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- PDB-6yos: Binary complex of 14-3-3 zeta with Glucocorticoid Receptor (GR) p... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6yos
タイトルBinary complex of 14-3-3 zeta with Glucocorticoid Receptor (GR) pT524 pS617 peptide
要素
  • 14-3-3 protein zeta/delta
  • Glucocorticoid receptor,Glucocorticoid receptor
キーワードPROTEIN BINDING / 14-3-3 protein zeta/delta / glucocorticoid Receptor / protein-peptide complex / protein-protein interaction
機能・相同性
機能・相同性情報


Regulation of NPAS4 gene transcription / regulation of glucocorticoid biosynthetic process / nuclear glucocorticoid receptor activity / synaptic target recognition / Golgi reassembly / steroid hormone binding / glucocorticoid metabolic process / response to cortisol / PTK6 Expression / neuroinflammatory response ...Regulation of NPAS4 gene transcription / regulation of glucocorticoid biosynthetic process / nuclear glucocorticoid receptor activity / synaptic target recognition / Golgi reassembly / steroid hormone binding / glucocorticoid metabolic process / response to cortisol / PTK6 Expression / neuroinflammatory response / NOTCH4 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / establishment of Golgi localization / mammary gland duct morphogenesis / microglia differentiation / respiratory system process / tube formation / regulation of synapse maturation / maternal behavior / astrocyte differentiation / Rap1 signalling / negative regulation of protein localization to nucleus / adrenal gland development / KSRP (KHSRP) binds and destabilizes mRNA / regulation of gluconeogenesis / cellular response to glucocorticoid stimulus / GP1b-IX-V activation signalling / cellular response to steroid hormone stimulus / motor behavior / Regulation of localization of FOXO transcription factors / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / phosphoserine residue binding / estrogen response element binding / Activation of BAD and translocation to mitochondria / cellular response to dexamethasone stimulus / nuclear receptor-mediated steroid hormone signaling pathway / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / protein targeting / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / core promoter sequence-specific DNA binding / cellular response to glucose starvation / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / RHO GTPases activate PKNs / negative regulation of TORC1 signaling / steroid binding / ERK1 and ERK2 cascade / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / lung development / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / protein sequestering activity / negative regulation of innate immune response / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / TBP-class protein binding / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / Negative regulation of NOTCH4 signaling / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / synaptic transmission, glutamatergic / TP53 Regulates Metabolic Genes / chromosome segregation / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / SUMOylation of intracellular receptors / Hsp90 protein binding / promoter-specific chromatin binding / regulation of protein stability / Nuclear Receptor transcription pathway / positive regulation of miRNA transcription / response to wounding / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / spindle / Regulation of RUNX2 expression and activity / nuclear receptor activity / : / sequence-specific double-stranded DNA binding / melanosome / intracellular protein localization / positive regulation of neuron apoptotic process / chromatin organization / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / blood microparticle / vesicle / angiogenesis / protein phosphatase binding / gene expression / DNA-binding transcription factor binding / Potential therapeutics for SARS / transmembrane transporter binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / protein phosphorylation / nuclear speck / cadherin binding / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / mitochondrial matrix / DNA-binding transcription factor activity / protein domain specific binding / cell division / focal adhesion / negative regulation of DNA-templated transcription / ubiquitin protein ligase binding
類似検索 - 分子機能
Glucocorticoid receptor / Glucocorticoid receptor / 14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain ...Glucocorticoid receptor / Glucocorticoid receptor / 14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein / : / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Double treble clef zinc finger, C4 type / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain / Nuclear hormone receptor-like domain superfamily / Ligand-binding domain of nuclear hormone receptor / Nuclear receptor (NR) ligand-binding (LBD) domain profile. / Ligand binding domain of hormone receptors / Zinc finger, NHR/GATA-type / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Glucocorticoid receptor / 14-3-3 protein zeta/delta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.75 Å
データ登録者Munier, C.C. / Edman, K. / Perry, M.W.D. / Ottmann, C.
資金援助 オランダ, 1件
組織認可番号国
European Commission675179 オランダ
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2021
タイトル: Glucocorticoid receptor Thr524 phosphorylation by MINK1 induces interactions with 14-3-3 protein regulators.
著者: Munier, C.C. / De Maria, L. / Edman, K. / Gunnarsson, A. / Longo, M. / MacKintosh, C. / Patel, S. / Snijder, A. / Wissler, L. / Brunsveld, L. / Ottmann, C. / Perry, M.W.D.
履歴
登録2020年4月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年3月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年4月7日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.page_first / _citation.page_last ..._citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22021年7月21日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume
改定 1.32024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 protein zeta/delta
B: 14-3-3 protein zeta/delta
C: Glucocorticoid receptor,Glucocorticoid receptor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,7943
ポリマ－56,7943
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4210 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area23310 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.206, 60.206, 284.213
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 14-3-3 protein zeta/delta / Protein kinase C inhibitor protein 1 / KCIP-1


