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- PDB-6yw6: Cryo-EM structure of the ARP2/3 1B5CL isoform complex. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6yw6
タイトルCryo-EM structure of the ARP2/3 1B5CL isoform complex.
要素
  • (Actin-related protein ...) x 6
  • ARPC1B
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / Cytoskeleton
機能・相同性
機能・相同性情報


tubulobulbar complex / meiotic chromosome movement towards spindle pole / cytosolic transport / growth cone leading edge / spindle localization / meiotic cytokinesis / actin polymerization-dependent cell motility / muscle cell projection membrane / asymmetric cell division / Arp2/3 protein complex ...tubulobulbar complex / meiotic chromosome movement towards spindle pole / cytosolic transport / growth cone leading edge / spindle localization / meiotic cytokinesis / actin polymerization-dependent cell motility / muscle cell projection membrane / asymmetric cell division / Arp2/3 protein complex / actin nucleation / Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / actin cap / regulation of actin filament polymerization / filamentous actin / establishment or maintenance of cell polarity / positive regulation of actin filament polymerization / brush border / cilium assembly / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / regulation of synaptic vesicle endocytosis / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / positive regulation of lamellipodium assembly / actin filament polymerization / EPHB-mediated forward signaling / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / FCGR3A-mediated phagocytosis / cell projection / cellular response to nerve growth factor stimulus / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / structural constituent of cytoskeleton / cellular response to type II interferon / response to estrogen / cell-cell junction / azurophil granule lumen / actin filament binding / synaptic vesicle membrane / cell migration / response to estradiol / actin cytoskeleton / lamellipodium / Clathrin-mediated endocytosis / site of double-strand break / actin binding / cell cortex / ficolin-1-rich granule lumen / endosome / neuron projection / postsynapse / focal adhesion / Neutrophil degranulation / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / enzyme binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Actin-related protein 2/3 complex subunit 5 / ARP2/3 complex 16 kDa subunit (p16-Arc) / Actin-related protein 2/3 complex subunit 2 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 3 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 4 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 1 / Arp2/3 complex subunit 2/4 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 5 superfamily / Actin-related protein 2/3 complex subunit 3 superfamily / Arp2/3 complex, 34 kD subunit p34-Arc ...Actin-related protein 2/3 complex subunit 5 / ARP2/3 complex 16 kDa subunit (p16-Arc) / Actin-related protein 2/3 complex subunit 2 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 3 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 4 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 1 / Arp2/3 complex subunit 2/4 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 5 superfamily / Actin-related protein 2/3 complex subunit 3 superfamily / Arp2/3 complex, 34 kD subunit p34-Arc / ARP2/3 complex ARPC3 (21 kDa) subunit / ARP2/3 complex 20 kDa subunit (ARPC4) / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain / WD domain, G-beta repeat / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Actin-related protein 2/3 complex subunit 1B / Actin-related protein 2/3 complex subunit 2 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 3 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 4 / Actin-related protein 3 / Actin-related protein 2 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 5-like protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.2 Å
データ登録者von Loeffelholz, O. / Moores, C. / Purkiss, A.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/L00190X/1 英国
引用ジャーナル: Biol Open / 年: 2020
タイトル: Cryo-EM of human Arp2/3 complexes provides structural insights into actin nucleation modulation by ARPC5 isoforms.
著者: Ottilie von Loeffelholz / Andrew Purkiss / Luyan Cao / Svend Kjaer / Naoko Kogata / Guillaume Romet-Lemonne / Michael Way / Carolyn A Moores /
要旨: The Arp2/3 complex regulates many cellular processes by stimulating formation of branched actin filament networks. Because three of its seven subunits exist as two different isoforms, mammals produce ...The Arp2/3 complex regulates many cellular processes by stimulating formation of branched actin filament networks. Because three of its seven subunits exist as two different isoforms, mammals produce a family of Arp2/3 complexes with different properties that may be suited to different physiological contexts. To shed light on how isoform diversification affects Arp2/3 function, we determined a 4.2 Å resolution cryo-EM structure of the most active human Arp2/3 complex containing ARPC1B and ARPC5L, and compared it with the structure of the least active ARPC1A-ARPC5-containing complex. The architecture of each isoform-specific Arp2/3 complex is the same. Strikingly, however, the N-terminal half of ARPC5L is partially disordered compared to ARPC5, suggesting that this region of ARPC5/ARPC5L is an important determinant of complex activity. Confirming this idea, the nucleation activity of Arp2/3 complexes containing hybrid ARPC5/ARPC5L subunits is higher when the ARPC5L N-terminus is present, thereby providing insight into activity differences between the different Arp2/3 complexes.
履歴
登録2020年4月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年7月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02020年7月22日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02020年7月22日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02020年7月22日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02020年7月22日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02020年7月22日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02020年7月22日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02020年7月22日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年8月12日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年5月22日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32025年7月2日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: em_admin / em_software / pdbx_entry_details
Item: _em_admin.last_update / _em_software.name / _pdbx_entry_details.has_protein_modification
改定 1.12025年7月2日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-10959
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Actin-related protein 3
C: ARPC1B
D: Actin-related protein 2/3 complex subunit 2
E: Actin-related protein 2/3 complex subunit 3
B: Actin-related protein 2
G: Actin-related protein 2/3 complex subunit 5-like protein
F: Actin-related protein 2/3 complex subunit 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)225,8869
ポリマ－224,8717
非ポリマー1,0142
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: native gel electrophoresis
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area21270 Å2
ΔGint-103 kcal/mol
Surface area79180 Å2
手法PISA

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要素

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Actin-related protein ... , 6種, 6分子 ADEBGF

#1: タンパク質 Actin-related protein 3 / Actin-like protein 3


分子量: 47428.031 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ACTR3, ARP3
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P61158
#3: タンパク質 Actin-related protein 2/3 complex subunit 2 / Arp2/3 complex 34 kDa subunit / p34-ARC


分子量: 34386.043 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ARPC2, ARC34, PRO2446
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: O15144
#4: タンパク質 Actin-related protein 2/3 complex subunit 3 / Arp2/3 complex 21 kDa subunit / p21-ARC


分子量: 20572.666 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ARPC3, ARC21
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: O15145
#5: タンパク質 Actin-related protein 2 / Actin-like protein 2


分子量: 44818.711 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ACTR2, ARP2
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P61160
#6: タンパク質 Actin-related protein 2/3 complex subunit 5-like protein / Arp2/3 complex 16 kDa subunit 2 / ARC16-2


分子量: 16964.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ARPC5L
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9BPX5
#7: タンパク質 Actin-related protein 2/3 complex subunit 4 / Arp2/3 complex 20 kDa subunit / p20-ARC


分子量: 19697.047 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ARPC4, ARC20
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P59998

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タンパク質 / 非ポリマー , 2種, 3分子 C

#2: タンパク質 ARPC1B


分子量: 41004.781 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: O15143
#8: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Arp2/3 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#7 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 250 kDa/nm / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
緩衝液pH: 7
試料濃度: 0.25 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 60 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.13_2998: / 分類: 精密化
EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 4.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 101606 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00614205
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.93919227
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d5.9048546
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0572120
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0082462

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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