membrane disassembly / positive regulation of cation channel activity / antigen processing and presentation of peptide antigen / endolysosome lumen / cellular response to thyroid hormone stimulus / response to acidic pH / Trafficking and processing of endosomal TLR / proteoglycan binding ...cathepsin S / regulation of antigen processing and presentation / basement membrane disassembly / positive regulation of cation channel activity / antigen processing and presentation of peptide antigen / endolysosome lumen / cellular response to thyroid hormone stimulus / response to acidic pH / Trafficking and processing of endosomal TLR / proteoglycan binding / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / toll-like receptor signaling pathway / antigen processing and presentation / fibronectin binding / collagen catabolic process / extracellular matrix disassembly / laminin binding / collagen binding / phagocytic vesicle / Degradation of the extracellular matrix / MHC class II antigen presentation / cysteine-type peptidase activity / lysosomal lumen / proteolysis involved in protein catabolic process / Endosomal/Vacuolar pathway / protein processing / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / late endosome / tertiary granule lumen / : / adaptive immune response / ficolin-1-rich granule lumen / lysosome / immune response / serine-type endopeptidase activity / cysteine-type endopeptidase activity / intracellular membrane-bounded organelle / Neutrophil degranulation / proteolysis / extracellular space / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal ...Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal / Papain family cysteine protease / Papain family cysteine protease / Cysteine peptidase, cysteine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases cysteine active site. / Papain-like cysteine peptidase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
CITRATE ANION / Chem-Q1N / Cathepsin S
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.3 Å
データ登録者Wagener, M. / Schade, M. / Merla, B. / Hars, U. / Kueckelhaus, S.Q.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2020
タイトル: Highly Selective Sub-Nanomolar Cathepsin S Inhibitors by Merging Fragment Binders with Nitrile Inhibitors.
著者: Schade, M. / Merla, B. / Lesch, B. / Wagener, M. / Timmermanns, S. / Pletinckx, K. / Hertrampf, T.
履歴
登録2020年5月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年5月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年11月23日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: atom_type / citation ...atom_type / citation / citation_author / database_2
Item: _atom_type.pdbx_N_electrons / _atom_type.pdbx_scat_Z ..._atom_type.pdbx_N_electrons / _atom_type.pdbx_scat_Z / _citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.32024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
AAA: Cathepsin S
BBB: Cathepsin S
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,26816
ポリマ－50,2122
非ポリマー2,05614
水15,817878
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3770 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area18760 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.840, 85.840, 151.900
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number91
Space group name H-MP4122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11AAA-1263-

HOH

21AAA-1475-

HOH

31AAA-1519-

HOH

41BBB-1106-

HOH

51BBB-1262-

HOH

61BBB-1478-

HOH

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要素

-
タンパク質 , 1種, 2分子 AAABBB

#1: タンパク質 Cathepsin S


分子量: 25106.172 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CTSS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P25774, cathepsin S

-
非ポリマー , 5種, 892分子

#2: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 化合物 ChemComp-FLC / CITRATE ANION / シトラ-ト


分子量: 189.100 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H5O7
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物 ChemComp-Q1N / (2~{R})-~{N}-(2-azanylideneethyl)-2-[2-(3-methyl-1,2-oxazol-5-yl)ethanoylamino]-3-(4-pyridin-2-ylpiperazin-1-yl)sulfonyl-propanamide


分子量: 477.537 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H27N7O5S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 878 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.86 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.8
詳細: 0.10 M sodium citrate pH 4.8, 0.2 M ammonium sulfate, 29% w/v PEG4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.91587 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年8月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91587 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.3→30 Å / Num. obs: 129490 / % possible obs: 93.6 % / 冗長度: 8 % / CC1/2: 0.999 / Rpim(I) all: 0.022 / Rrim(I) all: 0.063 / Net I/σ(I): 16.6
反射 シェル解像度: 1.3→1.37 Å / 冗長度: 7.3 % / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / Num. unique obs: 19319 / CC1/2: 0.748 / Rpim(I) all: 0.256 / Rrim(I) all: 0.707 / % possible all: 96.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0258精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: unpublished isomorphous structure

解像度: 1.3→29.779 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.988 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.98 / SU B: 1.159 / SU ML: 0.021 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 0.032 / ESU R Free: 0.035 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1306 6484 5.007 %
Rwork0.0966 --
all0.098 --
obs-129488 92.89 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 15.978 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.006 Å2-0 Å2-0 Å2
2--0.006 Å2-0 Å2
3----0.012 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.3→29.779 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3428 0 135 878 4441
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0134032
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0183549
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.181.6965487
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.6461.638280
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg14.1455.236509
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.36522.589197
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.84615637
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_other_3_deg10.551156
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.0311520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.2520.2472
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0120.024977
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.02913
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2240.2883
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_other0.1920.23435
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1850.21875
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbtor_other0.0930.21692
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.20.2637
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_other0.0760.25
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.2680.222
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2630.286
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.2210.262
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.4191.2061919
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.4181.2061920
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.7061.8182445
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other1.7061.8182444
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.3171.5792113
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.3171.582114
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.2882.233042
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other3.2882.2313043
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it4.88219.0235063
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_other4.06316.8274728
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr3.99937581
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.3-1.3340.2444590.2089338X-RAY DIFFRACTION96.3987
1.334-1.370.2144510.1869031X-RAY DIFFRACTION95.6522
1.37-1.410.1944380.1568795X-RAY DIFFRACTION95.6887
1.41-1.4530.1774440.138523X-RAY DIFFRACTION95.597
1.453-1.5010.1484510.1088186X-RAY DIFFRACTION95.1526
1.501-1.5530.1264130.097918X-RAY DIFFRACTION94.7674
1.553-1.6120.1234030.0837639X-RAY DIFFRACTION94.4007
1.612-1.6770.1213610.0767295X-RAY DIFFRACTION93.4228
1.677-1.7520.1163650.0756970X-RAY DIFFRACTION93.1429
1.752-1.8370.113730.076661X-RAY DIFFRACTION93.1656
1.837-1.9360.1033330.0656304X-RAY DIFFRACTION92.5404
1.936-2.0530.1013270.0715951X-RAY DIFFRACTION91.918
2.053-2.1940.0993180.0725537X-RAY DIFFRACTION91.3274
2.194-2.3680.1052790.075113X-RAY DIFFRACTION89.8517
2.368-2.5930.1142380.0784743X-RAY DIFFRACTION89.6831
2.593-2.8960.1332570.0874233X-RAY DIFFRACTION88.823
2.896-3.3390.1221960.0933732X-RAY DIFFRACTION87.7962
3.339-4.0770.1121770.0913157X-RAY DIFFRACTION86.3507
4.077-5.7130.1661260.1222439X-RAY DIFFRACTION84.0157
5.713-29.7790.216750.2081439X-RAY DIFFRACTION81.5733

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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