分子量: 26720.217 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: YWHAZ / プラスミド: pProEx Htb / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): STAR / 参照: UniProt: P63104
#2: タンパク質・ペプチド Glucocorticoid receptor,Glucocorticoid receptor / GR / Nuclear receptor subfamily 3 group C member 1


分子量: 3353.616 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P04150
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.55 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 6.8
詳細: 0.35 M MgCl2, 24.4% PEG 3350, 0. 1 M Bis Tris pH 5.5 supplemented with 10% of an additive buffer containing 0.06 M CHAPS, 0.06 M HEPES, 0.06 M Tris, 0.25% w/v Hexamminecobalt(III) chloride ...詳細: 0.35 M MgCl2, 24.4% PEG 3350, 0. 1 M Bis Tris pH 5.5 supplemented with 10% of an additive buffer containing 0.06 M CHAPS, 0.06 M HEPES, 0.06 M Tris, 0.25% w/v Hexamminecobalt(III) chloride and 0.02 M HEPES sodium pH 6.8.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID30B / 波長: 0.976251 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年4月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976251 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.75→58.9 Å / Num. obs: 14321 / % possible obs: 98.3 % / 冗長度: 9.4 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.109 / Rpim(I) all: 0.036 / Rrim(I) all: 0.116 / Net I/σ(I): 12.4
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) all% possible allRrim(I) all
2.75-2.96.91.60619090.6260.60794
8.7-58.98.70.0385700.9990.01399.70.041

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.7精密化
XDSデータ削減
Aimless0.5.21データスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2O02

2o02


解像度: 2.75→58.9 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.899 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.883 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.369
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.261 675 4.74 %RANDOM
Rwork0.239 ---
obs0.24 14250 98.1 %-
原子変位パラメータBiso max: 176.59 Å2 / Biso min: 52.07 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-14.6384 Å20 Å20 Å2
2--14.6384 Å20 Å2
3----29.2768 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.52 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.75→58.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3698 0 0 0 3698
残基数----461
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1380SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes638HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3745HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion486SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact4441SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d3745HARMONIC20.018
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg5038HARMONIC21.46
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.41
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion22.07
LS精密化 シェル解像度: 2.75→2.78 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 33
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2866 19 4.4 %
Rwork0.2868 413 -
all0.2868 432 -
obs--95.08 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.4826-0.8918-0.95853.36990.07852.36920.01580.06580.2285-0.15560.036-0.3623-0.1650.0174-0.0519-0.5615-0.09460.0882-0.5752-0.0412-0.5876-4.6552-19.7266-22.9865
22.8042-1.60171.00053.7879-1.42382.10570.3911.30590.9324-1.2051-0.7656-0.0299-0.05870.24230.37460.09220.22240.07560.34630.21730.31166.782-16.2614-54.2522
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|1 - A|230 }A1 - 230
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|1 - B|229 }B1 - 229

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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