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- PDB-6yr6: 14-3-3 sigma in complex with hDM2-186 peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6yr6
タイトル14-3-3 sigma in complex with hDM2-186 peptide
要素
  • 14-3-3 protein sigma
  • hDM2-186
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / phosphorylated peptide / 1433
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of epidermal cell division / protein kinase C inhibitor activity / positive regulation of epidermal cell differentiation / keratinocyte development / keratinization / Regulation of localization of FOXO transcription factors / keratinocyte proliferation / phosphoserine residue binding / Activation of BAD and translocation to mitochondria / negative regulation of keratinocyte proliferation ...regulation of epidermal cell division / protein kinase C inhibitor activity / positive regulation of epidermal cell differentiation / keratinocyte development / keratinization / Regulation of localization of FOXO transcription factors / keratinocyte proliferation / phosphoserine residue binding / Activation of BAD and translocation to mitochondria / negative regulation of keratinocyte proliferation / establishment of skin barrier / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / negative regulation of stem cell proliferation / RHO GTPases activate PKNs / protein sequestering activity / protein kinase A signaling / negative regulation of innate immune response / protein export from nucleus / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / release of cytochrome c from mitochondria / positive regulation of protein export from nucleus / stem cell proliferation / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / TP53 Regulates Metabolic Genes / negative regulation of protein kinase activity / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / protein localization / positive regulation of cell growth / regulation of cell cycle / cadherin binding / protein kinase binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / extracellular space / extracellular exosome / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
14-3-3 protein sigma / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein
類似検索 - ドメイン・相同性
IODIDE ION / 14-3-3 protein sigma
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Wolter, M. / Srdanovic, S. / Warriner, S. / Wilson, A. / Ottmann, C.
資金援助European Union, 1件
組織認可番号国
European Commission675179European Union
引用ジャーナル: Febs J. / 年: 2022
タイトル: Understanding the interaction of 14-3-3 proteins with hDMX and hDM2: a structural and biophysical study.
著者: Srdanovic, S. / Wolter, M. / Trinh, C.H. / Ottmann, C. / Warriner, S.L. / Wilson, A.J.
履歴
登録2020年4月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年11月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年4月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / diffrn_source
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 protein sigma
B: hDM2-186
C: 14-3-3 protein sigma
D: hDM2-186
E: 14-3-3 protein sigma
F: hDM2-186
G: 14-3-3 protein sigma
H: hDM2-186
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)114,63921
ポリマ－112,6798
非ポリマー1,96113
水12,484693
1
A: 14-3-3 protein sigma
B: hDM2-186
E: 14-3-3 protein sigma
F: hDM2-186
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,10110
ポリマ－56,3394
非ポリマー7616
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4960 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area22510 Å2
手法PISA
2
G: 14-3-3 protein sigma
H: hDM2-186
ヘテロ分子

C: 14-3-3 protein sigma
D: hDM2-186
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,53811
ポリマ－56,3394
非ポリマー1,1997
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_655x+1,y,z1
Buried area5000 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area22010 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.225, 74.569, 77.973
Angle α, β, γ (deg.)98.430, 111.090, 93.120
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質
14-3-3 protein sigma / Epithelial cell marker protein 1 / Stratifin


分子量: 26542.914 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SFN, HME1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P31947
#2: タンパク質・ペプチド
hDM2-186


分子量: 1626.732 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: 化合物
ChemComp-IOD / IODIDE ION / ヨ-ジド


分子量: 126.904 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / 式: I
#4: 化合物 ChemComp-B3P / 2-[3-(2-HYDROXY-1,1-DIHYDROXYMETHYL-ETHYLAMINO)-PROPYLAMINO]-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / 2,2′-(トリメチレンビスイミノ)ビス[2-(ヒドロキシメチル)プロパン-1,3-ジオ-ル]


分子量: 282.334 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H26N2O6 / コメント: pH緩衝剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 693 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.14 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.2M Sodium iodide, 0.1M Bis-Tris propane pH7.5, 20% PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 XE 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年2月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→73.26 Å / Num. obs: 127735 / % possible obs: 97 % / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 27.59 Å2 / CC1/2: 0.988 / Rmerge(I) obs: 0.065 / Rpim(I) all: 0.042 / Rrim(I) all: 0.078 / Net I/σ(I): 10.2
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / 冗長度: 3.5 %

解像度 (Å)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
1.75-1.780.57762540.6810.3650.68595.6
9.59-73.260.057670.9880.0320.05995

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRR rigid body: 0.637
最高解像度最低解像度
Rotation73.26 Å2.12 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.12_2829精密化
Aimless0.7.4データスケーリング
MOLREP位相決定
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
DIALSデータ削減
REFMAC5.8.0238精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4DAT

4dat


解像度: 1.75→56.899 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 24.68
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2235 12549 5.02 %
Rwork0.1985 --
obs0.1998 127735 94.9 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 132.12 Å2 / Biso mean: 40.6105 Å2 / Biso min: 17.43 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.75→56.899 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7214 0 101 693 8008
Biso mean--52.41 40.74 -
残基数----940
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0047440
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.63610040
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0341119
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031295
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.2484564
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.75-1.76990.29223810.2843789794
1.7699-1.79070.29234230.273790094
1.7907-1.81260.28164120.262792295
1.8126-1.83550.28493660.2527776093
1.8355-1.85970.24984450.2376788494
1.8597-1.88510.30174400.2676760893
1.8851-1.91210.33014170.2779792294
1.9121-1.94060.33443780.3012751391
1.9406-1.97090.29084680.2335786594
1.9709-2.00320.22954270.2037778895
2.0032-2.03780.25653560.1987805595
2.0378-2.07480.28194300.2395761592
2.0748-2.11480.22744230.198798295
2.1148-2.15790.21954250.1848783495
2.1579-2.20480.24524400.1854789795
2.2048-2.25610.2234090.2007782193
2.2561-2.31260.22553850.1844797095
2.3126-2.37510.2243630.1762794395
2.3751-2.4450.1974250.1807781094
2.445-2.52390.21244170.1842795695
2.5239-2.61410.21843990.1943794795
2.6141-2.71880.24793950.2043794395
2.7188-2.84250.22494450.197812097
2.8425-2.99240.21174280.2017818997
2.9924-3.17980.2354380.1982801597
3.1798-3.42530.22373940.1938817497
3.4253-3.76990.20744420.1936808097
3.7699-4.31530.18064320.1744810797
4.3153-5.43610.19464590.1737800897
5.4361-56.8990.23214870.2147789095

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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