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- PDB-6ypa: The C146A variant of an amidase from Pyrococcus horikoshii with b... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ypa
タイトルThe C146A variant of an amidase from Pyrococcus horikoshii with bound glutaramide
要素CN hydrolase domain-containing protein
キーワードHYDROLASE / amidase of the nitrilase superfamily
機能・相同性
機能・相同性情報


N-carbamoylputrescine amidase activity / beta-alanine biosynthetic process via 3-ureidopropionate / putrescine biosynthetic process from arginine / beta-ureidopropionase activity
類似検索 - 分子機能
Nitrilase/N-carbamoyl-D-aminoacid amidohydrolase / Carbon-nitrogen hydrolase / Carbon-nitrogen hydrolase superfamily / Carbon-nitrogen hydrolase / Carbon-nitrogen hydrolase domain profile. / Carbon-nitrogen hydrolase / 4-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
pentanediamide / CN hydrolase domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Pyrococcus horikoshii (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.58 Å
データ登録者Sewell, B.T. / Su, S. / Venter, P. / Makumire, S.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Global Challenges Research FundST/R002754/1 英国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: The structure of the C146A variant of the amidase from Pyrococcus horikoshii bound to glutaramide suggests the basis of amide recognition.
著者: Sewell, B.T. / Su, S. / Venter, P. / Makumire, S.
履歴
登録2020年4月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年6月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CN hydrolase domain-containing protein
B: CN hydrolase domain-containing protein
C: CN hydrolase domain-containing protein
D: CN hydrolase domain-containing protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)128,5479
ポリマ－127,9354
非ポリマー6135
水10,016556
1
A: CN hydrolase domain-containing protein
B: CN hydrolase domain-containing protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,3205
ポリマ－63,9672
非ポリマー3523
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4440 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area18660 Å2
手法PISA
2
C: CN hydrolase domain-containing protein
D: CN hydrolase domain-containing protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,2284
ポリマ－63,9672
非ポリマー2602
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4280 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area17840 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.684, 100.639, 134.096
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
CN hydrolase domain-containing protein


分子量: 31983.697 Da / 分子数: 4 / 変異: C146A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pyrococcus horikoshii (古細菌) / 遺伝子: PH0642 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: O58376
#2: 化合物
ChemComp-P6W / pentanediamide / Glutaramide / グルタルアミド


分子量: 130.145 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H10N2O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 556 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.96 %
結晶化温度: 300 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 2.5-4.0 mg/ml protein, 0.1 M Imidazole, MES monohydrate (acid) buffer at pH 6.5, 20% v/v Glycerol, 10% w/v PEG 4000, 0.2M Glutaramide

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2010年2月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.58→100.64 Å / Num. obs: 144086 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 8.8 % / Biso Wilson estimate: 18.89 Å2 / Rpim(I) all: 0.042 / Rrim(I) all: 0.125 / Net I/σ(I): 8.8 / Num. measured all: 1264338
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Mean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique obsRpim(I) allRrim(I) all% possible all
1.58-1.618.10.45757071041.0362.97199.8
4.29-100.848.646.16551676530.0150.043100

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2 Å80.49 Å
Translation2 Å80.49 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14_3260精密化
xia2データスケーリング
PHASER2.8.2位相決定
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
DIALSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1j31

1j31


解像度: 1.58→80.492 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 33.41
詳細: Alternating cycles of Phenix refine and manual adjustment with coot. One cycle oof PDB-REDO
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2398 7145 4.99 %
Rwork0.2065 --
obs0.2082 143188 99.37 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 97 Å2 / Biso mean: 31.1176 Å2 / Biso min: 15.31 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.58→80.492 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8497 0 42 556 9095
Biso mean--29.31 37.87 -
残基数----1059
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.58-1.5980.44632120.3657427994
1.598-1.61680.42052520.3641441299
1.6168-1.63650.45652070.3515447499
1.6365-1.65720.39222370.3464449299
1.6572-1.6790.37332540.3246447999
1.679-1.7020.34822160.3113445399
1.702-1.72630.3212240.3018453699
1.7263-1.75210.33572590.3029442299
1.7521-1.77950.32712600.3004447799
1.7795-1.80870.36392500.2967448299
1.8087-1.83980.32162250.267451099
1.8398-1.87330.3052440.255449099
1.8733-1.90930.30182270.2514452799
1.9093-1.94830.32152550.2416448499
1.9483-1.99070.2922140.23894560100
1.9907-2.0370.28452590.22684490100
2.037-2.08790.26962210.2251451799
2.0879-2.14440.25762430.2134536100
2.1444-2.20750.25192230.21164571100
2.2075-2.27880.26162670.21784545100
2.2788-2.36020.22722320.21214547100
2.3602-2.45470.27432290.21344578100
2.4547-2.56640.26882340.20444584100
2.5664-2.70170.25682540.20254547100
2.7017-2.8710.22162480.20714595100
2.871-3.09270.22762280.19874622100
3.0927-3.40390.24342400.19784595100
3.4039-3.89650.18022450.16954666100
3.8965-4.90910.15212160.14794717100
4.9091-80.4920.17942700.16314856100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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