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- PDB-6yme: Crystal structure of serine hydroxymethyltransferase from Aphanot... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6yme
タイトルCrystal structure of serine hydroxymethyltransferase from Aphanothece halophytica in the PLP-internal aldimine state
要素Serine hydroxymethyltransferase
キーワードTRANSFERASE / SERINE BIOSYNTHESIS / GLYCINE / PLP / ONE-CARBON METABOLISM / TETRAHYDROFOLATE
機能・相同性
機能・相同性情報


glycine hydroxymethyltransferase / glycine hydroxymethyltransferase activity / glycine biosynthetic process from serine / tetrahydrofolate interconversion / methyltransferase activity / pyridoxal phosphate binding / methylation / cytosol
類似検索 - 分子機能
Serine hydroxymethyltransferase, pyridoxal phosphate binding site / Serine hydroxymethyltransferase pyridoxal-phosphate attachment site. / : / Serine hydroxymethyltransferase / Serine hydroxymethyltransferase-like domain / Serine hydroxymethyltransferase / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Serine hydroxymethyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Aphanothece halophytica (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.77 Å
データ登録者Ruszkowski, M. / Sekula, B. / Nogues, I. / Tramonti, A. / Angelaccio, S. / Contestabile, R.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)Intramural Research Program 米国
引用ジャーナル: Int.J.Biol.Macromol. / 年: 2020
タイトル: Structural and kinetic properties of serine hydroxymethyltransferase from the halophytic cyanobacterium Aphanothece halophytica provide a rationale for salt tolerance.
著者: Nogues, I. / Tramonti, A. / Angelaccio, S. / Ruszkowski, M. / Sekula, B. / Contestabile, R.
履歴
登録2020年4月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年6月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年6月10日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22020年6月17日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_detector / Item: _diffrn_detector.type
改定 1.32024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine hydroxymethyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,4517
ポリマ－48,8841
非ポリマー5676
水8,521473
1
A: Serine hydroxymethyltransferase
ヘテロ分子

A: Serine hydroxymethyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)98,90114
ポリマ－97,7682
非ポリマー1,13312
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_556y,x,-z+11
Buried area10360 Å2
ΔGint-56 kcal/mol
Surface area28520 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)94.383, 94.383, 134.466
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1061-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Serine hydroxymethyltransferase / Serine methylase


分子量: 48884.152 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Aphanothece halophytica (バクテリア)
遺伝子: glyrA, glyA / プラスミド: pET28b(+) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: I7H6W6, glycine hydroxymethyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 473 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.22 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: 0.05 M citric acid, 0.05 M BIS-TRIS propane at pH 5.0 and 16% polyethylene glycol 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年8月17日
放射モノクロメーター: Si (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.77→81.74 Å / Num. obs: 67717 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 11.3 % / CC1/2: 0.999 / Rrim(I) all: 0.092 / Net I/σ(I): 15.8
反射 シェル解像度: 1.77→1.88 Å / 冗長度: 11.3 % / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique obs: 10631 / CC1/2: 0.768 / Rrim(I) all: 1.09 / % possible all: 98.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0222精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6YMD

6ymd


解像度: 1.77→81.74 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.977 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.962 / SU B: 3.172 / SU ML: 0.05 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.068 / ESU R Free: 0.074
詳細: HYDROGENS WERE ADDED IN THE RIDING POSITIONS DURING REFINEMENT; U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1747 1016 1.5 %RANDOM
Rwork0.1411 ---
obs0.1416 66654 99.68 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 90.52 Å2 / Biso mean: 32.036 Å2 / Biso min: 19.93 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.35 Å20.17 Å2-0 Å2
2--0.35 Å20 Å2
3----1.12 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.77→81.74 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3268 0 37 473 3778
Biso mean--56.18 45.74 -
残基数----425
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0143385
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0173058
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7021.6714587
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.1331.6577181
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1425430
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.24223.176170
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.79715549
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.2761518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0980.2444
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.023815
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02589
LS精密化 シェル解像度: 1.771→1.817 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.215 71 -
Rwork0.252 4685 -
all-4756 -
obs--95.85 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.05730.0297-0.07120.083-0.10110.3576-0.00380.03630.00650.03050.0153-0.0013-0.080.0052-0.01150.03810.00890.00110.0756-0.00080.058424.908246.657164.5371
20.19160.0238-0.070.2099-0.03840.2788-0.03760.0916-0.0160.0450.0879-0.01130.0273-0.072-0.05040.0212-0.0035-0.00580.0909-0.010.058214.893728.523651.9165
30.57880.0014-0.330.0076-0.0080.1951-0.01120.055-0.0299-0.0043-0.0218-0.01740.0094-0.01440.03290.00370.00440.01610.08460.01180.072541.074632.645646.2059
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 87
2X-RAY DIFFRACTION2A88 - 281
3X-RAY DIFFRACTION3A282 - 426

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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