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- PDB-6yop: Structure of SAMM50 LIR bound to GABARAP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6yop
タイトルStructure of SAMM50 LIR bound to GABARAP
要素Sorting and assembly machinery component 50 homolog,Gamma-aminobutyric acid receptor-associated protein
キーワードSIGNALING PROTEIN / LIR / SAMM50 / ATG8
機能・相同性
機能・相同性情報


MIB complex / SAM complex / inner mitochondrial membrane organization / Cristae formation / mitochondrial respiratory chain complex assembly / positive regulation of protein K48-linked ubiquitination / cristae formation / regulation of Rac protein signal transduction / GABA receptor binding / Mitochondrial protein import ...MIB complex / SAM complex / inner mitochondrial membrane organization / Cristae formation / mitochondrial respiratory chain complex assembly / positive regulation of protein K48-linked ubiquitination / cristae formation / regulation of Rac protein signal transduction / GABA receptor binding / Mitochondrial protein import / phosphatidylethanolamine binding / TBC/RABGAPs / cellular response to nitrogen starvation / microtubule associated complex / Macroautophagy / protein insertion into mitochondrial outer membrane / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / autophagosome membrane / axoneme / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / autophagosome assembly / autophagosome maturation / RAC2 GTPase cycle / beta-tubulin binding / protein targeting / smooth endoplasmic reticulum / mitophagy / sperm midpiece / autophagosome / GABA-ergic synapse / microtubule cytoskeleton organization / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein transport / actin cytoskeleton / cytoplasmic vesicle / microtubule binding / chemical synaptic transmission / microtubule / mitochondrial outer membrane / lysosome / Golgi membrane / intracellular membrane-bounded organelle / ubiquitin protein ligase binding / mitochondrion / extracellular exosome / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Autophagy protein Atg8 ubiquitin-like / Autophagy protein Atg8 ubiquitin like / Surface antigen D15-like / POTRA domain / POTRA domain profile. / Bacterial surface antigen (D15) / Omp85 superfamily domain / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Gamma-aminobutyric acid receptor-associated protein / Sorting and assembly machinery component 50 homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.1 Å
データ登録者Mouilleron, S. / Wenxin, Z. / Johansen, T. / Tooze, S. / Abudu, Y.P. / Lamark, T.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structure of SAMM50 LIR bound to GABARAP
著者: Mouilleron, S. / Wenxin, Z. / Johansen, T. / Tooze, S. / Abudu, Y.P. / Lamark, T.
履歴
登録2020年4月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年4月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月24日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sorting and assembly machinery component 50 homolog,Gamma-aminobutyric acid receptor-associated protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,9451
ポリマ－15,9451
非ポリマー00
水3,189177
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area8360 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)101.323, 101.323, 101.323
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number197
Space group name H-MI23
Space group name HallI223
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: z,x,y
#3: y,z,x
#4: -y,-z,x
#5: z,-x,-y
#6: -y,z,-x
#7: -z,-x,y
#8: -z,x,-y
#9: y,-z,-x
#10: x,-y,-z
#11: -x,y,-z
#12: -x,-y,z
#13: x+1/2,y+1/2,z+1/2
#14: z+1/2,x+1/2,y+1/2
#15: y+1/2,z+1/2,x+1/2
#16: -y+1/2,-z+1/2,x+1/2
#17: z+1/2,-x+1/2,-y+1/2
#18: -y+1/2,z+1/2,-x+1/2
#19: -z+1/2,-x+1/2,y+1/2
#20: -z+1/2,x+1/2,-y+1/2
#21: y+1/2,-z+1/2,-x+1/2
#22: x+1/2,-y+1/2,-z+1/2
#23: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2
#24: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-210-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Sorting and assembly machinery component 50 homolog,Gamma-aminobutyric acid receptor-associated protein / Transformation-related gene 3 protein / TRG-3 / GABA(A) receptor-associated protein / MM46


分子量: 15945.150 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: SAMM50, SAM50, CGI-51, TRG3, GABARAP, FLC3B, HT004
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Y512, UniProt: O95166
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 177 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.36 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 20% v/v isopropanol, 0.1 M Na Acetate pH 5.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.97 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年1月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.1→50.66 Å / Num. obs: 5665274 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 81.1 % / Biso Wilson estimate: 15.19 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Rpim(I) all: 0.01 / Net I/σ(I): 27.3
反射 シェル解像度: 1.1→1.14 Å / 冗長度: 81.8 % / Rmerge(I) obs: 2.64 / Mean I/σ(I) obs: 0.9 / Num. unique obs: 567531 / CC1/2: 0.76 / Rpim(I) all: 0.29 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
PHENIX1.17.1_3660精密化
xia2データ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1GNU

1gnu


解像度: 1.1→50.66 Å / SU ML: 0.1054 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 14.3818
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1588 3458 4.95 %
Rwork0.1381 --
obs0.1392 69849 99.95 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 21.96 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.1→50.66 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1095 0 0 177 1272
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.02271258
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.68311725
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.4302181
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0134230
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d29.2445514
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.1-1.110.271440.25692640X-RAY DIFFRACTION100
1.12-1.130.24421210.24072625X-RAY DIFFRACTION100
1.13-1.150.2421230.21712649X-RAY DIFFRACTION100
1.15-1.170.2331580.20542650X-RAY DIFFRACTION99.96
1.17-1.180.21071500.19362600X-RAY DIFFRACTION100
1.19-1.210.21551250.18172667X-RAY DIFFRACTION99.96
1.21-1.230.20631820.17092588X-RAY DIFFRACTION100
1.23-1.250.20521440.16752644X-RAY DIFFRACTION100
1.25-1.280.16421180.16342648X-RAY DIFFRACTION100
1.28-1.30.17381360.15082646X-RAY DIFFRACTION100
1.3-1.330.18841240.14472665X-RAY DIFFRACTION100
1.33-1.370.14861520.13712592X-RAY DIFFRACTION99.96
1.37-1.40.17611290.13292692X-RAY DIFFRACTION100
1.41-1.450.15761070.11942685X-RAY DIFFRACTION100
1.45-1.490.15261150.11872679X-RAY DIFFRACTION100
1.49-1.550.14561560.11182611X-RAY DIFFRACTION100
1.55-1.610.14021420.11012661X-RAY DIFFRACTION100
1.61-1.680.1431460.10942631X-RAY DIFFRACTION100
1.68-1.770.14771660.11222645X-RAY DIFFRACTION100
1.77-1.880.13741360.10952660X-RAY DIFFRACTION100
1.88-2.030.12351460.10462678X-RAY DIFFRACTION100
2.03-2.230.12181400.10632666X-RAY DIFFRACTION100
2.23-2.550.13691350.12272678X-RAY DIFFRACTION100
2.55-3.210.16351410.14952706X-RAY DIFFRACTION100
3.22-50.660.18261220.1622785X-RAY DIFFRACTION98.91

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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