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- PDB-6yyn: Structure of Cathepsin S in complex with Compound 14 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6yyn
タイトルStructure of Cathepsin S in complex with Compound 14
要素Cathepsin S
キーワードHYDROLASE / Cathepsin S / inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


cathepsin S / basement membrane disassembly / positive regulation of cation channel activity / antigen processing and presentation of peptide antigen / endolysosome lumen / response to acidic pH / cellular response to thyroid hormone stimulus / Trafficking and processing of endosomal TLR / proteoglycan binding / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures ...cathepsin S / basement membrane disassembly / positive regulation of cation channel activity / antigen processing and presentation of peptide antigen / endolysosome lumen / response to acidic pH / cellular response to thyroid hormone stimulus / Trafficking and processing of endosomal TLR / proteoglycan binding / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / toll-like receptor signaling pathway / antigen processing and presentation / cysteine-type endopeptidase activator activity involved in apoptotic process / fibronectin binding / collagen catabolic process / extracellular matrix disassembly / laminin binding / collagen binding / MHC class II antigen presentation / phagocytic vesicle / Degradation of the extracellular matrix / lysosomal lumen / proteolysis involved in protein catabolic process / Endosomal/Vacuolar pathway / positive regulation of apoptotic signaling pathway / protein processing / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / late endosome / tertiary granule lumen / collagen-containing extracellular matrix / adaptive immune response / ficolin-1-rich granule lumen / lysosome / immune response / cysteine-type endopeptidase activity / intracellular membrane-bounded organelle / serine-type endopeptidase activity / Neutrophil degranulation / proteolysis / extracellular space / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / : / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / Peptidase C1A, papain C-terminal ...Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / : / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / Peptidase C1A, papain C-terminal / Papain family cysteine protease / Papain family cysteine protease / Cysteine peptidase, cysteine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases cysteine active site. / Papain-like cysteine peptidase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
CITRATE ANION / Chem-Q1E / Cathepsin S
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / フーリエ合成 / 解像度: 2.22 Å
データ登録者Wagener, M. / Schade, M. / Merla, B. / Hars, U. / Kueckelhaus, S.Q.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2020
タイトル: Highly Selective Sub-Nanomolar Cathepsin S Inhibitors by Merging Fragment Binders with Nitrile Inhibitors.
著者: Schade, M. / Merla, B. / Lesch, B. / Wagener, M. / Timmermanns, S. / Pletinckx, K. / Hertrampf, T.
履歴
登録2020年5月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年5月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年11月23日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: atom_type / citation ...atom_type / citation / citation_author / database_2
Item: _atom_type.pdbx_N_electrons / _atom_type.pdbx_scat_Z ..._atom_type.pdbx_N_electrons / _atom_type.pdbx_scat_Z / _citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
AAA: Cathepsin S
BBB: Cathepsin S
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,87412
ポリマ－50,2122
非ポリマー1,66110
水8,611478
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2880 Å2
ΔGint-72 kcal/mol
Surface area19150 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.671, 85.671, 150.922
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number91
Space group name H-MP4122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11BBB-1005-

SO4

21AAA-1301-

HOH

31AAA-1344-

HOH

41BBB-1185-

HOH

51BBB-1253-

HOH

61BBB-1325-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン: (詳細: Chains AAA BBB) / NCSアンサンブル: (詳細: Chains AAA BBB)

-
要素

#1: タンパク質 Cathepsin S


分子量: 25106.172 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CTSS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P25774, cathepsin S
#2: 化合物 ChemComp-FLC / CITRATE ANION / シトラ-ト


分子量: 189.100 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H5O7
#3: 化合物 ChemComp-Q1E / ~{N}-methyl-3-[4-([1,2,4]triazolo[4,3-b]pyridazin-6-yl)piperazin-1-yl]sulfonyl-propanamide


