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万見
- PDB-6yl4: Soluble epoxide hydrolase in complex with 3-((R)-3-(1-hydroxyurei... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6yl4
タイトルSoluble epoxide hydrolase in complex with 3-((R)-3-(1-hydroxyureido)but-1-yn-1-yl)-N-((S)-3-phenyl-3-(4-trifluoromethoxy)phenyl)propyl)benzamide
要素Bifunctional epoxide hydrolase 2
キーワードHYDROLASE / Inhibitor / Complex / sEH
機能・相同性
機能・相同性情報


lipid-phosphate phosphatase / 10-hydroxy-9-(phosphonooxy)octadecanoate phosphatase activity / stilbene catabolic process / phospholipid dephosphorylation / lipid phosphatase activity / Biosynthesis of maresins / soluble epoxide hydrolase / epoxide metabolic process / lysophosphatidic acid phosphatase activity / Synthesis of epoxy (EET) and dihydroxyeicosatrienoic acids (DHET) ...lipid-phosphate phosphatase / 10-hydroxy-9-(phosphonooxy)octadecanoate phosphatase activity / stilbene catabolic process / phospholipid dephosphorylation / lipid phosphatase activity / Biosynthesis of maresins / soluble epoxide hydrolase / epoxide metabolic process / lysophosphatidic acid phosphatase activity / Synthesis of epoxy (EET) and dihydroxyeicosatrienoic acids (DHET) / epoxide hydrolase activity / regulation of cholesterol metabolic process / dephosphorylation / phosphatase activity / peroxisomal matrix / toxic substance binding / cholesterol homeostasis / regulation of cell growth / Peroxisomal protein import / response to toxic substance / peroxisome / positive regulation of gene expression / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / extracellular exosome / cytosol
類似検索 - 分子機能
Predicted HAD-superfamily phosphatase, subfamily IA/Epoxide hydrolase, N-terminal / Phosphoglycolate phosphatase-like, domain 2 / HAD hydrolase, subfamily IA / Epoxide hydrolase-like / alpha/beta hydrolase fold / haloacid dehalogenase-like hydrolase / Alpha/beta hydrolase fold-1 / HAD superfamily / HAD-like superfamily / Alpha/Beta hydrolase fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-OWW / Bifunctional epoxide hydrolase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.001 Å
データ登録者Kramer, J.S. / Pogoryelov, D. / Hiesinger, K. / Proschak, E.
資金援助 ドイツ, 3件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)PR1405/2-2 ドイツ
German Research Foundation (DFG)PR1405/4-1 ドイツ
German Research Foundation (DFG)SFB1039 TP A07 ドイツ
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2020
タイトル: Design, Synthesis, and Structure-Activity Relationship Studies of Dual Inhibitors of Soluble Epoxide Hydrolase and 5-Lipoxygenase.
著者: Hiesinger, K. / Kramer, J.S. / Beyer, S. / Eckes, T. / Brunst, S. / Flauaus, C. / Wittmann, S.K. / Weizel, L. / Kaiser, A. / Kretschmer, S.B.M. / George, S. / Angioni, C. / Heering, J. / ...著者: Hiesinger, K. / Kramer, J.S. / Beyer, S. / Eckes, T. / Brunst, S. / Flauaus, C. / Wittmann, S.K. / Weizel, L. / Kaiser, A. / Kretschmer, S.B.M. / George, S. / Angioni, C. / Heering, J. / Geisslinger, G. / Schubert-Zsilavecz, M. / Schmidtko, A. / Pogoryelov, D. / Pfeilschifter, J. / Hofmann, B. / Steinhilber, D. / Schwalm, S. / Proschak, E.
履歴
登録2020年4月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年10月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年11月4日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22021年2月24日Group: Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen ...pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_struct_assembly.details / _pdbx_struct_assembly.method_details ..._pdbx_struct_assembly.details / _pdbx_struct_assembly.method_details / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_count / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bifunctional epoxide hydrolase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,1742
ポリマ－39,6491
非ポリマー5261
水1,67593
1
A: Bifunctional epoxide hydrolase 2
ヘテロ分子

A: Bifunctional epoxide hydrolase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,3484
ポリマ－79,2972
非ポリマー1,0512
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)79.934, 92.238, 106.646
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質 Bifunctional epoxide hydrolase 2


分子量: 39648.531 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EPHX2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P34913, soluble epoxide hydrolase, lipid-phosphate phosphatase
#2: 化合物 ChemComp-OWW / 3-[(3~{R})-3-[aminocarbonyl(oxidanyl)amino]but-1-ynyl]-~{N}-[(3~{S})-3-phenyl-3-[4-(trifluoromethyloxy)phenyl]propyl]benzamide


分子量: 525.519 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C28H26F3N3O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 93 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.38 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 1 uL protein solution (5-10 mg/mL, 50 mM NaCl, 50 mM sodium phosphate, 10% (v/v) glycerol (98%), 2 mM DTT at pH 7.4) was mixed at differnt ratios (2/1, 1/1, 1/2) with precipitant solution ...詳細: 1 uL protein solution (5-10 mg/mL, 50 mM NaCl, 50 mM sodium phosphate, 10% (v/v) glycerol (98%), 2 mM DTT at pH 7.4) was mixed at differnt ratios (2/1, 1/1, 1/2) with precipitant solution (23%-28% (w/v) polyethenglycol (PEG) 6000, 70 mM ammonium acetat, 200 mM magnesium acetat, 100 mM sodium cacodylate at pH 6.1-6.5)
PH範囲: 6.0-6.55

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 1.072 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年9月16日
放射モノクロメーター: Mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.072 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.001→46.119 Å / Num. obs: 26716 / % possible obs: 98.85 % / 冗長度: 6.5 % / Biso Wilson estimate: 38.91 Å2 / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 13.69
反射 シェル解像度: 2.001→2.073 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.57 / Num. unique obs: 2418 / CC1/2: 0.721 / % possible all: 89.62

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX1.12_2829精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.001→46.119 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 23.36
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2073 1173 4.4 %
Rwork0.1839 --
obs0.185 26663 98.87 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 132.79 Å2 / Biso mean: 53.6076 Å2 / Biso min: 24.35 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.001→46.119 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2569 0 38 93 2700
Biso mean--81.19 50.61 -
残基数----319
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082732
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9063713
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.053379
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006480
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d31.2571006
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.0012-2.09230.30831350.2615291692
2.0923-2.20260.281450.23493166100
2.2026-2.34060.26561460.2083180100
2.3406-2.52130.22751470.20513199100
2.5213-2.7750.22741480.19233202100
2.775-3.17650.22411480.19023211100
3.1765-4.00170.20061500.17033254100
4.0017-46.1190.17261540.16783362100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.68541.2261-0.47093.99540.01432.9972-0.0692-0.0029-0.1366-0.23440.0278-0.34770.16270.16680.03110.2152-0.00520.03330.24070.00040.2796-4.0363-13.695-32.9433
28.9919-3.2139-3.59536.80033.41552.7971-0.4856-0.1378-1.3713-0.06170.18180.50290.8205-0.12110.34350.6557-0.1157-0.01670.4811-0.01010.5217-18.1581-27.6078-44.6743
33.8793-0.7208-0.06114.3081-0.20733.5597-0.0828-0.1036-0.296-0.2320.12560.07990.3006-0.1686-0.04810.2763-0.07260.03260.23170.02580.3135-14.0899-20.6489-31.7393
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 229 through 370 )A229 - 370
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 371 through 424 )A371 - 424
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 425 through 547 )A425 - 547

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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