分子量: 353.400 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C13H19N7O3S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 478 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.39 %
結晶化温度: 285 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.8
詳細: 0.1 M sodium citrate pH 4.8, 0.2 M ammonium sulfate, 17% w/v PEG 4000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: BRUKER AXS MICROSTAR / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2014年11月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.22→19.51 Å / Num. obs: 28281 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 3.9 % / CC1/2: 0.994 / Rpim(I) all: 0.058 / Rrim(I) all: 0.118 / Net I/σ(I): 10.1
反射 シェル解像度: 2.22→2.34 Å / 冗長度: 3.8 % / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. unique obs: 4069 / CC1/2: 0.732 / Rpim(I) all: 0.344 / Rrim(I) all: 0.68 / % possible all: 99.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0258精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: unpublished isomorphous structure

解像度: 2.22→19.51 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.936 / SU B: 10.811 / SU ML: 0.142 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 0.22 / ESU R Free: 0.191 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射
Rfree0.217 1436 5.081 %
Rwork0.1581 --
all0.161 --
obs-28263 99.005 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 33.279 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.171 Å2-0 Å2-0 Å2
2--0.171 Å2-0 Å2
3----0.341 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.22→19.51 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3447 0 104 478 4029
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0133642
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0090.0173153
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7411.6554937
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.6241.5987346
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.9985440
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.12622.983181
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.20815570
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.0931515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.10.2432
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.024092
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02781
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1950.2846
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_other0.1880.23182
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1780.21807
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbtor_other0.0820.21564
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2030.2330
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_other0.0150.21
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.2170.225
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2570.263
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.2010.234
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.3191.9831766
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.3191.9831767
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.1372.9632206
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.1372.9662206
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.0342.3151876
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.0372.3131870
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.993.3922731
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other2.993.3922732
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it6.96325.594442
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_other6.86824.6424329
X-RAY DIFFRACTIONr_ncsr_local_group_10.1040.057138
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.22-2.2770.266870.2351959X-RAY DIFFRACTION99.659
2.277-2.3380.2561020.2131874X-RAY DIFFRACTION99.6973
2.338-2.4050.267950.2221824X-RAY DIFFRACTION99.8439
2.405-2.4780.263910.2151803X-RAY DIFFRACTION99.9472
2.478-2.5580.262910.1871732X-RAY DIFFRACTION99.9452
2.558-2.6460.211870.1661694X-RAY DIFFRACTION100
2.646-2.7440.294850.1771637X-RAY DIFFRACTION99.942
2.744-2.8540.268900.1651582X-RAY DIFFRACTION99.9402
2.854-2.9780.24670.1581519X-RAY DIFFRACTION99.937
2.978-3.120.216730.1551451X-RAY DIFFRACTION99.8689
3.12-3.2840.214880.1441374X-RAY DIFFRACTION99.7952
3.284-3.4770.199740.1581308X-RAY DIFFRACTION99.7834
3.477-3.7090.191860.1481228X-RAY DIFFRACTION99.924
3.709-3.9940.19620.1341163X-RAY DIFFRACTION99.837
3.994-4.3580.168530.1171094X-RAY DIFFRACTION98.8793
4.358-4.8430.186500.127988X-RAY DIFFRACTION98.017
4.843-5.5360.215570.134857X-RAY DIFFRACTION97.6496
5.536-6.6510.226440.158744X-RAY DIFFRACTION95.5152
6.651-8.9120.222320.145595X-RAY DIFFRACTION93.1649
8.912-19.510.161220.173401X-RAY DIFFRACTION89.4292
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.5802-0.09341.68071.36560.36492.9961-0.0927-0.14220.1054-0.00290.06050.0383-0.0476-0.00740.03220.07720.01740.00770.0287-0.01880.024621.76144.789813.4692
22.5395-0.09791.69851.88260.16213.1490.07680.1783-0.0379-0.1737-0.0017-0.1062-0.09230.2385-0.0750.08290.03010.02680.0993-0.02540.025811.814131.47923.0259
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelectionAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1ALLAAA0 - 2001
2X-RAY DIFFRACTION2ALLBBB-1 - 2001

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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